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ENZIMAS
Prof. Kleber Menna Barreto
kleber.barreto@estacio.br
DEFINIÇÃO
As enzimas são proteínas
que catalisam reações
químicas as quais ocorrem
em seres vivos.
FUNCIONAMENTO
Elas aceleram a velocidade das 
reações, o que contribui para o 
metabolismo. Sem as enzimas, 
muitas reações seriam 
extremamente lentas.
FUNCIONAMENTO
Durante a reação, as enzimas não 
mudam sua composição e também não 
são consumidas. Assim, elas podem 
participar várias vezes do mesmo tipo de 
reação, em um intervalo de tempo 
pequeno.
CARACTERISTICAS
Quase todas as reações do
metabolismo celular são
catalisadas por enzimas.
CARACTERISTICAS
Cada enzima é específica para um tipo de 
reação, elas atuam somente em um determinado 
composto e efetuam sempre o mesmo tipo de 
reação.
O composto sobre o qual a enzima age é 
genericamente denominado substrato. 
A grande especificidade enzima-substrato está 
relacionada à forma tridimensional de ambos.
MECANISMO DE AÇÃO
A enzima se liga a uma molécula de
substrato em uma região específica
denominada sítio de ligação.
Para isso, tanto a enzima quanto o
substrato sofrem mudança de
conformação para o encaixe.
TEORIA DA CHAVE - FECHADURA
Eles se encaixam perfeitamente
como chaves em fechaduras.
A esse comportamento damos o
nome de Teoria da Chave-
Fechadura.
FUNCIONAMENTO DO MODELO 
CHAVE - FECHADURA
FATORES QUE ALTERAM A 
ATIVIDADE DAS ENZIMAS
 Temperatura: A temperatura condiciona a 
velocidade da reação. Temperaturas 
extremamente altas podem desnaturar as 
enzimas. Cada enzima atua sob uma 
temperatura ideal.
 pH: Cada enzima possui uma faixa de pH 
considerada ideal. Dentro desses valores a 
atividade é máxima.
FATORES QUE ALTERAM A 
ATIVIDADE DAS ENZIMAS
 Tempo: Quando mais tempo a enzima 
tiver contato com o substrato, mais 
produtos serão produzidos.
 Concentração da enzima e do 
substrato: Quanto maior a concentração 
da enzima e do substrato, maior será a 
velocidade da reação.
CLASSIFICAÇÃO
 Oxido-redutases: reações de oxidação-redução 
ou transferência de elétrons. Exemplo: 
Desidrogenases e Oxidases.
 Transferases: transferência de grupos 
funcionais como amina, fosfato, acil e carboxi. 
Exemplo: Quinases e Transaminases.
 Hidrolases: reações de hidrólise de ligação 
covalente. Exemplo: Peptidases.
CLASSIFICAÇÃO
 Liases: reações de quebra de ligações covalentes e a 
remoção de moléculas de água, amônia e gás 
carbônico. Exemplo: Dehidratases e Descarboxilases.
 Isomerases: reações de interconversão entre isômeros 
óticos ou geométricos. Exemplo: Epimerases.
 Ligases: reações de formação de novas moléculas a 
partir da ligação entre duas pré-existentes. Exemplo: 
Sintetases.
CARACTERISTICAS
As enzimas são formadas por uma parte protéica, 
chamada de apoenzima e outra parte não 
protéica, chamada de co-fator.
Quando o co-fator é uma molécula orgânica, 
recebe a denominação de coenzima. Muitas 
coenzimas são relacionadas com as vitaminas.
O conjunto da enzima + co-fator, é chamado 
de holoenzima.
PRINCIPAIS ENZIMAS E 
SUAS AÇÕES
 Catalase: decompõe o peróxido de hidrogênio
 DNA polimerase ou Transcriptase Reversa: 
catalisa a duplicação do DNA
 Lactase: facilita a hidrólise da lactose
 Lipase: facilita a digestão de lipídios
 Protease: atuam sobre as proteínas
PRINCIPAIS ENZIMAS E 
SUAS AÇÕES
 Urease: facilita a degradação da ureia;
 Ptialina ou Amilase: atua na degradação do 
amido na boca, transformando-o em maltose 
(molécula de menor tamanho);
 Pepsina ou Protease: atua sobre proteínas, 
degradando-as em moléculas menores;
 Tripsina: participa da degradação de proteínas 
que não foram digeridas no estômago.

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