Aula_V_-_BIOQU_MICA_-_Amino_cidos__Pept_deos_e_Prote_nas (1)

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AMINOÁCIDOS, 
PEPTÍDEOS
E PROTEÍNAS
Maximiliano Faria Brito
Professor Especialista 
1
AMINOÁCIDOS
São moléculas orgânicas fundamentais para o bom funcionamento do organismo.
São precursores de moléculas biológicas importantes como: músculos, enzimas, células do sistema imunológico, etc. 
Funcionam como neurotransmissores na fenda sináptica(Glutamato, Aspartato, GABA(ácido gama-aminobutirico) e Glicina (não essenciais).
Aminoácidos -Glutamato
O Ácido Glutâmico é um aminoácido presente naturalmente em alimentos como carnes, queijos e cogumelos. 
Também está abundantemente presente no organismo humano (Neurotransmissor).
O glutamato é um produto do ciclo de Krebs (a partir do α-cetoglutarato) e possui efeitos excitatórios no SNC. 
Pesquisas recentes mostram que o glutamato monossódico pode ser classificado como uma excito-toxina, ou seja, uma substância que estimula as células a ponto de danificá-las ou matá-las. 
AMINOÁCIDOS
A estrutura molecular dos aminoácidos é constituída de átomos de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N).
É um composto anfótero - formado por dois grupamentos:
(NH2 Amina – básico);
(COOH Carboxila – ácido);
Obs: Reagem tanto com ácidos quanto com bases.
 
AMINOÁCIDOS - Fórmula Geral
AMINOÁCIDOS – Classificação 
Entre os 20 tipos de aminoácidos existentes na natureza, os organismos dos animais (incluindo os seres humanos) conseguem produzir apenas 12, sendo que o restante deverá ser adquirido através da ingestão de certos alimentos.
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS - obtidos apenas através da dieta para a síntese de proteínas.
AMINOÁCIDOS NATURAIS ou NÃO ESSENCIAIS - produzidos pelo organismo. 
SEMI-ESSÊNCIAIS – o corpo produz, porém em pequena quantidade na fase adulta, por isso precisa de uma porção na alimentação. Ex: Histidina e Arginina.
AMINOÁCIDOS - Classificação
PEPTÍDEOS - Formação
São compostos formados pela união de dois ou mais aminoácidos por intermédio de ligações peptídicas (covalentemente). 
São conhecidos também como polímeros de aminoácidos.
O tamanho desses polímeros varia muito, de moléculas com 2 ou 3 aminoácidos, á macromoléculas com milhares de aminoácidos.
PEPTÍDEOS - Formação
PEPTÍDEOS - Classificação
Os peptídeos diferem-se uns dos outros pelo número de aminoácidos e pela sequência dessas moléculas.
2 Aminoácidos – dipeptídeo.
3 Aminoácidos – tripeptídeo.
4 Aminoácidos – tetrapeptídeo, e assim por diante.
PEPTÍDEOS - Classificação
2 a 50 aminoácidos - Oligopeptídeo.
51 ou mais aminoácidos – Polipeptídeo ou proteína.
PEPTÍDEOS - Função
Muitos oligopeptídeos possuem grande importância biológica, exercendo sua função mesmo em pequenas quantidades.
Alguns hormônios de vertebrados, como a insulina, glucagon e corticotrofina são compostos por menos de 50 resíduos de aminoácidos.
Como peptídeos pequenos de ocorrência natural também podemos citar a ocitocina, bradicinina, tireotrofina e encefalinas. Os venenos de fungos também são peptídeos pequenos.
Os grandes peptídeos constituem proteínas, que possuem extrema importância biológica. 
PROTEÍNAS
São moléculas formadas pela sequências de aminoácidos unidos por ligações peptídicas (Polímero) + de 50 aminoácidos. 
As proteínas são os compostos orgânicos mais abundantes da matéria viva.
O código genético traduz para 20 aminoácidos diferentes que compõe as proteínas. As várias combinações entre aminoácidos é a razão da diversidade de proteínas dos seres vivos.
PROTEÍNAS
Têm papel fundamental em praticamente todos os processos biológicos. 
Devido a sua diversidade, as proteínas podem assumir muitas configurações moleculares e desta forma ter participação em variados processos em células e tecidos.
Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula. É o composto orgânico mais abundante da matéria viva.
PROTEÍNAS – Identidade 
Quantidade de aminoácidos;
Tipo de aminoácidos;
Sequência ou ordem dos aminoácidos;
PROTEÍNAS – Estrutura 
Primária ou Linear– Ligação peptídica apenas ligações simples entre aminoácidos. Ex: Peptídeos.
PROTEÍNAS – Estrutura
Secundária – A estrutura primária enrolada, pelas pontes de hidrogênio (Alfa-Hélice ou Beta preguiada. Ex: Proteína fibrosa (Tendões).
PROTEÍNAS – Estrutura
Terciária ou Globular – Estrutura secundária com mais voltas, ou mais enrolada entre si. Ex: Albumina
PROTEÍNAS – Estrutura
Quaternária ou – Mistura de várias proteínas terciárias. Ex: Hemoglobina formada por 4 proteínas conjugadas (2 alfa-globinas e 2 Beta-pregueadas);
PROTEÍNAS – Estrutura
Proteínas - Desnaturação
A forma espacial ou tridimensional caracteriza a função da proteína.
01
Acontece através de quebra de pontes de hidrogênio (Alterações de PH e Temperatura) desnaturação ou denaturação, faz a proteína perder a forma estrutural natural.
02
A ponte de hidrogênio é uma ligação covalente entre o hidrogênio e: oxigênio (O), nitrogênio (N) ou flúor (F), e uma interação do tipo dipolo-dipolo entre o átomo de hidrogênio e um átomo de oxigênio (O), nitrogênio (N) ou flúor (F).
03
PROTEÍNAS – Alteração 
Mutações gênicas podem provocar alterações na sequência ou tipo de aminoácidos numa proteína;
Exemplo: a substituição de um aminoácido por outro na molécula de hemoglobina causa alterações em sua conformação, a hemácia fica na forma de foice, não realizando suas funções normais, esse mecanismo dá origem a anemia falciforme.
PROTEÍNAS – Classificação 
Simples ou Homoproteínas – possuem apenas aminoácidos em sua fórmula estrutural.
Conjugadas, Complexas ou Heteroproteínas – contém outros elementos químicos em sua fórmula estrutural, além dos aminoácidos (grupo prostético).
PROTEÍNAS - Conjugadas
Nucleoproteínas: tem ácidos nucléicos como grupo prostético. Ex: cromossomos;
Fosfoproteínas: contém fósforo como grupo prostético. Ex. caseína;
Lipoproteínas: contém lipídio como grupo prostético. Ex. fibrinogênio;
PROTEÍNAS - Conjugadas
Cromoproteínas: contém um metal como o grupo prostético, que lhe confere coloração especial. Ex: hemoglobina (ferro), hemocianina (cobre), clorofila (magnésio);
Glicoproteínas: tem um ou mais açúcares como grupo prostético. Ex: Glicoproteína na parede da hemácia determina o tipo sanguíneo (sistema ABO);
PROTEÍNAS – Função Estrutural ou Plástica 
Actina - é a principal constituinte dos filamentos finos;
Miosina - compõe os filamentos grossos e é classificada como uma enzima mecanoquímica ou proteína motora, isso porque é capaz de converter a energia química em energia mecânica, útil para o mecanismo de contração muscular.
Além da contração dos músculos, o complexo actina-miosina também impulsiona outros tipos de movimentos em células não-musculares, como, por exemplo, o deslocamento de organelas citoplasmáticas e o movimento de ameboides.
PROTEÍNAS – Função Estrutural ou Plástica 
Colágeno – Confere resistência por ser insolúvel, é a proteína mais abundante no corpo humano. 
Possui diferentes tipos de organização de acordo com o papel estrutural que desempenha em cada órgão particular. 
Disperso como um gel: na matriz extracelular ou no humor vítreo do olho;
Enfeixado em fibras paralelas: nos tendões;
Fibras arranjadas: nos ossos de modo que resistem à tração mecânica de qualquer direção.
PROTEÍNAS – Função Estrutural ou Plástica 
Elastina - presente no tecido conjuntivo com propriedades elásticas (pulmões, paredes de grandes vasos sanguíneos e ligamentos elásticos).
As fibras de elastina podem ser distendidas até várias vezes seu comprimento normal, mas retornam à sua forma original quando a força de estiramento é relaxada.
PROTEÍNAS – Função Estrutural ou Plástica 
Queratina - É sintetizada pelos queratinócitos do tecido epitelial, e tem função de dar resistência, elasticidade e funcionar como impermeabilizante à água.
Protege o organismo contra agressões externas (choques mecânicos, radiação solar, ventos e chuvas).
Localizam-se no cabelo, unhas e na camada epidérmica externa dos mamíferos e dos filamentosintermediários do citoesqueleto na célula.
PROTEÍNAS – Função Energética
Reserva energética - proteínas podem ser degradadas em acetil CoA para o ciclo de Krebs);
01
As proteínas fornecem energia quando os carboidratos e os lipídios são insuficientes para satisfazer as necessidades energéticas. 
02
Em exercícios prolongados, com mais de uma hora de duração, as proteínas contribuem com 5 a 10% do total de energia necessária.
03
PROTEÍNAS – Função Enzimática
Enzimas - Catalisam reações químicas importantes para sustentar a vida.
Peptidase- age especificamente quebrando peptídeos, fornecendo aminoácidos, que são os componentes primordiais para a síntese de todas as proteínas do organismo.
Quase todas as enzimas são proteínas, exceção é uma molécula de RNA com capacidade auto-catalítica semelhante às enzimas. O termo ribozima, em si, deriva da combinação das palavras enzima de ácido ribonucleico.
PROTEÍNAS – Função Transporte
Albumina – Dá viscosidade ao sangue, controla a quantidade de água no sangue, fazendo regulação osmótica.
Transporta hormônios produzidos pela tireóide;
Transporta ácidos graxos livres;
Transporta hormônios lipossolúveis;
Transporta bilirrubina não conjugada;
Controla o PH;
PROTEÍNAS –Função Transporte
Transporte - canais de membrana, pigmentos respiratório;
Transporte passivo – permeases de membrana (difusão facilitada);
Transporte ativo – proteína bomba (bomba de sódio e potássio);
Hemoglobina e Mioglobina – reserva e transporta gazes importantes no processo de respiração celular.
PROTEÍNAS –Função Proteção Imune
Proteção imune – anticorpos são proteínas específicas que reagem apenas com o corpo estranho contra o qual foi produzido.
No caso de uma picada de inseto, o corpo produzirá anticorpos contra os antígenos deste.
Os anticorpos agem aderindo à superfície do corpo estranho, isto impede a multiplicação dos microorganismos e inibe a ação das toxinas.
PROTEÍNAS –Função Hormonal
Integração do sistema endócrino - hormônios são proteínas;
As proteínas hormonais atuam no metabolismo como mensageiros químicos, como a insulina e o glucagon que controlam a glicemia do sangue e o hormônio de crescimento denominado somatotrofina, secretado pela hipófise. 
PROTEÍNAS –Função Informativa
Informativa - receptores de membrana, sinalizadores intracelulares;
01
Sinalização dependente de contato – Proteínas ligadas à membrana plasmática de uma célula podem interagir com receptores de uma célula adjacente. 
02
A substancia indutora não é secretada, ficando na superfície da célula sinalizadora.
03
OBRIGADO PELA ATENÇÃO!
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