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Aminoácidos
Ana beatriz Lopes - 2019.2
Características
Ligações covalentes entre os aminoácidos
Tradução: União, através da leitura de uma fita de mRNA, de aminoácidos (ligação peptídica) para formação das proteínas. É uma polimerização mediada por enzimas.
Cα = C quiral
20 aminoácidos comuns nas proteínas, que se diferem pelo radical.
A glicina é o mais simples, pois o radical é um hidrogênio e é o único com carbono simétrico. 
Todos os demais possuem carbono quiral e isometria óptica..
Relação estérica dos estereoisômeros
A maioria dos aminoácidos humanos são levógenos (L), enquanto que os destrógenos (D) são comuns em bactérias.
Eles são classificados em L ou D em relação à classificação absoluta do gliceraldeido (açúcar de três carbonos), em que a carboxila do aminoácido ocupa a mesma posição em relação ao carbono quiral que o aldeído no gliceraldeido, assim como o H.
Classificação dos aminoácidos
Em pH 7, segundo seus radicais, de acordo com seus tamanhos, estrutura, polaridade e reatividade química.
De acordo com os radicais - É importante para a conformação da proteína e sua solubilidade, em razão de suas interações com o meio. 
Ex: as proteínas da membrana celular precisam ser apolares por encontrar-se num meio apolar.
Apolares com radical alifático
Cadeia aberta, como glicina (por causa de sua pequena estrutura, geralmente associada a flexibilidade) e prolina (sua cadeia fechada faz com que ela geralmente esteja associada a rigidez).
Aromáticos 
Seus aneis aromáticos os dão a capacidade de absorver a luz ultravioleta (abaixo de 240 nm). Triptofano e Tirosina são os mais polares, apesar de sua cadeira apolar.
Polares com radical não carregado 
cisteina, por causa de seu grupamento sulfidrina (SH), quando próxima a outro aminoácido com grupamento sulfidrinaa, sofre oxidação (perde o H+) e forma pontes dissulfeto. 
Quanto mais pontes dissulfeto, mais rígida é a proteína. 
Duas cisteinas unidas por pontes dissulfeto formam uma cistina. Ex: queratina. 
Com radical carregado positivamente 
A histidina, quando desprotonada, não esta carregada (carga nula). Mas como ela protona em pH 6, é considerada positivamente carregada. 
É importante no tamponamento sanguíneo.
Com radical carregado negativamente 
Aspartato e glutamato possuem carboxila sem H+
Aminoácidos essenciais: 
Arginina 
Histidina
Isoleucina
Lisina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Valina
Aminoácidos modificados
São aminoácidos que sofrem reações de acordo com sua necessidade. 
Hidroxilação da prolina.
Hidroxiprolina: presente no colágeno.
Aminoácidos não encontrados em proteínas mas presentes vias metabólicas
Ornitina e citrulina – ciclo da ureia
Ionização de aminoácidos
O grupamento amina pode atuar como acido doando próton e a carbonila (quando em formato –COO-) como base recebendo próton.
Zwitteríon – é o estágio do aminoácido com carga positiva e negativa na mesma estrutura, mas com carga total nula. Pode atuar tanto como base ou acido, dependendo da constante de desprotonação (pH) do meio.
Ordem de desprotonação
A carboxila é o primeiro grupamento a perder H+. Só quando não houver mais hidroxilas para serem desprotonadas e o pH continuar aumentando é que a amina perde seu H+.
Em pH baixos, o aminoácido encontra-se totalmente protonado. Já em pH básico, os grupamentos tendem a perder H+.
pKa é a medida da tendência de um grupo de oferecer um próton. Acima desse valor, o aminoácido perde próton e abaixo ganha.
Titulação de um aminoácido
Zona de tamponamento: é a região de uma unidade de pH a mais e uma a menos do valor do pKa, nela, o pH não altera muito apesar da alteração na concentração de H+.
Ponto isoelétrico (pI): é o pH em que a carga líquida (soma das cargas negativas e positivas) é igual a zero.
É medido pela média aritmética entre o pKa imediatamente posterior à forma neutra e o pKa anterior à desprotonação da forma neutra.
Abaixo do pI o aminoácido possui carga positiva e, acima do pI, possui carga negativa..
Tabela de pKa dos aminoácidos: