Aminoácido s

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São as unidades formadoras das PROTEÍNAS.
Os AA se caracterizam por possuir um grupo
Carboxila (COOH) e um grupo Amina (NH2),
ligados ao mesmo carbono.
A este carbono também se liga um radical
químico –R de estrutura variável e o H.
A cadeia lateral (R) varia em tamanho, forma,
carga, capacidade de formação de pontes de
hidrogênio, caráter hidrófobo e reatividade
química
Com exceção da prolina, todos os aminoácidos
apresentam esta estrutura geral.
A prolina não é um aminoácido típico, e sim um
iminoácido, uma vez que seu Cα e seu Nα fazem parte de
um anel heterocíclico da molécula.
Além dos 20 AAs, existem mais 2 aminoácidos que
são determinados geneticamente, que só
aparecem em alguns tipos de proteínas, a
selenocisteína e a pirrolisina, identificada em
bactérias do gênero Methanosarcina.
Os átomos de carbono nos aminoácidos são
denominados em sequencia usando o alfabeto
grego (α, β, γ, δ, ε) começando no carbono ligado
a carboxila.
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Bioquímica
AMINOÁCIDOS TABELA DE AMINOÁCIDOS
Mensageiros químicos – neurotransmissores
inibitórios (Glicina, ácido γ-aminobutírico
(GABA); excitatórios (ác glutâmico, ác
aspártico, epinefrina, norepinefrina)
Creatina e carnitina – intervem no
metabolismo energético (creatina-P fonte de
energia no tecido muscular; carnitina
participa no transporte de ácidos graxos)
Componentes de nucleotídeos e ácidos
nucléicos
Intermediários metabólicos
Formam peptídeos e proteínas
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Bioquímica
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS ESPECIAIS: São produzidos
enzimaticamente, por modificação pós-tradução
de um dos 20 aminoácidos clássicos
FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 (Quanto a cadeia lateral)
Apolares (hidrofóbicos)
Polares (hidrofiicos)
Essenciais: não são sintetizados no organismo,
devendo ser obtidos através da dieta. São eles:
fenilalanina, histidina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, treonina, triptófano, valina
(histidina é essencial na infância). Lisina e
isoleucina (feijão), leucina e valina (arroz).
Não essenciais: o organismo consegue sintetizá-
los em quantidades adequadas.
Essa classificação é dada em relação ao destino
tomado pelo aminoácido quando o grupo amina
é excretado do corpo na forma de uréia
(mamíferos).
Glicogênico - quando participam da
gliconeogênese
Cetogênico - quando geram corpos cetônicos
(Lis-Leu)
Glico-cetogênico - quando a rota metabólica
leva a formação de glicose e de corpos
cetônicos.
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Bioquímica
AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
(Quanto as necessidades
dietárias)
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
(Quanto ao destino)
PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS
São todos compostos sólidos, cristalinos,
incolores. A maioria apresentam sabor
adocicado; alguns sem sabor; e outros amargos.
Atividade Óptica – com exceção da glicina, todos
os aminoácidos naturais apresentam atividade
óptica desviando a luz polarizada para a direita
ou para a esquerda.
Propriedade Elétrica (ácido/básica) – os
aminoácidos possuem pelo menos dois grupos
ionizáveis: um grupo carboxílico (-) e um grupo
amínico (+).
Solubilidade – é relativamente elevada em água
e reduzida em solventes orgânicos.
Ponto de Fusão – é bastante elevado (200-300°C)
sendo normalmente acompanhado de
decomposição da estrutura química original.
Os AA são anfóteros pois, em solução aquosa,
comportam-se como ácido e como base,
formando íons dipolares.
O grupamento carboxila ioniza-se em solução
aquosa liberando próton e adquirindo carga
negativa;
O grupamento amina ioniza-se em solução
aquosa aceitando prótons e adquirindo carga
positiva;
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Bioquímica
AMINOÁCIDOS
O Carbono α dos AA é assimétrico, um centro
quiral, portanto opticamente ativo. Cada
carbono assimétrico forma 2 imagens
especulares que são denominadas
estereisômeros ( D e L).
Atividade óptica
Ocorrência dos isômeros
Os aminoácidos das proteínas têm todos a
configuração L.
Alguns AAs D livres ocorrem em tecidos vivos (D-
serina e D-aspartato no tecido Nervoso; D-alanina
e D-glutamato nas paredes celulares de
bactérias,…).
Ionização de aminoácidos
Aminoácido
Aminoácido
em sol. aq
com pH 7
composto iônico, são ligeiramente solúveis em água
como compostos iônicos.
Aminoácidos livres em solução existem
predominantemente como íons dipolares
(zwitterions). Na forma dipolar, o grupamento amino é
protonado (NH3+) e o grupamento carboxila,
desprotonado (COO-). O fato dos aminoácidos serem
zwitterions afeta suas propriedades físicas. Todos os
aminoácidos são sólidos com alto ponto de fusão o que
é esperado para um
Em meio básico, os AA tendem a doar prótons,
comportando-se como ácidos e adquirindo carga
negativa - ionizam-se em seus radicais carboxila. O
valor de pH onde as cargas elétricas do aminoácido
se igualam e se anulam chama-se PONTO ISOELÉTRICO
(pI), ou pH ISOELÉTRICO.
Em meio ácido, os AA tendem a aceitar prótons,
comportando-se como base e adquirindo carga
positiva - ionizam em seus radicais amina
Reações do grupo α-COOH – esse dá as reações
características dafunção carboxílica, sendo mais
características: formação de amida,formação de
ésteres, formação de haletos.
Reações dos grupos α-NH2 e ε-NH2 – esses
grupos são bastante reativos principalmente em
sua forma desprotonada. Dentre as inúmeras
reações desse grupo, destacam-se: reação com
a ninidrina, reação de Sanger, reação de Edman.
Reações dos radicais R – os principais grupos
ativos dos radicais R dos aminoácidos além do
grupo ε-NH2 são: -SH sulfidrilo (Cys), -OH
fenólico (Tyr), imidazólico (His), guanidínico
(Arg).
Reação de Maillard é uma reação que ocorre
entre os aminoácidos ou proteínas e os açúcares
(carboidratos): quando o alimento é aquecido o
grupocarbonila (C=O) do carboidrato interage
com o grupo amino (-NH2) do aminoácido ou
proteína, e após várias etapas produz as
melanoidinas, que dão a cor e o aspecto
característicos dos alimentos cozidos ou
assados.
Dependendo dos tipos de proteínas e açúcares
que compõem o alimento, o processo produz
resultados diferentes quanto ao aspecto, cor e
sabor.
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O estado de ionização de um aminoácido varia com o
pH. Em condições fisiológicas, os aminoácidos
existem na forma dipolar.
Ponto isoelétrico pI
PROPRIEDADES QUÍMICAS 
DOS AMINOÁCIDOS
OXIDAÇÃO DE CISTEÍNA A CISTINA
Bioquímica
Bioquímica
A ligação C-N na ligação peptídica é 10% mais
curta que a ligação C-N usual. Isto se deve ao
fato da ligação peptídica ter característica de
dupla ligação, devido à ressonância que ocorre
com na ligação amida.
O numero de ligações peptídicas em um peptídeo
é igual ao número de aminoácidos menos 1.
AA que fazem parte de um peptídeo ou proteína
são denominados com a terminação IL ao invés
de INA Ex alanil e não alanina.
Os 6 átomos que formam a ligação Cα-CO-NH-
Cα, estão no mesmo plano 
O C=O e N-H da ligação são trans um em relação
ao outro
A ligação C-N apresenta algumas características
de dupla ligação parcial não podendo girar
livremente.
A livre rotação é possível para as ligações C-C
(não carbonila), permitindo variações na
conformação.
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A cisteína é o único aminoácido cuja cadeia lateral é
capaz de fazer ligações covalentes e com isso pode
contribuir para a estrutura da proteína. Resíduos de
Cys podem formar pontes dissulfeto.
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Ligação peptídica é o nome da ligação amida entre o
grupo α-carboxila de um AA e o grupo α-amino de
outro. A união de dois AAs é acompanhada pela perda
de uma molécula de água.
Diversos AAs unidos por ligações peptídicas formam
uma cadeia polipeptídica, onde cada AA do peptídeo
é chamado de radical. Por convenção a ponta
amínica é considerada como sendo o início da
cadeia.
CARACTERÍSTICAS PRINCIPAIS DA LIGAÇÃO PEPTÍDICA
PEPTÍDEOS
são compostos de 2-10 resíduos de AA; .
Cada unidade é chamada de resíduo;
2 resíduos – dipeptídeo.
3 resíduos – tripeptídeo.
12-20 resíduos – oligopeptídeo.
Muitos resíduos – polipeptídeo.
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NOMECLATURA DOS PEPTÍDEOS
Hormônios e feromônios: insulina, glucagon, 
 oxitocina - contração da musculatura uterina,
peptídeo do sexo - insetos;
Neuropeptídios: substância P - neurotransmissor
Antibióticos: polimixina B (Gram - bactéria),
bacitracina (Gram + bactéria),
Proteção ex. toxinas, amanitina (cogumelos),
conotoxina (moluscos), clorotoxina (escorpião).
CURIOSIDADES
O aspartame é um éster metílico do dipeptídeo
aspartilfenilalania, que é cerca de 200 vezes mais
doce que o açúcar de mesa.
substâncias são chamadas de "excitotoxinas”. Eles
"excitam" ou estimulam as células neuronais à
morte.
O a spartame é composto de três substâncias
químicas: ácido aspártico, fenilalanina, e metanol.
Depois de ingerido, o metanol converte-se em
formaldeído e ácido fórmico. O formaldeído,
neurotoxina mortal, é um cancerígeno classe “A”. A
fenilalanina também é neurotóxica quando isolada
dos outros aminoácidos das proteínas. O ácido
aspártico causa lesões cerebrais em desordens
neuroendócrinas, em experiências com animais.
A fenilalanina do aspartame bloqueia a produção de
serotonina. Hoje os EUA está sendo varrido por uma
onda
de violência. Os pesquisadores atribuem este fato,
em parte, aos níveis baixos de serotonina, que
induzem à
depressão, ao ódio e à paranóia.
O excesso de aspartato e glutamato no cérebro mata
certos neurônios por permitir demasiada afluência
de cálcio
para dentro dessas células. Essa afluência propicia
a um excesso de radicais livres, que matam essas
células. O
dano à célula neuronal que pode ser causado por
excesso de aspartato e glutamato é o motivo pelo
qual tais
De acordo com os pesquisadores e médicos as
seguintes enfermidades crônicas podem ser ativadas
ou pioradas pela ingestão de aspartame: tumores
cerebrais, esclerose múltipla, epilepsia, síndrome de
fadiga crônica, doença de Parkinson, Alzheimer,
retardo mental, linfoma, defeitos de nascimento,
fibromialgia, e diabete.
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Tabela com alguns dados de aminoácidos