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ENZIMAS Prof. Kleber Menna Barreto kleber.barreto@estacio.br DEFINIÇÃO As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas as quais ocorrem em seres vivos. FUNCIONAMENTO Elas aceleram a velocidade das reações, o que contribui para o metabolismo. Sem as enzimas, muitas reações seriam extremamente lentas. FUNCIONAMENTO Durante a reação, as enzimas não mudam sua composição e também não são consumidas. Assim, elas podem participar várias vezes do mesmo tipo de reação, em um intervalo de tempo pequeno. CARACTERISTICAS Quase todas as reações do metabolismo celular são catalisadas por enzimas. CARACTERISTICAS Cada enzima é específica para um tipo de reação, elas atuam somente em um determinado composto e efetuam sempre o mesmo tipo de reação. O composto sobre o qual a enzima age é genericamente denominado substrato. A grande especificidade enzima-substrato está relacionada à forma tridimensional de ambos. MECANISMO DE AÇÃO A enzima se liga a uma molécula de substrato em uma região específica denominada sítio de ligação. Para isso, tanto a enzima quanto o substrato sofrem mudança de conformação para o encaixe. TEORIA DA CHAVE - FECHADURA Eles se encaixam perfeitamente como chaves em fechaduras. A esse comportamento damos o nome de Teoria da Chave- Fechadura. FUNCIONAMENTO DO MODELO CHAVE - FECHADURA FATORES QUE ALTERAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS Temperatura: A temperatura condiciona a velocidade da reação. Temperaturas extremamente altas podem desnaturar as enzimas. Cada enzima atua sob uma temperatura ideal. pH: Cada enzima possui uma faixa de pH considerada ideal. Dentro desses valores a atividade é máxima. FATORES QUE ALTERAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS Tempo: Quando mais tempo a enzima tiver contato com o substrato, mais produtos serão produzidos. Concentração da enzima e do substrato: Quanto maior a concentração da enzima e do substrato, maior será a velocidade da reação. CLASSIFICAÇÃO Oxido-redutases: reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons. Exemplo: Desidrogenases e Oxidases. Transferases: transferência de grupos funcionais como amina, fosfato, acil e carboxi. Exemplo: Quinases e Transaminases. Hidrolases: reações de hidrólise de ligação covalente. Exemplo: Peptidases. CLASSIFICAÇÃO Liases: reações de quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. Exemplo: Dehidratases e Descarboxilases. Isomerases: reações de interconversão entre isômeros óticos ou geométricos. Exemplo: Epimerases. Ligases: reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-existentes. Exemplo: Sintetases. CARACTERISTICAS As enzimas são formadas por uma parte protéica, chamada de apoenzima e outra parte não protéica, chamada de co-fator. Quando o co-fator é uma molécula orgânica, recebe a denominação de coenzima. Muitas coenzimas são relacionadas com as vitaminas. O conjunto da enzima + co-fator, é chamado de holoenzima. PRINCIPAIS ENZIMAS E SUAS AÇÕES Catalase: decompõe o peróxido de hidrogênio DNA polimerase ou Transcriptase Reversa: catalisa a duplicação do DNA Lactase: facilita a hidrólise da lactose Lipase: facilita a digestão de lipídios Protease: atuam sobre as proteínas PRINCIPAIS ENZIMAS E SUAS AÇÕES Urease: facilita a degradação da ureia; Ptialina ou Amilase: atua na degradação do amido na boca, transformando-o em maltose (molécula de menor tamanho); Pepsina ou Protease: atua sobre proteínas, degradando-as em moléculas menores; Tripsina: participa da degradação de proteínas que não foram digeridas no estômago.