Questionário 1

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<p>Sistema Integrado de Gestão de Atividades AcadêmicasCEFET-MG - SIGAA -</p><p>Turma: PPGMQMG0011 - BIOINORGÂNICA (2022.2 - T01)</p><p>Questionário 1</p><p>Conteúdo Fe, Zn, Cu e transportadores de oxigênio</p><p>Acerto: 47%</p><p>Feedback geral:</p><p>Horário de Envio: 19/09/2022 às 13:48</p><p>Respostas enviadas</p><p>1. Alguns metais podem interferir na biodisponibilidade de outros. Marque a(s) assertativa(s) verdadeiras.</p><p>Porque a presença de um determinado metal no sistema biológico pode diminuir a solubilidade de outro.</p><p>A absorção de cobre e ferro são interdependentes. Isso ocorre devido ao fato de que a deficiência de cobre reduz os níveis das</p><p>proteínas que são requeridas para o eficiente transporte de ferro.</p><p>alguns íons metálicos podem mimetizar outros e assim "enganar" os sistemas de influxo de metais presente nas membranas</p><p>Os íons metálicos podem competir pela mesma proteína para o influxo nas células</p><p>2. Sobre as proteínas envolvidas no metabolismo de cobre e ferro, marque a alternativa FALSA:</p><p>Os níveis de cobre nas células são tão rigorosamente controlados que praticamente não existe cobre sem estar complexado. O</p><p>desequilíbrio nos níveis de cobre está associado a graves problemas de saúde, tais como as doenças de Menkes (deficiência de cobre)</p><p>e de Wilson (acumulação de cobre).</p><p>A metalotioneína é uma proteína rica em resíduo cisteína que contém o grupo tiolato que coordena-se bem ao Cu(I) e Zn(II), pois</p><p>ambos são considerados ácidos de fronteira e podem coordenar-se bem a bases macias.</p><p>A coordenação do Cu(I) à metalotioneína é mais efetiva que a do Zn(II), dado que o átomo tem mais características de ácido macio</p><p>que o zinco devido a carga menor.</p><p>A creuloplasmina é uma proteína essencial no metabolismo ferro, pois ela atua como uma enzima (ferroxidase) que catalisa a</p><p>oxidação do íon ferroso a férrico e assim permite seu transporte no plasma sanguíneo pela transferrina.</p><p>Embora a ceruplasmina seja uma proteína que complexa-se ao cobre, a deficiência dessa vitamina causa deficiência de ferro.</p><p>Uma metalotioneína pode quelar até sete átomos de zinco formando aglomerados metálicos do tipo Zn S e Zn S4 11 3 9</p><p>A albumina é a metaloproteína principal tanto no transporte de zinco quanto no transporte de cobre.</p><p>3. As transferrinas são proteínas encontradas no plasma sanguíneo (sorotransferrina), na clara de ovo (ovotransferrina) e no leite</p><p>(lactotransferrina). A respeito dessas proteínas marque a alternativa FALSA.</p><p>As transferrinas são um grupo de proteínas que possuem em comum a função de carrear íons ferro.</p><p>As transferrinas podem ser identificadas como um grupo de proteínas que desempenham papel bactericida uma vez que privam</p><p>bactérias do ferro essencial para seu crescimento.</p><p>SIGAA - Sistema Integrado de Gestão de Atividades Acadêmicas https://sig.cefetmg.br/sigaa/ava/QuestionarioTurma/visualizarTentati...</p><p>1 of 13 27/09/2022 19:39</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Respostas enviadas</p><p>A lactoferrina (ou lactotransferrina) tem a função de nutrir o neonato com demanda de ferro.</p><p>A ovotransferrina tem função de transportar o ferro da clara para a gema.</p><p>4. Marque a(s) alternativa(s) VERDADEIRA(S)</p><p>É bem conhecido que o monóxido de carbono (CO) é um forte inibidor da ligação do dioxigênio (O2) com a mioglobina e a hemoglobina,</p><p>embora, relativamente ao dioxigênio, sua ligação seja muito mais fraca na proteína, quanto comparada com um simples complexo de Fe-</p><p>porfirina. Esta supressão da ligação com o CO é importante, pois, de outra forma, mesmo traços de CO poderiam causar sérias</p><p>consequências para os tecidos.</p><p>A ligação do CO é energeticamente favorecida em relação ao O2 por conta do efeito de retrodoação.</p><p>A ligação do CO na proteína é menos favorecida que no complexo livre devido a um resíduo de histidina que impedem a ligação do</p><p>CO ao Fe com um ângulo de 180º</p><p>O cianeto age no nosso organismo de forma similar ao CO</p><p>Assim como o O2, o CO e outros ligantes podem ligar-se à hemoglobina de forma reversível.</p><p>5. Indique a assertiva FALSA a respeito da homeostase do ferro nos seres humanos.</p><p>A ingestão diária de ferro é importante para reposição da perda férrea por descamação do epitélio (epiderme) e as outras</p><p>demandas de ferro são supridas pelo processo de reciclagem de ferro no organismo.</p><p>A absorção do ferro orgânico é mais fácil em relação ao ferro inorgânico, visto que o primeiro encontra-se no estado de oxidação</p><p>+3 possibilitando sua captação e internalização na membrana apical do enterócito (célula intestinal).</p><p>Uma vez que o ferro-heme é absorvido pelas células intestinais, há a necessidade da atuação da enzima hemoxigenase para</p><p>disponibilização do ferro.</p><p>A maior parte do ferro que usamos nos processos metabólicos essenciais são oriundos de eritrócitos (glóbulos vermelhos)</p><p>senescentes.</p><p>6. Com base no texto abaixo, a toxicidade do cádmio em sua forma iônica é consequência de esse elemento</p><p>Ca 197pm/ Ca2+ 100pm</p><p>Na 191pm/ Na+ 102pm</p><p>Cd 152pm/ Cd2+ 103pm</p><p>Al 143pm / Al3+ 53pm</p><p>Zn 137 pm/ Zn2+ 83pm</p><p>O cádmio, presente nas baterias, pode chegar ao solo quando esses materiais são descartados de maneira irregular no meio ambiente</p><p>ou quando são incinerados. Diferentemente da forma metálica, os íons Cd2+ são extremamente perigosos para o organismo, pois eles</p><p>podem substituir íons Ca2+, ocasionando uma doença degenerativa nos ossos, tornando-os muito porosos e causando dores intensas</p><p>nas articulações. Podem ainda inibir enzimas ativadas pelo cátion Zn2+, que são extremamente importantes para o funcionamento dos</p><p>rins. Abaixo estão relatados a variação do raio de alguns metais e seus respectivos cátions em pm (picometros).</p><p>apresentar baixa energia de ionização, o que favorece a formação do íon e facilita sua ligação a outros compostos.</p><p>possuir tendência de atuar em processos biológicos mediados por cátions metálicos com cargas que variam de +1 a +3</p><p>SIGAA - Sistema Integrado de Gestão de Atividades Acadêmicas https://sig.cefetmg.br/sigaa/ava/QuestionarioTurma/visualizarTentati...</p><p>2 of 13 27/09/2022 19:39</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Respostas enviadas</p><p>apresentar raio iônico grande, permitindo que ele cause interferência nos processos biológicos em que, normalmente, íons</p><p>menores participam</p><p>apresentar carga +2, o que permite que ele cause interferência nos processos biológicos em que, normalmente, íons com cargas</p><p>menores participam.</p><p>possuir raio e carga relativamente próximos aos de íons metálicos que atuam nos processos biológicos, causando interferência</p><p>nesses processos.</p><p>7. A respeito do transporte e armazenamento de ferro nos sistemas biológicos, marque a alternativa FALSA</p><p>A captura de ferro pelos organismos vivos envolve ligantes especiais conhecidos como sideróforos; o transporte nos fluidos circulantes</p><p>dos organismos superiores requer uma proteína chamada transferrina; o ferro é armazenado como ferritina.</p><p>os sideróforos são ligantes polidentados pequenos que possuem uma afinidade muito alta pelo Fe(II). Eles são liberados por</p><p>muitas células bacterianas no meio externo, onde irão sequestrar o ferro, formando um complexo solúvel que irá reentrar no</p><p>organismo através de um receptor específico. Uma vez dentro da célula, o ferro é liberado.</p><p>Existem várias proteínas transportadoras de ferro importantes, estruturalmente similares, conhecidas como transferrinas. Os</p><p>exemplos mais conhecidos são a sorotransferrina (plasma sanguíneo), o ovotransferrina (da clara do ovo) e a lactoferrina (do leite).</p><p>As apotransferrinas são poderosos agentes antibacterianos, uma vez que nos organismos superiores elas privam os micróbios do</p><p>ferro.</p><p>A coordenação do Fe(III) à transferrina se dá por átomos doadores dos resíduos de aminoácidos da proteína e a esfera de</p><p>coordenação metálica se completa com uma ligação bidentada de um carbonato exógeno.</p><p>A captura de ferro pelas células é feita por meio de um complexo receptor da transferrina carregada de ferro por um processo de</p><p>endocitose.</p><p>A ferritina</p><p>é o principal armazenador de ferro não-heme nos animais. Essa proteína armazena o ferro de maneira mineralizada.</p><p>8. As metaloproteínas que possuem cobre como cofator, tem excelente capacidade de transferência de elétron por meio de</p><p>processos envolvendo oxirredução do sítio ativo. Entre as opções abaixo marque aquela que apresenta um fator que NÃO</p><p>CONTRIBUI para a eficiência desse processo.</p><p>Há três classes de centros de cobre nas proteínas de cobre. Nas proteínas do tipo 1, o cobre coordena-se a dois nitrogênios (oriundos</p><p>de resíduos de histidina) e dois enxofres (oriundos de resíduos de cisteína ou metionina); enquanto que nas proteínas do tipo 2, as mais</p><p>comuns, o íon cobre coordena-se ao nitrogênio de dois ou três resíduos de histidina e ao oxigênio oriundo da água ou outros ligantes. Há</p><p>ainda o tipo 3 que refere-se a uma coordenação do tipo binuclear de cobre.</p><p>As proteínas azuis de cobre contém ao menos um centro de cobre do tipo 1.</p><p>O cobre tem facilidade de sofrer oxidação/redução em condições fisiológicas</p><p>O átomo de cobre como cofator de metaloenzimas adota uma geometria tetraedral, uma situação de estado entático, que</p><p>assemelha-se à geometria do estado de transição entre as configurações de equilíbrio tetraédrico e quadrado planar dos dois</p><p>estados de oxidação envolvidos.</p><p>A hemocianina é um exemplo clássico de proteínas de cobre do tipo 3 e elas são usadas para transporte de oxigênio por</p><p>molusculos e artrópodes.</p><p>SIGAA - Sistema Integrado de Gestão de Atividades Acadêmicas https://sig.cefetmg.br/sigaa/ava/QuestionarioTurma/visualizarTentati...</p><p>8 of 13 27/09/2022 19:39</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Respostas enviadas</p><p>Enquanto as proteínas do tipo 1 possuem carater iônico mais significativo, as proteínas de cobre do tipo 2, o caráter covalente das</p><p>ligações prevalece.</p><p>9. A respeito das metaloproteínas, marque a alternativa FALSA</p><p>As nitroforinas (Fig. abaixo) são proteínas heme que estão presentes nas glândulas salivares do inseto</p><p>sanguessuga . A ligação do NO ao centro de ferro na nitroforina é reversível eRhodnius prolixus</p><p>depende do pH. Crucial para o processo de sugar o sangue é o fato de o NO se ligar 10 vezes mais</p><p>fortemente em pH 5 (pH da saliva dentro do inseto) do que em pH 7 (pH fisiológico da vítima). Uma</p><p>vez que a saliva do inseto é injetada na vítima, moléculas de NO são liberadas da nitroforina causando a</p><p>expansão de vasos sanguíneos (NO causa a vasodilatação) e inibindo a coagulação do sangue da vítima.</p><p>Em resposta, a vítima libera histamina (Fig. abaixo) para auxiliar na cura da ferida. O NO e a histamina</p><p>competem pelo mesmo sítio de ligação na nitroforina, contudo, em pH fisiológico, a unidade heme liga-</p><p>se a histamina cerca de 100 vezes mais fortemente que ao NO.</p><p>Para que a ligação do NO seja reversível é necessário que o centro metálico possua estado de oxidação +3.</p><p>As características da coordenação metálica em um sítio ativo de uma metaloproteína é fortemente dependente de fatores externos,</p><p>como o pH, por exemplo.</p><p>Alteração no pH pode causar alterações na conformação da proteína como um todo e, consequentemente, modificar a afinidade do</p><p>cofator por determinado substrato.</p><p>A maior afinidade do centro metálico pela histamina em pH fisiológico é explicado pelo fato dos pares de elétrons dos átomos de</p><p>nitrogênio do imidazol atuarem como melhores base de Lewis que os do nitrogênio do NO.</p><p>O grupo nitrosilo (NO) ligado ao ferro na posição trans favorece o efeito de retrodoação que auxilia na estabilidade do complexo</p><p>formado no sítio ativo.</p><p>10. A respeito das enzimas anidrase carbônica (Zn) e arginase (Mn), marque a alternativa FALSA</p><p>O papel clássico das enzimas é o de catálise altamente seletiva para a grande variedade das reações</p><p>químicas que ocorrem nos organismos vivos e sustentam as atividades vitais. Observe os mecanismos de</p><p>SIGAA - Sistema Integrado de Gestão de Atividades Acadêmicas https://sig.cefetmg.br/sigaa/ava/QuestionarioTurma/visualizarTentati...</p><p>9 of 13 27/09/2022 19:39</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Respostas enviadas</p><p>ação das duas enzimas abaixo.</p><p>O papel dos centros metálicos de ambas as enzimas é estabilizar o grupo hidroxila em condições fisiológicas</p><p>Em ambas as enzimas o processo catalítico se dá por meio de um ataque nucleofílico de um grupo hidroxila a um substrato que</p><p>contém um carbono deficiente em elétrons.</p><p>os centros metálicos de ambas as enzimas desempenha papel também de estabilização de um substrato intermediário que é</p><p>formado</p><p>a enzima anidrase (Mn), por ter centro binuclear, é mais ativa/eficiente que a enzima anidrase carbonica (Zn).</p><p>11. A respeito das proteínas que contém ferro como centro ativo, marque a(s) assertiva(s) VERDADEIRAS.</p><p>A proteína transferrina é responsável pelo transporte de ferro no organismo. O ferro é transportado por essa proteína no plasma</p><p>sanguíneo com nox +2, visto que dessa forma é menos reativo.</p><p>A proteína ferroportina tem a função de exportar ferro do enterócito (células intestinais) para o meio extracelular. O ferro é</p><p>exportado com nox +2.</p><p>SIGAA - Sistema Integrado de Gestão de Atividades Acadêmicas https://sig.cefetmg.br/sigaa/ava/QuestionarioTurma/visualizarTentati...</p><p>10 of 13 27/09/2022 19:39</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Respostas enviadas</p><p>A ferritina é uma proteína responsável por estocar o ferro na forma de mineral (ferrihidreto) e de disponibilizá-lo quando necessário.</p><p>Ela é importante também para evitar de que o ferro esteja livre e catalise reações indesejadas no organismo.</p><p>A hemoglobina é uma proteína que possui o ferro(II) como centro ativo e está relacionada com o transporte de oxigênio pelo corpo.</p><p>Ela perderia sua função caso o ferro(III) atuasse como centro ativo dessa proteína.</p><p>A ferroquelatase e a ferroxigenase são proteínas cujos papeis são respectivamente de retirar e colocar o ferro(II) no grupo heme.</p><p>12. A respeito do armazenamento e transporte de Fe, Cu e Zn, marque a alternativa FALSA:</p><p>Os organismos vivos necessitam de maneiras de armazenar e transportar os metais traços, e armazenar o metal em uma forma não</p><p>tóxica certamente é crítico. Não há perda de Fe por excreção, um fenômeno não compartilhado por outros metais presentes no corpo. A</p><p>quantidade de Fe armazenada no corpo excede em muito o absorvido por dia.</p><p>O ferro é absorvido em sua forma bivalente e transportado pela transferrina como íon férrico.</p><p>A proteína responsável pelo armazenamento de ferro é a ferritina onde o ferro é armazenado no núcleo dessa proteína na forma</p><p>biomineralizada.</p><p>Após sua captação hepática, o cobre pode ser armazenado nos hepatócitos, exportado para o plasma ou excretado na bile.</p><p>O cobre retido pelos hepatócitos é principalmente ligado a proteínas específicas de ligação a metais, principalmente</p><p>metalotioneína.</p><p>A ligação do cobre à metalotioneína fornece um armazenamento temporário para o cobre citoplasmático, evitando que ele ocorra</p><p>como metal iônico livre (potencialmente tóxico).</p><p>Na sua forma não ligada, o ferro, o cobre e o zinco podem gerar radicais hidroxila que degradam a matéria orgânica e podem gerar</p><p>uma série de problemas para os sistemas biológicos.</p><p>A principal proteína transportadora de zinco é a albumina.</p><p>Nenhum sítio específico de estocagem de zinco é reconhecido e uma dieta deficiente em zinco resulta numa baixa na</p><p>concentração do metal no plasma sanguíneo em poucos dias.</p><p>13. A respeito da hemocianina como proteína transportadora de dioxigênio, marque a alternativa FALSA:</p><p>Em muitos</p><p>organismos, tais como os artrópode e moluscos, o O2 é transportado pela proteína de Cu hemocianina, a qual, diferentemente a</p><p>hemoglobina,é extracelular, o que é comum em proteínas de cobre.</p><p>SIGAA - Sistema Integrado de Gestão de Atividades Acadêmicas https://sig.cefetmg.br/sigaa/ava/QuestionarioTurma/visualizarTentati...</p><p>11 of 13 27/09/2022 19:39</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Respostas enviadas</p><p>No estado desoxi cada</p><p>átomo de cobre encontra-se tricoordenado e eles estão afastados de forma que não existe interação direta</p><p>entre eles.</p><p>A coordenação rápida e reversível do O2 ocorre entre os dois átomos de cobre por meio de uma ponte.</p><p>Após a coordenação ao O , os átomos de cobre passam de +1 para +2 e o oxigênio é reduzido de O a O com diminuição da</p><p>ordem de ligação de 2 para 1.</p><p>2 2 2</p><p>2-</p><p>Par acomodar a ligação com o O , a proteína ajusta sua conformação para promover aproximação dos dois átomos de Cu. Os</p><p>sítios de Cu tornam-se pentaoordenados.</p><p>2</p><p>A desoxi-heocianina é azul brilhante, mas torna-se incolor quando ligada ao O .2</p><p>14. A respeito da hemoglobina e mioglobina, marque a alternativa FALSA</p><p>(obtido pela respiração) é transportado na corrente sanguínea pela</p><p>e fica armazenado nos tecidos na . O centro de Fe</p><p>dessas proteínas, quando no estado desoxi, adota geometria piramidal de base quadrada. As unidades heme da proteína hemoglobina</p><p>operam de modo dependente para ligação e liberação de O o. À medida que a</p><p>hemoglobina se liga a sucessivas moléculas de O , a afinidade dos grupos heme “vagos” pelo O aumenta de tal forma que a afinidade</p><p>do quarto sítio é cerca de 300 vezes maior que da primeira unidade heme.</p><p>Nos mamíferos o O2 hemoglobina (Hb), tetrâmero com quatro</p><p>unidades heme, mioglobina (Mb), monômero com uma unidade heme 2+</p><p>2, processo conhecido como efeito cooperativ</p><p>2 2</p><p>Abaixo encontra-se as curvas de ligação do dioxigênio pra hemoglobina e mioglobina.</p><p>O "trabalho cooperativo" das subunidades da hemoglobina pode ser explicado em termos de comunicação entre os grupos heme a</p><p>parir de variações conformacionais nas cadeias proteicas. Quando uma subunidade liga-se ao O ocorre uma alteração na posição</p><p>do centro metálico o que ocasiona uma mudança conformacional em toda proteína.</p><p>2</p><p>Quando o O é liberado da hemoglobina para a mioglobina, a perda da primeira molécula de O aciona a liberação das três</p><p>restantes.</p><p>2 2</p><p>Diferente da hemoglobina, a mioglobina não mostra efeito cooperativo, pois compreende apenas uma cadeia proteica.</p><p>Quando ligada à Hb ou Mb, a molécula de O reside em uma cavidade estericamente protegida.2</p><p>Conforme mostrado na curva, a Hb tem maior afinidade pelo oxigênio em situações de baixa pressão, enquanto a Mb tem maior</p><p>afinidade pelo oxigênio em situações de maiores presões de oxigênio.</p><p>As curvas acima de afinidade pelo dioxigênio, sigmoidal para Hb e hiperbólica para Mb, ilustram bem o efeito cooperativo que</p><p>ocorre para Hb e não é observado pela Mb.</p><p>SIGAA - Sistema Integrado de Gestão de Atividades Acadêmicas https://sig.cefetmg.br/sigaa/ava/QuestionarioTurma/visualizarTentati...</p><p>12 of 13 27/09/2022 19:39</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Respostas enviadas</p><p>15. A respeito de metaloenzimas contendo zinco como cofator, marque a alternativa FALSA</p><p>O zinco é bem adequado para catalisar reações ácido-base, uma vez que ele é abundante, inerte quanto à oxidação, forma ligações</p><p>fortes com grupo doadores de resíduos de aminoácidos e os ligantes exógenos, como H2O, trocam rapidamente.</p><p>O zinco possui boa afinidade eletrônica, flexibilidade de geometria de coordenação e ausência de química de oxirredução em</p><p>condições fisiológicas</p><p>Devido ao poder polarizante do Zn o pKa de uma molécula de água coordenada ao zinco é baixo, e portanto, a molécula de água</p><p>pode perder um próton mais facilmente.</p><p>2+</p><p>A metaloenzima anidrase carbonica que possui o Zn como cofator, tem a capacidade de hidratar o CO à HCO .2+</p><p>2 3</p><p>-</p><p>O zinco tem a capacidade de estabilizar o radical hidroxil para permitir reações radicalares essenciais nos sistemas biológicos.</p><p><< Voltar aos Questionários</p><p>SIGAA - Sistema Integrado de Gestão de Atividades Acadêmicas https://sig.cefetmg.br/sigaa/ava/QuestionarioTurma/visualizarTentati...</p><p>13 of 13 27/09/2022 19:39</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p><p>Eduardo Amaral</p><p>Realce</p>