ENZIMAS bioquimica

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ENZIMAS 
- São milhares de proteínas sintetizadas pelas 
células para acelerar as reações biológicas. 
São catalisadores biológicos de alta 
especificidade, pois só agem sobre um 
determinado composto ou grupo de 
compostos. 
- As três características distintivas das 
enzimas são o poder catalítico, especificidade 
e regulação. As moléculas das enzimas são 
grandes em relação aos seus substratos e 
possuem um sítio ativo, local onde se liga o 
substrato durante o processo de catálise. As 
enzimas alostéricas possuem além do sítio 
ativo, os sítios regulatórios ou se ligam os 
moduladores ou efetores alostéricos que 
podem ser efetores negativos (quando se 
ligam à enzima reduzem a atividade desta) ou 
efetores positivos (quando se ligam à enzima 
aumentam a atividade catalítica). 
- Tradicionalmente, as enzimas são 
designadas pelo acréscimo do sufixo ase ao 
nome do substrato específico. Por exemplo, 
urease por hidrolizar a uréia (substrato), 
fosfatase por hidrolizar grupos fosfatos. Outras 
enzimas possuem denominações muito 
diferentes dos nomes de seus substratos, tais 
como, catalase que decompõe o peróxido de 
hidrogênio e as enzimas proteolíticas 
digestivas tripsina e pepsina. 
 
 
FATORES QUE ALTERAM A VELOCIDADE 
DAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS 
1)- Efeito da concentração da enzima 
- A velocidade da reação enzimática varia de 
forma diretamente proporcional à 
concentração da enzima, quando há um 
excesso de substrato e quantidades 
crescentes de enzima [E]. 
2)- Efeito da concentração do substrato 
- Quando a concentração da enzima [E] é 
constante e variamos a concentração do 
substrato [S], a cinética da reação inicialmente 
é de primeira ordem porque a velocidade da 
reação é dependente da concentração do 
substrato [S] e aumenta proporcionalmente ao 
aumento do substrato. 
3)- Efeito da temperatura 
- No início, há um aumento da velocidade 
porque a temperatura aumenta o movimento 
cinético das moléculas e a colisão entre elas, 
facilitando a superação da barreira de 
ativação energética e a entrada no estado de 
transição. Ao atingir a temperatura ótima, a 
velocidade da reação é máxima. No entanto, 
após atingir a temperatura ótima, o aumento 
subsequente da temperatura reduz a atividade 
da enzima, sendo que determinadas 
temperaturas desnaturam as enzimas, ou 
sejam, estas perdem o enovelamento típico 
da estrutura terciária e a atividade biológica. 
 
4 - Efeito do pH 
- As enzimas atuam num pH característico, ao 
qual a atividade enzimática é máxima. Como 
são proteínas, as mudanças de pH afetam o 
caráter iônico de aminoácidos do sítio ativo 
envolvidos na catálise. Em determinados 
valores de pH, as enzimas podem ser 
desnaturadas e destituídas de atividade 
catalítica.O pH ótimo das enzimas varia muito. 
 
 
MECANISMOS CATALÍTICOS 
Os seis tipos de mecanismos catalíticos 
empregados pelas enzimas são classificados, 
conforme a seguir: 
1)- Catálise ácido-base 
2)- Catálise covalente 
3)- Catálise de íons metálicos 
4)-Catálise eletrostática 
5)- Efeitos de proximidade e orientação. 
6)- Ligação preferencial do complexo do 
estado de transição. 
 
5) - Efeitos de proximidade e orientação 
- A ligação do substrato próximo de radicais 
catalíticos do sítio ativo da enzima e o fato 
deste está precisamente orientado na direção 
destes radicais, aumenta a possibilidade do 
complexo enzima-substrato entrar no estado 
de transição. 
 6)- Ligação preferencial do complexo do 
estado de transição 
- Um dos principais mecanismos de catálise 
enzimática é a ligação preferencial do estado 
de transição à enzima (complexo ES) que 
ocorre com maior afinidade do que aos 
substratos e produtos correspondentes. Este 
modo catalítico tem sido relatado como de 
tensão ou de distorsão, mas é precisamente 
denominado de estabilização do estado de 
transição. 
 
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA 
-1)- Inibição irreversível 
2)- Inibição reversível 
- Não competitiva: O inibidor não tem 
semelhança estrutural com o substrato e se 
liga à enzima em local diferente do sítio ativo, 
alterando a conformação da mesma, o que 
leva à inibição da atividade por inativação do 
sítio catalítico. 
-Incompetitiva: O inibidor se liga somente ao 
complexo ES e não à enzima livre. Uma vez 
ligado, não há formação do produto. 
 
REGULAÇÃO ENZIMÁTICA 
1)- Controle da quantidade de enzima 
- A concentração de uma determinada enzima 
na célula depende de sua velocidade de 
síntese e degradação. Estes dois processos 
são regulados na célula. A regulação da 
expressão gênica de enzimas pode ser feita 
regulando o processo de transcrição e 
formação do mRNA referente aquela enzima 
(regulação transcricional) ou pode ser por 
mecanismo de regulação pós-transcricional. 
Chamamos de indução, a ativação da síntese 
da enzima e de repressão, a redução da 
síntese enzimática. 
2)- Por modificação covalente 
- Neste tipo de regulação, a enzima pode 
existir nas formas ativa e inativa. A ligação de 
um grupo funcional de forma covalente à 
enzima, como grupo fosfato pode ativar ou 
desativar a mesma. A estratégia de regulação 
utilizada em muitas vias metabólicas é a 
fosforilação/defosforilação de enzimas. Muitas 
vias metabólicas são reguladas por cascatas 
de fosforilações/defosforilações induzidas por 
hormônios. 
 
REGULAÇÃO ALOSTÉRICA 
- As enzimas alostéricas possuem além do 
sítio ativo ou catalítico, sítios regulatórios ou 
alostéricos onde se ligam os moduladores ou 
efetores, de forma não covalente. Um efetor 
alostérico positivo se liga à enzima ativando-a, 
e um negativo reduz a atividade da enzima. 
- As enzimas alostéricas homotrópicas 
possuem sítios múltiplos de ligação do 
substrato, assim quando uma molécula de 
substrato se liga à enzima facilita a ligação de 
moléculas de substrato adicionais, de forma 
que o substrato ligante é cooperativo. Nestas 
enzimas, a cinética não obedece à equação de 
Michaelis-Menten. 
-Possuem sítios regulatórios para ligação dos 
efetores alostéricos. 
 -A transição alostérica entre a forma ativa e 
inativa é rápida. A regulação é considerada de 
curto prazo. 
 
PRECURSORES ENZIMÁTICOS – 
ZIMOGÊNIOS 
- Muitas enzimas são produzidas na forma de 
zimogênios que são proteínas inativas. 
Posteriormente, os zimogênios são ativados 
por enzimas proteolíticas que geralmente 
removem uma parte dos resíduos de 
aminoácidos do precursor inativo para torná-lo 
ativo. 
- As enzimas digestivas e os fatores de 
coagulação sanguínea são exemplos de 
zimogênios. 
 
ISOENZIMAS 
- São enzimas que catalisam as mesmas 
reações, mas existem em formas múltiplas, ou 
seja, em mais de uma forma quaternária. 
Essas enzimas têm propriedades cinéticas, 
composição e sequências de aminoácidos 
distintas. Uma das classes dessas isoenzimas 
em mamíferos é a desidrogenase láctica ou 
lactato desidrogenase (LDH). A LDH catalisa a 
conversão do piruvato em lactato com 
reoxidação do NADH numa reação 
reverssível. 
 
 
 
 
BIOENERGÉTICA 
- Na termodinâmica, um sistema é definido 
como parte do universo de interesse, assim, 
uma célula ou um organismo como um todo 
pode ser um sistema termodinâmico. Os 
sistemas podem ser: abertos, quando podem 
trocar matéria e energia com sua vizinhança; 
ou fechados, quando não realizam trocas de 
matéria com o meio circunvizinho, mas apenas 
trocam calor. Um sistema é isolado quando 
não troca matéria nem energia com o meio 
externo. A energia é definida como a 
capacidade de realizar trabalho. Existem 
várias formas de energia: química, mecânica, 
térmica, luminosa, elétrica e nuclear. As formas 
de energia podem ser convertidas umas nas 
outras. Trabalho é a aplicação de uma força 
através de uma distância. 
 
1)- Primeria lei da termodinâmica – 
Princípio da conservação da energia 
- A primeira lei da termodinâmica diz que a 
energia de um sistema mais o ambiente é 
constante; não há perda ou ganho de energia 
no universo, masdentro de um sistema pode 
haver variações de energia. Esse princípio 
levou aos conceitos de variação de energia e, 
consequentemente, de variação de entalpia. 
 
2)- Segunda lei da termodinâmica- Princípio 
da espontaneidade e desordem 
- Todas as transformações físicas e químicas 
tendem a ocorrer em uma direção tal que a 
energia útil sofre degradação irreversível para 
uma forma desordenada chamada entropia. 
Essas transformações chegam ao final em um 
ponto de equilíbrio, no qual a entropia formada 
é máxima sob as condições existentes. 
 
REAÇÕES ACOPLADAS 
- São reações com intermediários comuns, em 
que o produto de uma reação é o substrato da 
outra. Elas ocorrem em etapas, sendo que a 
energia liberada em uma reação exergônica é 
utilizada para realizar uma reação 
endergônica. 
 
REAÇÕES DE ÓXIDO-REDUÇÃO 
- São reações que envolvem a transferência 
de elétrons. Nessas reações, os agentes 
oxidantes recebem elétrons (sofrendo 
redução) e os agentes redutores perdem 
elétrons (sofrendo oxidação). O potencial de 
redução é a medida da capacidade de um 
elemento em receber elétrons, e a força 
eletromotriz (f.e.m) é a diferença de potencial 
entre o receptor (agente oxidante) e o doador 
(agente redutor) de elétrons. 
 
BIOMOLÉCULAS RICAS EM ENERGIA 
- São compostos que, por hidrólise, fornecem 
uma grande quantidade de energia. As 
biomoléculas mais importantes ricas em 
energia são os anidridos fosfóricos (ATP e 
ADP), o enol fosfato (fosfoenolpiruvato), o acil 
fosfato (acetilfosfato) e o guanidino fosfato 
(fosfocreatina). Também estão incluídos os 
tioésteres. 
 
1)Anidridos fosfóricos (ATP e ADP): 
- Dentre os compostos de alta energia, o ATP 
tem uma posição intermediária, pois seu ΔG° 
de hidrólise possui valor intermediário. 
Compostos como fosfoenolpiruvato, AMP 
cíclico, 1,3-bifosfoglicerato, acetil-fosfato e 
pirofosfato apresentam ΔG° de hidrólise 
maiores do que o do ATP. No metabolismo, a 
energia é temporariamente armazenada na 
molécula de ATP. 
2) Intermediários da via glicolítica: 
- O fosfoenolpiruvato (PEP) e o 1,3-
bifosfoglicerato são compostos de alta energia 
formados durante a via glicolítica, que é a 
degradação da glicose até piruvato. Essa via 
ocorre em várias etapas de reações 
acopladas, e esses dois compostos de alta 
energia doam fosfatos ricos em energia para o 
ADP, formando ATP. 
3) Fosfagênios: 
- A fosfocreatina é um composto de alta 
energia que transfere fosfatos para o ADP, 
formando ATP. Nos músculos, cérebro e 
nervos, ela atua como um depósito temporário 
de fosfatos de alta energia. Como o ATP é a 
fonte imediata de energia para a célula, sua 
ressíntese requer energia. Durante o trabalho 
muscular, a fosfocreatina armazenada é 
utilizada para a formação de ATP nos primeiros 
10 segundos de um exercício de intensidade 
máxima. 
GLICÓLISE 
- É a via central do catabolismo da glicose em 
animais, vegetais e na maioria dos 
microrganismos. Trata-se de uma sequência 
de 10 reações que transformam a glicose em 
piruvato no citosol das células. Durante a 
glicólise, são formados 2 compostos de alta 
energia que podem doar fosfatos ricos em 
energia para o ADP, formando ATP. 
1) Fosforilação da D-glicose: 
- Na primeira fase, a glicose é fosforilada com 
o gasto de ATP para formar glicose-6-fosfato 
pela hexocinase, uma enzima que requer 
Mg²⁺ATP²⁻. O ΔG° da reação é -4,0 Kcal/mol. 
A enzima é fortemente inibida pelo aumento da 
concentração de seu produto, a glicose-6-
fosfato. A hexocinase é uma das enzimas 
reguladoras da glicólise. Ela também pode 
catalisar a fosforilação de frutose e manose, 
mas com um Km muito maior, ou seja, com 
menor afinidade por esses substratos. O Km 
para a glicose é 0,1 mM em células 
musculares. Nos diferentes tecidos, a enzima 
existe como isoenzimas. No fígado, a 
glicocinase atua para fosforilar a glicose, 
diferindo das isoenzimas da hexocinase, pois é 
específica para a D-glicose e não fosforila 
outras. 
 
2) Conversão da glicose-6-fosfato em 
frutose-6-fosfato: 
- O segundo passo da primeira etapa é a 
conversão da glicose-6-fosfato em frutose-6-
fosfato pela enzima fosfoglicoisomerase. O 
ΔG° da reação é +0,4 Kcal/mol. 
 
3) Fosforilação da frutose-6-fosfato para 
formar frutose-1,6-bifosfato: 
- A frutose-6-fosfato é convertida em frutose-
1,6-bifosfato com consumo de 1 ATP. A reação 
é catalisada pela fosfofrutocinase-1 (PFK-1), 
que requer Mg²⁺. O ΔG° da reação é -3,4 
Kcal/mol. Nas condições celulares, a reação é 
irreversível. A fosfofrutocinase-1 é a segunda 
enzima regulatória da glicólise e é uma enzima 
alostérica interessante porque o ATP pode ser 
tanto substrato quanto modulador alostérico da 
enzima, dependendo de sua concentração na 
célula. A relação ATP/AMP é importante na 
regulação da enzima, já que esses compostos 
são interconvertíveis. Quando a concentração 
de AMP está alta, a enzima é ativada, com o 
AMP atuando como modulador positivo, 
enquanto o ATP é um modulador negativo, 
pois sua concentração elevada inibe a 
fosfofrutocinase-1. Além disso, altas 
concentrações de citrato e ácidos graxos 
também inibem a enzima. 
 
4) Clivagem da frutose-1,6-bifosfato: 
- A aldolase catalisa a clivagem reversível da 
D-frutose-1,6-bifosfato (6 carbonos), formando 
diidroxiacetona fosfato e D-gliceraldeído-3-
fosfato (compostos de três carbonos). O ΔG° 
da reação é +5,73 Kcal/mol. 
 
5) Interconversão das trioses fosfatos: 
- A diidroxiacetona fosfato não pode ser 
metabolizada na via glicolítica, então é 
convertida em D-gliceraldeído-3-fosfato. 
Assim, 2 moles de D-gliceraldeído são 
formados a partir de 1 mol de frutose-1,6-
bifosfato. O ΔG° da reação é +1,83 Kcal/mol. 
 
6) Oxidação do D-gliceraldeído-3-fosfato à 
1,3-bifosfoglicerato (3-fosfogliceroil-
fosfato): 
- Nesta reação, o grupo aldeído do 
gliceraldeído-3-fosfato forma um anidrido 
carboxílico com o ácido fosfórico. Este acil-
fosfato tem um alto ΔG° de hidrólise e é o 
primeiro intermediário rico em energia formado 
na via glicolítica. O ΔG° da reação é +1,5 
Kcal/mol. O receptor de hidrogênio, na forma 
de íons hidretos (H⁻), é o NAD⁺ (nicotinamida 
adenina dinucleotídeo oxidado), que é 
convertido na forma reduzida NADH. A enzima 
que catalisa a reação é a gliceraldeído-3-
fosfato desidrogenase. O iodoacetato é um 
inibidor dessa enzima, pois se combina com 
grupos –SH (sulfidrilas) da enzima, essenciais 
na catálise. 
 
7) Formação de ATP pela transferência de 
fosfatos ricos em energia do 1,3-
bifosfoglicerato para o ADP: 
- Nesta reação, 2 moles de ATP são formados, 
uma vez que na segunda fase da via 
glicolítica, 2 moles de cada intermediário são 
gerados por mol de glicose degradada. A 
transferência de um fosfato rico em energia 
para o ADP, formando ATP, leva à conversão 
do 1,3-bifosfoglicerato em 3-fosfoglicerato. A 
enzima responsável é a fosfoglicerato quinase, 
e o ΔG° é -4,5 Kcal/mol. A produção de ATP 
acoplada à transformação enzimática de um 
substrato é chamada de fosforilação em nível 
de substrato. 
 
8) O 3-fosfoglicerato é convertido a 2-
fosfoglicerato: 
- A fosfogliceromutase desloca o grupo fosfato 
do carbono 3 para o carbono 2, formando o 2-
fosfoglicerato. O ΔG° é +1,06 Kcal/mol. 
 
9) Formação do fosfoenolpiruvato, o 
segundo intermediário de alta energia: 
- A remoção reversível de uma molécula de 
água do 2-fosfoglicerato pela enolase forma o 
fosfoenolpiruvato, composto de alta energia. O 
ΔG° é +0,44 Kcal/mol. Este passo da via 
glicolítica é importante em pesquisas para 
avaliação da velocidade da via glicolítica. Os 
hidrogênios da água liberada correspondem 
aos hidrogênios do carbono 2 ou do carbono 5 
da molécula original de D-glicose. Incubando 
in vitro células com glicose marcada com trítio 
no carbono 5 (H₃[5]-glicose), forma-se água 
tritiada (³H₂O), que pode ser separada da 
H₃[5]-glicose. 
 
10) Formação do piruvato (ácido pirúvico) e 
ATP: 
- A segunda fosforilação em nível de substrato 
ocorre na última reação da glicólise.Um 
fosfato rico em energia é transferido do 
fosfoenolpiruvato para o ADP, formando ATP, 
numa reação catalisada pela piruvato quinase. 
O ΔG° é -7,5 Kcal/mol. A reação da piruvato 
quinase é considerada irreversível nas 
condições celulares, sendo o terceiro passo de 
regulação da via glicolítica. Existem diversas 
isoenzimas de piruvato quinase na maioria dos 
organismos. Para as isoenzimas do fígado, 
rins e hemácias de animais, obtém-se uma 
curva sigmoide da velocidade versus a 
concentração de fosfoenolpiruvato. A frutose-
1,6-bifosfato é um ativador alostérico dessa 
enzima e, como é formado numa etapa 
anterior pela fosfofrutocinase-1 (PFK-1), a 
ativação da PFK-1 induz um aumento na 
atividade da piruvato quinase, caracterizando 
uma regulação chamada de anterógrada. 
 
DESTINOS DO PIRUVATO: 
- Nos tecidos animais, sob condições 
aeróbicas, o destino do piruvato é a 
descarboxilação oxidativa para formação do 
acetil-CoA, que é degradado na mitocôndria 
até CO₂ e H₂O. A degradação completa do 
piruvato envolve o ciclo de Krebs e a cadeia 
transportadora de elétrons. Os elétrons do 
NADH citosólico formado na glicólise são 
lançados para a mitocôndria, onde servem 
para formação de ATP na fosforilação oxidativa 
(processo acoplado à cadeia de transporte de 
elétrons). No processo aeróbico, a degradação 
completa da glicose apresenta um ΔG° de -
686 Kcal/mol, sendo que parte dessa energia é 
utilizada na formação de 30 a 32 ATPs. Sob 
condições anaeróbicas, como em bactérias 
lácticas e no músculo esquelético em trabalho 
anaeróbico, o piruvato é reduzido a lactato 
numa reação que envolve a reoxidação do 
NADH para a forma NAD⁺. Essa reoxidação do 
NADH fornece NAD⁺ para que a glicólise 
continue, permitindo que a glicose seja 
utilizada em alta velocidade durante o trabalho 
muscular anaeróbico. O balanço de ATP 
nessas condições é de 2 ATPs formados por 
glicose degradada até ácido láctico. Nas 
leveduras e em microorganismos que 
fermentam a glicose, a glicólise é idêntica até 
a formação do piruvato; a seguir, o piruvato é 
convertido em acetaldeído pela piruvato 
descarboxilase e depois em etanol pela alcool 
desidrogenase (desidrogenase alcoólica). Este 
processo de formação do etanol também 
reoxida o NADH, formando NAD⁺, e tem um 
saldo líquido de 2 ATPs. 
 
REGULAÇÃO DA VIA GLICOLÍTICA 
• Hexoquinase: Inibida por altas 
concentrações de glicose-6-fosfato. 
 
• Fosfofrutocinase-1 (PFK-1): A principal 
enzima regulatória do fluxo glicolítico. 
Regulação alostérica por altas 
concentrações dos metabólitos: 
 
• Moduladores positivos: AMP (+) e D-
frutose-2,6-bifosfato (+) 
 
• Moduladores negativos: ATP (-) e 
Citrato (-) 
 
• A insulina ativa a captação de glicose 
pela célula e a PFK-1. 
 
• Piruvato cinase: Regulação alostérica 
por altas concentrações dos 
metabólitos: 
 
• Moduladores positivos: AMP (+) e D-
frutose-1,6-bifosfato (+) 
 
• Moduladores negativos: ATP (-), acetil-
CoA (-) e alanina (-) 
 
- A regulação no fígado também inclui 
modificação covalente. Os hormônios como o 
glucagon, que ativam a proteína quinase 
AMPc-dependente, promovem a fosforilação 
da piruvato quinase, aumentando o Km da 
enzima para o fosfoenolpiruvato (PEP). A 
fosforilação reduz a afinidade da piruvato 
quinase pelo seu substrato. O PEP, ao invés 
de ser convertido em piruvato, segue a via de 
neoglicogênese que sintetiza glicose nos 
hepatócitos. A inibição é mais forte pelo ATP e 
alanina. A insulina estimula a defosforilação da 
enzima, ativando uma proteína fosfatase. 
 
ENTRADA DE OUTROS 
MONOSSACARÍDEOS NA VIA 
GLICOLÍTICA: 
- Galactose: A galactose é fosforilada no C-1 
para formar galactose-1P pela galactocinase. 
Esta é convertida em UDP-galactose pela 
galactose-1-fosfato uridiltransferase. A UDP-
galactose é convertida em UDP-glicose por 
ação da UDP-galactose-4-epimerase. A seguir, 
a UDP-glicose pirofosforilase catalisa a 
conversão de UDP-glicose em glicose-1P. Por 
ação da enzima fosfoglicomutase, a glicose-1P 
é convertida em glicose-6P, que é um 
intermediário da via glicolítica. 
- Manose: A manose é fosforilada pela 
hexocinase para formar manose-6P. A seguir, a 
manose-6P é convertida em frutose-6P pela 
fosfomanoisomerase. A frutose-6P é um 
componente da via glicolítica. 
- Frutose: No fígado, a frutocinase fosforila a 
frutose no carbono 1, formando frutose-1P. A 
frutose-1P é clivada pela enzima frutose-1P 
aldolase, gerando diidroxiacetona fosfato e D-
gliceraldeído. O D-gliceraldeído é então 
fosforilado a gliceraldeído-3-fosfato pela triose 
cinase. Assim, temos dois intermediários da 
via glicolítica. 
- Nos rins e músculos esqueléticos, a frutose é 
fosforilada pela hexocinase, formando frutose-
6P, que entra diretamente na via glicolítica. 
 
SÍNTESE DE GLICOSE – 
NEOGLICOGÊNESE OU 
GLICONEOGÊNESE 
- A neoglicogênese é o processo de produção 
de glicose a partir de piruvato, sendo quase o 
reverso da glicólise, com exceção de três 
reações que são irreversíveis. Essas etapas 
são substituídas por reações específicas 
chamadas reações de retorno. A conversão do 
piruvato em fosfoenolpiruvato ocorre em duas 
etapas: primeiro, o piruvato é convertido em 
oxaloacetato, depois este é transformado em 
fosfoenolpiruvato. Outra etapa envolve a 
hidrólise do fosfato no carbono 1 da frutose-
1,6-bifosfato, formando frutose-6-fosfato. A 
terceira reação é a hidrólise do fosfato no 
carbono 6 da glicose-6-fosfato, gerando 
glicose livre. A neoglicogênese ocorre no 
fígado, rins e células epiteliais intestinais. No 
fígado, os hepatócitos produzem glicose a 
partir de precursores como aminoácidos 
glicogênicos, lactato, glicerol e piruvato. Essa 
via é fundamental para manter a glicemia 
durante o jejum e quando as reservas de 
glicogênio hepático estão esgotadas. 
 
REGULAÇÃO DA NEOGLICOGÊNESE 
- Na glicólise, as enzimas regulatórias são 
hexocinase, fosfofrutocinase-1 (PFK-1) e 
piruvato cinase. Já na neoglicogênese, a 
regulação ocorre nos pontos equivalentes, ou 
seja, nas reações que substituem essas 
etapas irreversíveis da glicólise. 
 
Glicose-6-fosfatase: sua regulação não é 
alostérica, mas depende do nível de substrato, 
ou seja, da concentração de glicose-6-fosfato. 
 
Frutose-1,6-bifosfatase: é regulada 
alostericamente. Os moduladores são: AMP (-
), Frutose-2,6-bifosfato (-) e Citrato (+). Essa 
enzima apresenta regulação recíproca com a 
fosfofrutocinase-1 (PFK-1): altas 
concentrações de AMP ativam a PFK-1 e 
inibem a frutose-1,6-bifosfatase, favorecendo a 
glicólise; já altas concentrações de citrato 
inibem a PFK-1 e ativam a frutose-1,6-
bifosfatase, promovendo a neoglicogênese. A 
frutose-2,6-bifosfato, formada pela PFK-2, é 
um potente ativador da PFK-1 e forte inibidor 
da frutose-1,6-bifosfatase. 
 
PIRUVATO CARBOXILASE E 
FOSFOENOLPIRUVATO CARBOXICINASE 
(PEPCK): 
- O acetil-CoA é um potente ativador da 
piruvato carboxilase e inibidor da piruvato 
quinase e do complexo piruvato desidrogenase 
(cPDH), promovendo assim a conversão do 
piruvato em oxaloacetato por carboxilação. 
- O glucagon, cujos níveis aumentam durante 
o jejum, ativa a PEPCK por meio da via do 
AMPc, tornando-a a principal enzima 
regulatória da neoglicogênese. 
- Os glicocorticoides também estimulam a 
PEPCK hepática, promovendo a 
neoglicogênese em estados de jejum. 
 
- Durante exercícios físicos intensos, a 
glicólise anaeróbia converte o piruvato em 
lactato. O acúmulo de lactato reduz o pH 
muscular, causando fadiga e dores. Após o 
exercício, a respiração permanece intensa 
para compensar o débito de oxigênio, 
necessário à regeneração de ATP e glicogênio 
a partir do lactato. 
 
A gliconeogênese permite integrações 
metabólicas entre fígado e músculos 
esqueléticos. 
 
CICLO DE CORI: Durante exercícios 
musculares vigorosos em que a glicólise 
produz piruvato e NADH numa velocidade 
muito alta para a oxidação aeróbia, há 
consumo de glicose proveniente do glicogênio 
muscular. O músculo em trabalho tem uma 
relação NAD+/NADHreduzida, o que favorece 
a conversão de piruvato em lactato e 
reoxidação do NADH. O músculo exporta o 
lactato para o sangue, sendo esse captado 
pelo fígado. O fígado assume uma relação 
NAD+/NADH alta, produz a glicose a partir do 
lactato pelo processo de neoglicogênese. A 
glicose segue para a circulação sanguínea e 
pode ser captada pelo músculo para refazer o 
glicogênio. A correlação entre o músculo e o 
fígado é chamada de Ciclo de Cori. 
 
Ciclo Glicose - Alanina: Nos músculos 
esqueléticos, o catabolismo de aminoácidos 
gera o íon amônio que é incorporado no alfa-
cetoglutarato, formando o glutamato. O 
metabolismo glicídico produz piruvato. O 
glutamato mais o piruvato passam pela reação 
inversa de transaminação, gerando alfa-
cetoglutarato e alanina. Essa última pode 
circular pelo sangue, sendo captada pelo 
fígado, onde passa pela reação direta de 
transaminação. Dessa forma, no fígado forma-
se piruvato e glutamato. O glutamato passa 
por desaminação oxidativa, liberando amônia 
para o ciclo da ureia, e o piruvato entra na via 
de gliconeogênese. A glicose neoformada 
segue para o sangue, sendo captada pelos 
músculos esqueléticos e outros tecidos. Assim, 
o músculo não envia a glicose para o sangue, 
mas pode enviar a alanina, contribuindo com a 
produção hepática de glicose. 
 
A VELOCIDADE DA GLICÓLISE AUMENTA 
EM CÉLULAS TUMORAIS CANCEROSAS: - 
- Em vários cânceres, há aumento da captação 
de glicose e maior velocidade da via glicolítica, 
que fornece ATP para o crescimento dos 
tumores. Isso ocorre porque as células 
cancerosas se multiplicam em alta velocidade 
e ficam num ambiente de hipóxia. A hipóxia 
aumenta o Fator de transcrição induzível por 
hipóxia (HIF-1, de hypoxia-inducible 
transcription factor), que ativa a transcrição de 
8 enzimas da glicólise e dos transportadores 
de glicose (GLUT1 e GLUT3). Além disso, 
ativa a expressão do Fator de crescimento 
endotelial vascular (VEGF- vascular 
endothelial growth factor), que induz o 
surgimento de neovasos (angiogênese) em 
torno do tumor. Com maior perfusão e maior 
consumo de glicose, as células tumorais se 
multiplicam em maior velocidade do que as 
células normais. 
 
VIA DAS PENTOSES-FOSFATO (Via do 
Fosfogliconato) 
1.1 Funções Principais 
- Gera NADPH (poderoso agente redutor para 
biossínteses e defesa antioxidante). 
- Produz ribose-5-fosfato (precursor de 
nucleotídeos e ácidos nucleicos). 
 
- Ocorre no citosol. 
1.2 Etapas da Via (Dividida em Fase Oxidativa 
e Não Oxidativa) 
A. Fase Oxidativa (Geração de NADPH e 
Ribulose-5-Fosfato) 
1.Oxidação da Glicose-6-Fosfato em 6-
Fosfogluconolactona 
• Enzima: Glicose-6-fosfato 
desidrogenase (G6PD). 
• Reação: G6P + NADP⁺ → 6-
Fosfogluconolactona + NADPH + H⁺ 
Regulação: 
• Principal ponto de controle da via. 
• Inibição por NADPH (feedback 
negativo). 
2. Hidrólise da 6-Fosfogluconolactona em 6-
Fosfogluconato 
• Enzima: Lactonase. 
 
3. Descarboxilação Oxidativa do 6-
Fosfogluconato em Ribulose-5-Fosfato 
• Enzima: 6-Fosfogluconato 
desidrogenase. 
• Reação: 6-Fosfogluconato + NADP⁺ → 
Ribulose-5-fosfato + NADPH + CO₂ 
B. Fase Não Oxidativa (Reorganização 
de Açúcares) 
• Conversão de ribulose-5-fosfato em 
intermediários glicolíticos (Frutose-6-
Fosfato e Gliceraldeído-3-Fosfato) ou 
ribose-5-fosfato (para síntese de 
nucleotídeos). 
 
- Enzimas-chave: 
• Transaldolase e Transcetolase 
(transferem unidades de carbono entre 
açúcares). 
 
 
1.3 Regulação e Importância 
Fisiológica 
 
- NADPH é essencial para: 
 
• Biossíntese de ácidos graxos e 
colesterol. 
• Manutenção do glutationa reduzido 
(GSH) (proteção contra estresse 
oxidativo). 
• Deficiência em G6PD → Anemia 
hemolítica (falta de NADPH torna as 
hemácias sensíveis a danos 
oxidativos). 
 
 
CICLO DE KREBS (CICLO DO ÁCIDO 
TRICARBOXÍLICO) 
- O ciclo de Krebs é a via central do 
metabolismo aeróbico oxidativo. Carboidratos, 
lipídios e proteínas fornecem acetil-CoA para o 
ciclo. Oito enzimas catalisam a oxidação do 
acetil-CoA até CO₂. No ciclo, são formados 
equivalentes redutores (NADH e FADH₂) e 
GTP. Os equivalentes redutores são 
transferidos para o O₂ (aceptor final de 
elétrons) na cadeia transportadora de elétrons 
(CTE), para produzirem H₂O e ATP na 
fosforilação oxidativa. Como vimos 
anteriormente, a glicólise produz o piruvato, e 
este pode seguir por uma via anaeróbica ou 
aeróbica. Para o metabolismo aeróbico da 
glicose, o piruvato produzido no citosol é 
convertido em acetil-CoA na matriz 
mitocondrial, onde este é oxidado até CO₂. 
 
FORMAÇÃO DO ACETIL-COA 
- O acetil-CoA é obtido nas mitocôndrias pela 
descarboxilação oxidativa do piruvato. Para 
isso ocorre a formação de um complexo 
piruvato desidrogenase, localizado 
exclusivamente na matriz das mitocôndrias, 
apresentando-se em elevadas concentrações 
em tecidos como o músculo cardíaco e rim. 
Devido à grande energia livre-padrão negativa 
desta reação, sob condições fisiológicas, o 
processo é irreversível. As três enzimas que 
formam o complexo são: piruvato 
desidrogenase, diidrolipoil transacetilase 
(lipoato acetiltransferase) e diidrolipoil 
desidrogenase. Os diferentes grupos 
prostéticos ou coenzimas envolvidas na 
reação da piruvato desidrogenase são: 
tiamina pirofosfato, ácido lipóico, coenzima A, 
FAD e NAD+. A equação geral está descrita 
abaixo e em seguida descrevemos o 
mecanismo. 
 
 
A DESCARBOXILAÇÃO OXIDATIVA DO 
PIRUVATO 
1- O piruvato reage com a tiamina pirofosfato 
(TPP) ligada a enzima piruvato desidrogenase. 
O dióxido de carbono é liberado e o acetil é 
ligado à TPP como um grupo hidroxietila. 
2- Transferência do grupo hidroxietila da TPP 
para o ácido lipóico da segunda enzima do 
complexo, a diidrolipoil transacetilase e 
oxidação para formar a acetil diidrolipoamida. 
3- Transferência do grupo acetil para a 
coenzima A, em reação catalisada pela mesma 
enzima. 
4- O diidrolipoamida ligada à enzima é 
reoxidado por uma flavoproteína componente 
(FAD) da enzima diidrolipoil desidrogenase 
com a regeneração do lipoato. 
5- Finalmente a flavoproteína reduzida é 
reoxidada pela transferência dos hidrogênios 
ao NAD+, formando NADH. 
O NADH transfere os elétrons para a cadeia 
respiratória onde são formados 2,5 moles de 
ATP na fosforilação oxidativa. Na glicólise, 
cada mol de glicose pode formar 2 moles de 
piruvato, que ao ser descarboxilado 
oxidativamente produz 2 moles de acetil-CoA e 
duas voltas no ciclo de Krebs. 
 
 
CICLO DE KREBS 
(I)- Descarboxilação oxidativa do piruvato 
pelo complexo piruvato desidrogenase 
(II)- Citrato sintase- catalisa a condensação 
do acetil-CoA com o oxalaocetato para 
formar o citrato de seis átomos de 
carbonos. 
(III) -Cis- aconitase – catalisa a formação do 
isocitrato. 
(IV)- Cis-aconitase. 
(V)- Isocitrato desidrogenase – Promove a 
descarboxilação oxidativa do isocitrato, 
transformando-o em -cetoglutarato, um 
composto de 5 átomos de carbono. 
(VI)- -Cetoglutarato desidrogenase- 
Transforma o -cetoglutarato em succinil-
CoA, um metabólito de 4 carbonos rico em 
energia. Esta enzima requer os mesmos 
cofatores do complexo piruvato 
desidrogenase que incluem FAD, NAD+, 
CoA, TPP e lipoato. 
(VII)- succinil-CoA sintetase – catalisa a 
conversão do succinil-CoA em succinato 
com formação de 1GTP que é convertido 
em 1ATP pela nucleosídeo difosfato cinase. 
Esta é a única fosforilação em nível de 
substrato do ciclo. 
(VIII)- Succinato desidrogenase- converte 
succinato em fumarato com redução de do 
1FAD para formar 1FADH2. 
(IX)- Fumarase –catalisa a hidratação do 
fumarato para formar L-malato 
(X)- L-Malato desidrogenase- Converte o L-
malato em oxaloacetato com formação de 1 
NADH. 
 
REGULAÇÃO DO CICLO 
- O complexo é regulado de forma alostérica 
pelas relações [ATP]/[ADP], [NADH]/[NAD1] e 
[acetil-CoA]/[CoA]. Quando estão elevadas 
significa que há riqueza energética, então 
inibem as enzimas regulatórias. 
- Citrato sintase: inibida pela alta [citrato]. 
- Isocitratodesidrogenase: inibida por altas 
[ATP]/[ADP] e alta relação [NADH]/[NAD+]. 
ativada pela elevação do ADP e Ca2+. 
- α-cetoglutarato desidrogenase: inibida por 
elevação de succinil-CoA e [NADH]/[NAD+]. 
ativada pela elevação do Ca2+. 
- Malato desidrogenase: inibida por alta 
relação [NADH]/[NAD+]. 
- Saldo do ciclo: 1 volta Consome 1acetil-CoA 
Consome 2H2O ,Formação de: 2CO2, 
3NADH, 1 FADH2 e 1 ATP. 
 
 
CADEIA TRANSPORTADORA DE 
ELÉTRONS E FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA. 
- Os processos de transporte de elétrons são 
associados à membrana. Em bactérias, a 
cadeia de transporte de elétrons (CTE) 
acoplada à fosforilação oxidativa ocorre na 
membrana plasmática. Nos eucariotos, a CTE 
ocorre na membrana interna da mitocôndria 
(cristas mitocondriais). As mitocôndrias de 
eucariotos possuem uma membrana externa e 
uma membrana interna. Entre as duas 
membranas há o espaço intermembrana. 
- O ciclo de krebs oxida metabólitos até CO2 
reduzindo as coenzimas NAD+ e FAD à NADH 
e FADH2. Cada um destes equivalentes 
redutores transferem um par de elétrons para 
a cadeia de transporte de elétrons, sendo o 
O2, o aceptor final dos elétrons, formando 
H2O. A energia liberada pelo transporte de 
elétrons é utilizada para gerar ATP. 
- O par de elétrons é transferido de um 
componente com menor potencial-padrão de 
redução para um outro componente da cadeia 
com maior potencial-padrão de redução. 
- O oxigênio com maior potencial é o aceptor 
final de elétrons. 
 
Complexo I 
- NADH-ubiquinona redutase ou NADH-
desidrogenase é o primeiro componente da 
cadeia. É um complexo formado por mais de 
trinta cadeias polipetídicas, um grupo 
prostético FMN e sete centros Fe-S, num total 
de 20-26 átomos de ferro. O complexo I 
catalisa a transferência de 2 elétrons do NADH 
para a coenzima Q. O NADH formado nas 
reações catabólicas doa um par de elétrons 
para ao complexo I que fica reduzido. 
-A seguir o complexo I é oxidado ao transferir o 
par de elétrons para a ubiquinona ou coenzima 
Q. 
 
Complexo II 
- É chamado succinato-ubiquinona redutase ou 
succinato desidrogenase recebe elétrons do 
complexo I e do succinato. A transferência de 
elétrons do succinato envolve o FAD como 
coenzima e centros Fe-S. Os elétrons são 
transferidos para a coenzima Q (ubiquinona) 
que os transfere para o complexo III. A 
ubiquinona pode receber elétrons dos 
complexo I e II. 
 
Complexo III 
- Denominado de ubiquinol-citocromo c 
redutase possui várias subunidades, incluindo 
uma proteína Fe-S e os citocromos b e c1 com 
grupo heme. O complexo III transfere os 
elétrons para o citocromo c e este para o 
complexo IV. 
- O citocromo c como a quinona são 
transportadores móveis. O citocromo c 
fracamente se associa à membrana 
mitocondrial interna da mitocôndria (no lado do 
espaço intermembrana) para receber elétrons 
do Fe-S-Citocromo c1 agregado ao complexo 
III e migra ao longo da superfície da 
membrana no estado reduzido transportando 
elétrons para o citocromo c oxidase, o quarto 
complexo da cadeia. 
 
Complexo IV 
- Denominado de citocromo c oxidase porque 
recebe elétrons do citocromo c e os direciona 
para o O2. Este complexo catalisa a redução 
de 4 elétrons do oxigênio molecular (O2) para 
formar H2O. A enzima de mamíferos tem 12 
polipetídeos, sendo que curiosamente, alguns 
dos polipetídeos são codificados no DNA 
nuclear e outros no DNA mitocondrial. Entre as 
cadeias do complexo IV estão os citocromos a 
+a3 com grupos hemes, dois átomos de cobre 
que se alternam entre os estados Cu+2 e Cu+ 
1 à medida que os elétrons vão passando. 
- A energia livre do gradiente eletroquímico de 
prótons é usada para a síntese do ATP. O 
complexo enzimático tem 2 subunidades: O 
canal de translocação de prótons Fo e a 
subunidade catalítica F1. A dissipação do 
gradiente eletroquímico pelo transporte de 
prótons através do Canal Fo é acoplado à 
síntese do ATP por F1. A F1 é uma enzima de 
multi-subunidades e tem três conjuntos de 
dímeros interagindo entre si. Os dímeros 
existem em três diferentes estados de ligação 
de substratos: de baixa, média e alta afinidade. 
 
- A entrada de ADP na mitocôndria é acoplada 
à saída do ATP. O ATP é sintetizado na matriz 
das mitocôndrias, mas consumido em maior 
parte no citosol. A enzima ATP-ADP 
translocase transporta o ATP mitocondrial para 
o citosol da célula em troca do ADP que entra 
na matriz da mitocôndria, assim parte da 
energia do gradiente de prótons é gasta para 
esta atividade de transporte. Quando o par de 
elétrons passa pelos sítios 1, 2 e 3 de 
formação de ATP, são gerados 1, 1 e 0,5 ATP, 
respectivamente. Por este motivo é proposto 
atualmente a produção de 2,5 ATP por cada 
NADH que entra na CTE e 1,5 ATP para cada 
FADH2 por este último entrar na CTE, após o 
primeiro sítio de geração de ATP. 
- Como a CTE ocorre nas cristas 
mitocondriais, o NADH produzido na glicólise 
que ocorre no citosol envia seus elétrons para 
a mitocôndria através de 2 tipos de transporte: 
lançadeira do glicerol-3-fosfato e lançadeira 
malato/aspartato. 
 
LANÇADEIRA DO GLICEROL-3-FOSFATO 
- Nas células musculares e cerebrais 
predominam este tipo de lançamento. 
Conforme a figura 79, no citosol, os elétrons 
do NADH são transferidos para a 
diidroxiacetona-fosfato para formar glicerol-3-
fosfato numa reação catalisada pela glicerol-3-
fosfato desidrogenase. O glicerol-3-fosfato 
atravessa a membrana externa da mitocôndria 
e na superfície da membrana interna voltada 
para o espaço intermembrana, uma glicerol-3-
fosfato desidrogenase mitocondrial catalisa a 
oxidação do glicerol-3- fosfato à 
didroxiacetona–fosfato com transferência dos 
elétrons para o FAD. Assim, 2NADH da 
glicólise geram 2 FADH2 mitocondriais que 
entram na CTE à nivel da quinona, após o 
primeiro sítio de geração de ATP e 
consequentemente por cada FADH2 será 
formado 1,5 ATP na fosforilação oxidativa. 
- Este tipo de lançadeira é típico de músculo 
de vôo de insetos que mantêm um alto grau de 
fosforilação oxidativa. 
 
 
LANÇADEIRA MALATO/ASPARTATO. 
- No fígado e coração, os elétrons do NADH 
citosólico são trazidos para mitocôndria pela 
lançadeira malato/aspartato que utiliza 2 
transportadores e 4 enzimas.Os elétrons do 
citoplasma são transferidos para o 
oxaloacetato formando malato, o malato 
atravessa a membrana da mitocôndria sendo 
reoxidado na matriz pelo NAD+ que se torna 
NADH. O oxaloacetato resultante na 
mitocôndria é transaminado a aspartato que é 
transportado para o citosol. No citosol o 
aspartato pode ser transaminado à oxalocetato 
novamente. O NADH segue para a CTE e gera 
2,5 ATP. 
 
DESACOPLADORES DA FOSFORILAÇÃO 
OXIDATIVA 
- Geralmente são ácidos fracos lipossolúveis 
que desacoplam a fosforilação oxidativa do 
transporte de elétrons. São compostos que 
dissipam a força eletro-motriz do gradiente de 
prótons e a energia é liberada na forma de 
calor. O transporte de Desacoplamento 
fisiológico. 
- É um modo de produzir calor para manter a 
temperatura corpórea em animais em 
hibernação, em alguns mamíferos recém-
nascidos (também em humanos) e nos 
mamíferos adaptados ao frio. Nestes animais, 
a produção de calor é feita pelos depósitos de 
tecido adiposo marrom (TAM). O TAM difere do 
tecido adiposo branco (TAB) por conter 
adipócitos multiloculares e pela atividade 
termogênica. Neste tecido a energia da 
termogênese é obtida da oxidação de ácidos 
graxos que gera NADH e FADH2 para a CTE. 
O tecido adiposo marrom tem inervação 
simpática e nos animais exposto ao frio, este 
tecido hipertrofia. A ativação do sistema 
nervoso simpático durante o frio ativa a 
termogênese. 
- As termogeninas ou proteínas 
desacopladoras (UCPs) desacoplam a 
fosforilação oxidativa da CTE. Essas proteínas 
são produzidas em muitos outros tecidos, tais 
como, os músculos esqueléticos, mas suas 
funções não estão ainda bem esclarecidas. 
 
IONÓFOROS 
- São compostos que induzem a utilização da 
energia do transporte de elétrons para o 
bombeamento de cátions (tipoK+) para dentro 
da matriz ao invés da síntese de ATP. São 
ionóforos, a valionomicina e gramicidina. 
 
 
INIBIDORES DO TRANSPORTE DE 
ELÉTRONS 
- Inibem o transporte de elétrons. Os 
mercuriais, a rotenona e amital inibem no sítio 
1. O cianeto, ácido sulfídrico e monóxido de 
carbono agem no citocromo oxidase. A figura 
82 mostra alguns inibidores do transporte de 
elétrons. 
 
BALANÇO DO ATP QUANDO 1 MOL DE 
GLICOSE É OXIDADA ATÉ CO2 E H2O 
1-Glicólise - citosol 
- 1mol de glicose 
- 2 moles de piruvato 
- 2NADH 
- 2ATP 
 
2-Lançamento dos elétrons do NADH da 
glicólise na mitocôndria 
- Cérebro e músculos esqueléticos - 
Lançadeira do glicerol- 3P 2NADH entregam 
elétrons para formar 2 Glicerol -3P que entrega 
para 2FAD mitocondrial formando 2 FADH2.Ou 
no Fígado e coração: lançadeira malato-
aspartato 2NADH entregam elétrons para 
formar 2 malato que entrega para 2NAD+ 
mitocondrial formando 2 NADH. 
 
3-Formação do acetil-CoA – Matriz da 
mitocôndria 
- 2 piruvato entram na mitococôndria e são 
convertidos em 2 Acetil-CoA, formando 
2NADH, 2CO2. 
 
4-Ciclo de Krebs - Matriz da mitocôndria 
1 mol de Acetil-CoA dar 1 volta x 2 
3NADH x 2 =6 
1FADH2 x2 =2 
2CO2 x2=4 
2H2O (gastos) x 2 =4 
1ATP x 2 =2ATP 
 
5 – Cadeia Transportadora de elétrons -
Fosforilação oxidativa C.T.E/F.O 
 
 
VITAMINAS 
- São micronutrientes necessários na dieta 
humana e de muitos animais para o 
crescimento e função adequados. São 
precursores essenciais de várias coenzimas. 
 
CLASSIFICAÇÃO 
1)- Hidrossolúveis: Complexo B e vitamina C 
- O complexo B é formado por 8 vitaminas: B1- 
tiamina, B2- Riboflavina, B6- Piridoxina, B12- 
Cianocobalamina, niacina, biotina, ácido 
pantotênico e ácido fólico. A vitamina C é o 
ácido ascórbico. 
2)- Lipossolúveis, A, D, E e K. 
A- Retinol, 
D2 – Ergocalciferol 
D3- Colecalciferol 
K1- Filoquinona, 
K2- Menaquinona 
K3- Menadiona 
E- Tocoferol 
 
VITAMINAS HIDROSSOLÚVEIS 
TIAMINA (B1) 
- Forma coenzimática ou ativa: Tiamina 
pirofosfato (TPP) 
 
Deficiências: 
Beribéri – Nesta doença há aumento de 
piruvato no sangue. É uma doença neurológica 
que se carateriza por debilidade muscular, falta 
de coordenação motora, neurite periférica, 
confusão mental, redução da frequência 
cardíaca, edema, morte por insuficiência 
cardíaca. 
 
 
Fontes de obtenção: carnes magras, feijão, 
nozes, cereais integrais, peixes, levedura, 
fígado, coração, rim, amendoim e trigo. 
 
 
 
RIBOFLAVINA (B2) 
Forma coenzimática ou ativa: FMN – Flavina 
mononucleotídeo FAD- Flavina adenina 
dinucleotídeo. 
- Função: FAD e FMN são coenzimas de 
flavinas desidrogenases que catalisam 
reações de óxido-redução, ou seja, 
transferência de elétrons. 
 
 
Deficiências - desordens na pele e nas 
membranas rachaduras nos lábios e cantos da 
boca (queilose), dermatite oleosa na pele. 
Fontes de obtenção: leite, fígado, ovos, 
carnes, levedura, coração, rim, trigo e vegetais 
amarelos. 
 
 
 
 
 
PIRIDOXINA (B6); 
- Forma coenzimática ou ativa: piridoxal-
fosfato (interconvertível em piridoxamina) 
 
Função: coenzima de enzimas de reações de 
transferência de grupos amino, por exemplo: 
transaminases. Também participa de reações 
de descarboxilação e racemização. 
 
Reações de transaminação: 
- Em vias sintéticas ou de degradação, o 
glutamato participa de muitas reações 
metabólicas. 
- O cetoácido do glutamato é o -
cetoglutarato que pode receber o grupo amino 
da maioria dos aminoácidos. A transaminação 
ocorre em duas fases: 
Na fase 1, o aminoácido doa seu grupo -
amino para o piridoxal-fosfato (PLP) formando 
piridoxamina e um cetoácido. A transaminase 
está representada pela letra “É” e o 
aminoácido por “aa”. 
 
 
 
 
 
 
SIGINIFICADO CLÍNICO: 
- As transaminases estão amplamente 
distribuídas nos tecidos humanos. AST 
(aspartato transaminase) e a ALT (alanina 
tansaminase) encontram-se normalmente no 
plasma, saliva, bile e líquor. A TGP é a 
transaminase mais específica do fígado. 
Quando há aumento de transaminases no 
soro, as elevações da TGP persistem por mais 
tempo do que aquelas da TGO. 
 
 
 
CIANOCOBALAMINA (B12) 
 
 
NIACINA, NICOTINAMIDA OU ÁCIDO 
NICOTÍNICO 
 
 
 
 
 
ÁCIDO PANTOTÊNICO OU PANTOTENATO 
 
 
 
 
BIOTINA 
 
 
 
 
ÁCIDO FÓLICO OU FOLACINA 
 
 
 
ÁCIDO ASCÓRBICO OU VITAMINA C 
 
 
 
 
 
RETINOL OU VITAMINA A 
 
 
 
 
COLECALCIFEROL (VITAMINA D3) 
ERGOCALCIFEROL (VITAMINA D2) 
 
 
 
 
 
 
 
 
TOCOFEROL OU VITAMINA E