Bioquímica - Resumo P2 (1)

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Proteínas 
As proteínas são macromoléculas formadas por longas cadeias de 
aminoácidos, que são os blocos de construção das células e desempenham 
uma vasta gama de funções biológicas. 
 
Algumas proteínas consistem em apenas uma única cadeia polipeptídica, 
porém outras, chamadas de proteínas multissubunidade, têm dois ou mais 
polipeptídeos associados de modo não covalente (Tabela 3-2). 
Classificação 
Classificação por Estrutura 
• Proteínas Simples: 
o Definição: Compostas apenas por aminoácidos. 
o Exemplos: Albuminas, globulinas, histonas. 
• Proteínas Conjugadas: 
o Definição: Contêm um grupo prostético (não aminoacídico) ligado 
à proteína. 
o Exemplos: 
▪ Glicoproteínas: Contêm carboidratos (ex. mucina). 
▪ Lipoproteínas: Contêm lipídios (ex. lipoproteínas no 
sangue). 
▪ Metaloproteínas: Contêm metais (ex. hemoglobina com 
ferro). 
Classificação das Proteínas por Número de Cadeias Peptídicas 
1. Proteínas Monoméricas 
o Definição: Compostas por uma única cadeia polipeptídica. 
2. Proteínas Multiméricas 
• Definição: formadas por mais de uma cadeia polipeptídica. Quando a 
proteína possui poucas cadeias polipeptídicas é chamada de proteína 
oligomérica. 
 
Classificação por Forma 
• Fibrosas: 
o Estrutura: Longas e lineares. 
o Exemplos: Colágeno, elastina. 
• Globulares: 
o Estrutura: Compactas e esféricas. 
o Exemplos: Enzimas, hormônios. 
 
Estrutura 
ligação peptídica é uma conexão química fundamental na estrutura das 
proteínas. Aqui está um resumo sobre suas características e formação: 
Definição 
• Ligação Peptídica: É uma ligação covalente que une dois aminoácidos 
em uma cadeia polipeptídica. Ela ocorre entre o grupo amino (–NH₂) de 
um aminoácido e o grupo carboxila (–COOH) de outro aminoácido. 
A estrutura das proteínas é fundamental para sua função e pode ser descrita 
em quatro níveis de organização: 
1. Estrutura Primária 
• Definição: É a sequência linear de aminoácidos na cadeia polipeptídica. 
• Características: Determinada pela sequência dos aminoácidos, ligados 
por ligações peptídicas. 
• Importância: Define a estrutura tridimensional e, portanto, a função da 
proteína. 
2. Estrutura Secundária 
• Definição: Refere-se à forma local da cadeia polipeptídica, estabilizada 
por ligações de hidrogênio entre átomos da espinha dorsal. 
• Tipos Principais: 
o Alpha-Hélice (α-hélice): Estrutura em espiral, onde cada volta é 
estabilizada por ligações de hidrogênio. 
o Folha Beta (β-folha): Estrutura de cadeia estendida, onde as 
cadeias polipeptídicas são organizadas em folhas ou folhas 
paralelas ou antiparalelas. 
• Importância: Essas formas ajudam a dobrar a proteína em 
conformações funcionais. 
3. Estrutura Terciária 
• Definição: É a dobradura tridimensional completa de uma única cadeia 
polipeptídica. 
• Características: Estabilizada por interações entre grupos laterais dos 
aminoácidos, incluindo ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas, 
ligações iônicas e pontes de dissulfeto. 
• Importância: Determina a funcionalidade da proteína, incluindo a 
formação do sítio ativo em enzimas e a interação com outras moléculas. 
4. Estrutura Quaternária 
• Definição: Refere-se à organização e à interação de múltiplas cadeias 
polipeptídicas (subunidades) em uma proteína funcional. 
• Características: As subunidades podem ser idênticas ou diferentes e 
são mantidas juntas por interações semelhantes às da estrutura 
terciária. 
• Exemplos: Hemoglobina, que possui quatro subunidades, cada uma 
com uma estrutura terciária própria, mas funcionando como um 
complexo funcional. 
Os motivos, também conhecidos como estruturas supersecundárias ou 
enovelamentos, são padrões distintos de dobramento encontrados na 
estrutura terciária das proteínas. Eles representam a combinação e a 
organização de elementos de estrutura secundária, como hélices alfa e folhas 
beta, que se agrupam em padrões reconhecíveis. 
Características dos Motivos: 
• Definição: São padrões identificáveis na estrutura de proteínas, 
formados por dois ou mais elementos de estrutura secundária 
conectados entre si. 
• Simples: Podem ser padrões relativamente simples, como a alça β-α-β, 
onde duas folhas beta estão conectadas por uma hélice alfa. 
• Complexos: Podem ser estruturas mais complexas, como o barril β, 
onde múltiplos segmentos de folhas beta se organizam em um arranjo 
tubular ou cilíndrico. 
 
Domínios das Proteínas: 
• Definição: Um domínio é uma unidade funcional e estrutural da 
proteína, conforme definido por Jane Richardson em 1981. É uma parte 
da cadeia polipeptídica que se dobra de forma independente e pode se 
mover como uma entidade isolada em relação ao restante da proteína. 
• Características: 
o Estabilidade: Os domínios são estruturas estáveis dentro da 
proteína e possuem sua própria estabilidade estrutural. 
• Movimento Independente: Podem se movimentar de maneira 
independente em relação ao resto da proteína. 
• Tamanho: Proteínas com centenas de resíduos de aminoácidos 
geralmente contêm múltiplos domínios. 
• Função: Em muitos casos, cada domínio pode ter uma função diferente, 
contribuindo para a funcionalidade global da proteína. 
Importância: 
• Estrutura e Função: A divisão em domínios permite a proteína realizar 
funções complexas e pode contribuir para a especialização e regulação 
de atividades. 
• Versatilidade: Domínios diferentes dentro de uma mesma proteína 
podem desempenhar papéis distintos, aumentando a versatilidade 
funcional da proteína. 
 
Proteínas fibrosas 
• Queratina: Estrutura em hélice α, estabilizada por pontes dissulfeto, 
formando fibras rígidas e resistentes. 
• Colágeno: Hélice tripla composta por três cadeias polipeptídicas, 
formando fibrilas e fibras robustas e estruturadas. 
• Fibroína da Seda: Folhas β estendidas organizadas em fibrilas e fibras 
finas, conferindo elasticidade e força à seda. 
Cada uma dessas proteínas fibrosas tem uma estrutura que a torna adequada 
para suas funções específicas em diferentes tecidos e organismos. 
Proteínas globulares 
Normalmente possuem diversos tipos de estrutura secundária. Resíduos de 
aminoácidos hidrofóbicos no interior e resíduos de aminoácidos hidrofílicos na 
superfície. 
 
Ex: Mioglobina: 
• Função: Armazenamento de oxigênio nos músculos. 
• Estrutura: Monomérica, rica em hélices α. 
Desnaturação de proteínas 
desnaturação de proteínas refere-se à perda da estrutura tridimensional nativa 
de uma proteína, resultando na perda de sua funcionalidade. Esse processo 
pode ocorrer devido a várias condições ambientais adversas que alteram a 
conformação da proteína. Aqui está um resumo dos principais aspectos da 
desnaturação de proteínas: 
Causas da Desnaturação 
Alterações de Temperatura: 
o Efeito: A elevação da temperatura pode quebrar as ligações não 
covalentes (como ligações de hidrogênio e interações 
hidrofóbicas) que mantêm a estrutura terciária e quaternária da 
proteína. 
o Consequência: A proteína perde sua conformação nativa e 
funcional. 
Alterações de pH: 
o Efeito: Mudanças no pH alteram a ionização dos grupos de 
aminoácidos carregados, prejudicando as interações iônicas e as 
ligações de hidrogênio. 
o Consequência: Pode levar à perda da estrutura terciária e 
quaternária da proteína. 
Forças Iônicas e Solventes Orgânicos: 
o Efeito: A exposição a solutos como sais em altas concentrações 
ou solventes orgânicos pode desestabilizar as interações entre as 
cadeias laterais dos aminoácidos. 
o Consequência: Resulta na desnaturação da proteína. 
Agentes Desnaturantes Químicos: 
o Exemplos: Ureia, detergentes, e tiocianato de amônio. 
o Efeito: Esses agentes podem interferir nas interações hidrofóbicas 
e alterar a estrutura da proteína. 
 
 
 
 
Bioenergética 
A Bioenergética é como um manual para entender a "usina de energia" dos 
seres vivos, que fica dentro das células! 
O que ela estuda? 
• Como a energia é transformadanas células (tipo mágica!). 
• Quais moléculas participam nesse processo (a "fórmula mágica"). 
• Como essa energia dá vida ao corpo humano (o resultado final da 
mágica!). 
Em resumo, a Bioenergética é fundamental para entendermos como a vida 
funciona a partir da energia nas células. É como ter uma lupa superpoderosa 
para observar os detalhes da "usina de energia" do nosso corpo! 
Conceitos básicos da termodinâmica 
Sistemas: Imagine o mundo como um grande palco, cheio de objetos e 
pessoas interagindo entre si. Para entendermos melhor como tudo funciona, 
podemos classificar esses elementos em três grupos principais: os que 
interagem livremente com o ambiente (sistemas abertos), os que têm 
interação limitada (sistemas fechados) e os que quase não interagem 
(sistemas isolados). 
- Sistema aberto: o corpo humano é um exemplo de sistema aberto. Ele 
respira, se alimenta, elimina resíduos, troca calor com ambiente e está 
em constante interação com o mundo exterior. (há troca de energia e 
matéria). 
- Sistema fechado: Uma garrafa térmica mantém a temperatura da 
bebida no seu interior, mas não troca a bebida com o ambiente. É um 
sistema fechado que permite a troca de energia (calor), mas não de 
matéria. 
- s câmaras frigoríficas são projetadas para manter uma temperatura 
interna constante. As paredes da câmara são isoladas termicamente 
para minimizar a troca de calor com o ambiente externo. (não há troca 
de calor e não a troca de materia) 
Ambiente: Tudo que está em volta do sistema. 
Processo: Toda a transformação que ocorre no sistema e/ou no ambiente. 
Unidades 
Constante de Faraday (F): 
• O que ela representa? A quantidade de carga elétrica que um mol de 
elétrons transporta. 
• Unidade: Coulomb por mol (C/mol). 
• Imagine: imagine um "mol" de elétrons, que é um número enorme 
(cerca de 6,022 x 10^23). A constante de Faraday nos diz que essa 
quantidade gigantesca de elétrons carrega uma quantidade específica 
de carga elétrica, medida em Coulombs. 
Com ela, podemos calcular a quantidade de carga elétrica envolvida em 
reações químicas e prever o comportamento de sistemas eletroquímicos. 
Constante dos Gases Ideais (R): 
• O que ela representa? A relação entre a pressão, o volume e a 
temperatura de um gás ideal. 
• Unidade: J/(mol·K) ou L·atm/(mol·K). 
• Imagine: imagine um gás ideal, um modelo teórico que descreve o 
comportamento dos gases de forma simplificada. A constante dos gases 
ideais nos diz como a pressão, o volume e a temperatura desse gás 
estão relacionados entre si. 
Com ela, podemos calcular propriedades dos gases, prever seu 
comportamento e projetar sistemas que utilizam gases. 
 
O Joule (J) é a unidade de medida da energia no Sistema Internacional de 
Unidades (SI). Ele representa a quantidade de trabalho realizado ou energia 
transferida quando uma força atua sobre uma distância. Imagine um pedreiro 
erguendo tijolos: ele está realizando trabalho contra a força da gravidade. A 
energia gasta nesse processo pode ser medida em Joules. 
 
Temperatura: escala absoluta em graus Kelvin 
- T(K) = 273 + temperatura ºC 
 
Volume: m³ ou litro (L) 
 
Massa: grama/quilograma e Mol 
 
 
Leis da Termodinâmica 
As Leis da Termodinâmica são como os pilares fundamentais que sustentam 
nossa compreensão do universo físico. Elas nos guiam na exploração de como 
a energia se comporta e como os sistemas termodinâmicos evoluem ao longo 
do tempo. 
Primeira Lei da Termodinâmica: A Conservação da Energia 
Imagine o universo como um grande banco de energia. A Primeira Lei da 
Termodinâmica nos diz que esse banco nunca quebra: a quantidade total de 
energia no universo sempre permanece constante. 
• A energia não pode ser criada ou destruída: Ela apenas muda de forma, 
como um mágico habilidoso transformando um coelho em um chapéu. 
Por exemplo, quando queimamos madeira, a energia química da 
madeira se transforma em energia térmica (calor) e energia luminosa 
(luz). 
• Transferência de energia: A energia pode ser transferida de um sistema 
para outro, como um presente passando de mão em mão. Imagine 
aquecer água no fogão: a energia da chama se transfere para a água, 
aumentando sua temperatura. 
• Formas de energia: A energia se manifesta de diversas formas, como um 
camaleão mudando de cor. Ela pode ser energia mecânica (movimento), 
energia térmica (calor), energia elétrica (eletricidade), energia química 
(armazenada em moléculas), energia nuclear (no núcleo dos átomos) e 
muito mais. 
Segunda Lei da Termodinâmica: A Desordem Aumenta 
Enquanto a Primeira Lei garante que a energia total é constante, a Segunda 
Lei nos diz que a desordem no universo tende a aumentar. Imagine um quarto 
bagunçado: com o tempo, as coisas tendem a ficar ainda mais 
desorganizadas. 
• Entropia: A desordem de um sistema é medida pela entropia. Quanto 
maior a entropia, mais desorganizado o sistema. 
• Processos Irreversíveis: A maioria dos processos na natureza são 
irreversíveis, ou seja, não podem voltar ao seu estado inicial. Por 
exemplo, quebrar um ovo não tem volta! A entropia do sistema (ovo 
quebrado) é maior do que a do ovo intacto. 
Entalpia (H): 
Mas como essa conta funciona? 
Imagine que você está cozinhando um bolo. Os ingredientes (reagentes) têm 
uma certa quantidade de "dinheiro de calor" em suas contas. Quando você 
mistura e transforma esses ingredientes em um bolo (produto), a conta de 
calor final pode ser diferente da soma das contas dos ingredientes. 
• Reações Exotérmicas: São as "doadoras" de calor, como um banco 
distribuindo dinheiro. Nesses casos, a reação libera calor para o 
ambiente, o que significa que a conta de calor final do bolo (produtos) é 
menor do que a soma das contas dos ingredientes (reagentes). Essa 
diferença de calor, chamada de ΔH, é negativa (ΔH < 0). É como se o 
bolo tivesse "devolvido" calor para a cozinha. 
• Reações Endotérmicas: São as "pedidoras" de calor, como um banco 
recebendo depósitos. Nesses casos, a reação absorve calor do 
ambiente, o que significa que a conta de calor final do bolo (produtos) é 
maior do que a soma das contas dos ingredientes (reagentes). Essa 
diferença de calor, a ΔH, é positiva (ΔH > 0). É como se o bolo tivesse 
"pegado" calor da cozinha. 
 
Reação endotérmica → ( + ) o sistema ganha calor 
Reação exotérmica → ( - ) o sistema perde calor 
Exemplos: 
• Queimar álcool: Uma reação exotérmica! O álcool libera calor para o 
ambiente durante a combustão, aquecendo tudo ao seu redor. 
• Derreter gelo: Uma reação endotérmica! O gelo absorve calor do 
ambiente para se transformar em água líquida, esfriando tudo ao seu 
redor. 
 
 
Entropia (S) 
A Entropia, representada pela letra "S", é como uma medida da "bagunça" 
dentro de um sistema. Ela nos diz o quão desordenado ou aleatório um 
sistema está, quanto mais entropia, mais "caótico" ele fica. 
Mas como essa bagunça se relaciona com as reações químicas? 
Imagine um armário organizado com roupas dobradas e empilhadas. Se você 
abrir o armário e tirar as roupas de qualquer jeito, espalhando-as pelo chão, a 
entropia do sistema (armário) aumentou, pois ficou mais "desorganizado". É a 
mesma ideia nas reações químicas! 
• Reações com Ganho de Entropia: São as que aumentam a "bagunça" do 
sistema. Nesses casos, os produtos da reação são menos complexos e 
mais desordenados do que os reagentes. Essa mudança na entropia, 
chamada de ΔS, é positiva (ΔS > 0). É como se as roupas do armário 
tivessem se espalhado pelo chão, aumentando a desordem. 
• Reações com Perda de Entropia: São as que diminuem a "bagunça" do 
sistema, mas são bem raras! Nesses casos, os produtos da reação são 
mais complexos e mais ordenados do que os reagentes. Essa mudança 
na entropia, a ΔS, é negativa (ΔS < 0). É como se as roupas do armário 
tivessem se organizado magicamente em pilhas do dobradas, 
diminuindo a desordem. 
Exemplos: 
• Queimar papel: Umareação com ganho de entropia! O papel se 
transforma em cinzas e gases, aumentando a desordem do sistema. 
• Congelar água: Uma reação com perda de entropia (bem rara)! A água 
líquida se transforma em gelo, que é mais ordenado e com menor 
entropia. 
Para que qualquer reação química aconteça é necessário resultar em um 
aumento de desordem do universo. 
 
Energia Livre de Gibbs 
A Energia Livre de Gibbs, representada pela letra G maiúscula, é como um juiz 
sábio que decide se uma reação química vai rolar ou não. Ela nos diz a 
quantidade de energia "livre" que um sistema tem para realizar trabalho útil 
em condições específicas: temperatura e pressão constantes. 
Mas como funciona essa tal Energia Livre? 
Imagine um sistema químico como uma caixa com diferentes tipos de energia 
armazenada dentro. A Energia Livre de Gibbs é como um contador que mede a 
quantidade de energia que a caixa pode usar para fazer algo útil, como 
levantar um peso ou mover um objeto. 
• Reações Exergônicas: São as campeãs da espontaneidade! Nesses 
casos, a reação libera energia livre, o que significa que a caixa final 
(com os produtos da reação) tem menos energia do que a caixa inicial 
(com os reagentes). Essa diferença de energia, chamada de ΔG, é 
negativa (ΔG < 0). É como se a caixa tivesse "perdido" energia, ficando 
mais leve e pronta para realizar trabalho. 
• Reações Endergônicas: Já essas são as tímidas da festa. Elas precisam 
de um empurrãozinho, pois absorvem energia livre do ambiente para 
acontecer. Na prática, a caixa final (com os produtos) tem mais energia 
do que a caixa inicial (com os reagentes). Essa diferença de energia, a 
ΔG, é positiva (ΔG > 0). É como se a caixa tivesse "ganhado" energia, 
ficando mais pesada e precisando de ajuda para se mover. 
Em um processo natural, se: 
- ΔG < 0, será espontâneo 
- ΔG > 0, não será espontâneo 
- ΔG = 0, estará em equilíbrio 
Exemplos para ilustrar: 
• Respiração: Uma reação exergônica! A glicose é "quebrada" e libera 
energia livre, fornecendo o gás oxigênio que nossos músculos precisam 
para se contrair e realizar movimentos. 
• Fotosíntese: Uma reação endergônica! As plantas usam a energia da luz 
solar para converter água e gás carbônico em glicose, "armazenando" 
energia livre para seu crescimento e desenvolvimento. 
Em uma forma prática e frequentemente utilizada da equação de mudança da 
energia livre de Gibbs, o ΔG é calculado a partir de um conjunto de valores que 
podem ser medidos pelos cientistas: as variações de entalpia de uma reação, 
juntamente com a temperatura na qual a reação acontece. 
ΔG = ΔH − TΔS 
Vendo ∆H e ∆S, podemos saber quando uma reação será espontânea, não 
espontânea ou espontânea apenas em determinadas temperaturas. Se uma 
reação libera calor e também aumenta a entropia, ela será sempre espontânea 
(ter um ∆G negativo), independente da temperatura. Da mesma forma, uma 
reação que absorve calor e diminui a entropia será não espontânea (∆G 
positivo) em qualquer temperatura. Algumas reações, entretanto, têm uma 
mistura de propriedades favoráveis e desfavoráveis (liberam calor, mas 
diminuem a entropia, ou absorvem calor, mas aumentam a entropia). O ∆G e a 
espontaneidade dessas reações vai depender da temperatura, conforme é 
resumido na tabela à direita. 
 
 
Variação de energia livre da reação 
O Equilíbrio Químico é como um balé harmonioso entre reações e produtos, 
onde a "dança" das moléculas se estabiliza em um ponto de equilíbrio. 
Imagine dois times de futebol jogando: a cada momento, a bola troca de time, 
mas no final do jogo, se o placar estiver empatado, significa que ambos os 
times estão em equilíbrio, chutando e defendendo com a mesma intensidade. 
Mas como funciona esse equilíbrio nas reações químicas? 
• Mistura Reagente: Imagine uma mistura de reagentes A e B, que podem 
se transformar em produtos C e D. No início, a reação ocorre mais 
rapidamente na direção direta (A + B → C + D), consumindo os 
reagentes e formando os produtos. 
• Reação Inversa: Com o tempo, a concentração dos produtos aumenta, 
enquanto a dos reagentes diminui. Isso faz com que a reação inversa (C 
+ D → A + B) comece a ocorrer, "invertendo" o fluxo das moléculas. 
• Ponto de Equilíbrio: Em certo momento, as velocidades das reações 
direta e inversa se igualam. Nesse ponto mágico, a composição da 
mistura não muda mais, mesmo que o tempo passe. É como se os dois 
times de futebol estivessem chutando e defendendo com a mesma 
intensidade, sem que um time marcasse mais gols que o outro. 
• Concentrações de Equilíbrio: As concentrações de reagentes e produtos 
nesse ponto de equilíbrio definem a Constante de Equilíbrio, 
representada por Kc. É como um placar final que nos diz a proporção 
entre as concentrações dos reagentes e produtos no equilíbrio. 
 
 ΔG = ΔG° + R.T.ln [C].[D] 
 [A].[B] 
 
• ΔG = a variação de energia livre em quaisquer condições; 
• ΔG° = a variação de energia em condições padrões (pré-fixadas [R] e [P] 
= 1M,T = 298K e P = 1atm); 
• R = constante dos gases; 
• T = temperatura absoluta (K); 
• [ ] = concentração molar. 
Enquanto o sistema atinge o equilíbrio, ΔG = 0 e a 
Eq. 1, se torna: 
0 = ΔG° + R.T.ln [C].[D] 
 [A].[B] 
 
 ΔG° = - R.T.ln [C].[D] 
 [A].[B] 
 
Condições padrões utilizada em bioquímica (ΔG’°) 
 
A variação da energia livre padrão (∆Gº') de uma reação química é a 
quantidade de energia liberada na conversão dos reagentes em produtos, em 
condições padrão. Para as reações bioquímicas, geralmente as condições 
padrão são definidas como 25° C (298 K), concentração de 1M de todos os 
reagentes e produtos, 1 atm de pressão e pH de 7,0 (o símbolo linha no ∆Gº' 
indica que o pH está incluído na definição). 
As condições dentro de uma célula ou organismo podem ser muito diferentes 
destas condições padrão, por isso os valores de ∆G para reações biológicas in 
vivo podem variar amplamente dos valores da variação da energia livre padrão 
(∆Gº') . 
 
 
Exemplo para diferenciar ΔG e ΔG’° 
Como vimos, ΔG e ΔG’° não são a mesma coisa. ΔG é uma variável, varia com a 
composição do sistema, depende das pressões parciais de reagentes e 
produtos. Enquanto o ΔG’° você pode calcular a partir de dados 
termodinâmicos, tecnicamente seria a diferença das energias livres padrão de 
formação de produto e a diferença de energias livres padrão de formação de 
reagentes. 
 
Quando você tem um sistema equilíbrio você sabe que ΔG é igual a zero (está 
escrito ali em vermelho) e que o Q vai ser igual a constante de equiíbrio. E que 
a primeira reação se resume a equação debaixo (por isso a seta vermelha 
apontando para a equação de ΔG’°). 
Se você tem um ΔG’° negativo, a reação possui a constante de equilíbrio (K) 
maior que 1, logo, no equilíbrio predomina os produtos. Se você tem ΔG’°, a 
reação possui uma constante de equilíbrio (K) negativa, logo, no equilíbrio 
predomina os reagentes. 
Enzimas 
Exceto por um pequeno grupo de moléculas de RNA catalíticas, todas as 
enzimas são proteínas. A atividade catalítica das enzimas depende das suas 
estruturas conformacionais nativas: a desnaturação ou a degradação das 
proteínas geralmente resulta na perda da atividade catalítica. Portanto, a 
estrutura primária, secundária, terciária e quaternária das enzimas é essencial 
para sua função. 
 
Algumas funcionam apenas com seus resíduos de aminoácidos, enquanto 
outras necessitam de cofatores adicionais, que podem ser íons inorgânicos 
(como Fe²⁺, Mg²⁺, Mn²⁺ ou Zn²⁺) ou coenzimas orgânicas/matalorgânicas. 
Coenzimas, frequentemente derivadas de vitaminas, atuam como carreadores 
de grupos funcionais e são importantes para muitas vias metabólicas. Alguns 
tipos de enzimas exigem tanto coenzimas quanto íons metálicos para a 
atividade. Coenzimas ou íons que se ligam firmemente à enzima são 
chamadosde grupos prostéticos. Uma enzima completa, que inclui sua 
coenzima e/ou íons metálicos, é chamada de holoenzima, enquanto a parte 
proteica é denominada apoenzima. Além disso, enzimas podem ser reguladas 
por modificações covalentes, como fosforilação e glicosilação. 
Classificação das enzimas 
Muitas enzimas recebem o sufixo "ase" em seus nomes, indicando o substrato 
que elas atuam (como urease, que catalisa a hidrólise da ureia) ou a atividade 
que desempenham (como DNA-polimerase, que polimeriza nucleotídeos para 
formar DNA). Algumas enzimas foram nomeadas de acordo com suas funções 
gerais antes da identificação de suas reações específicas (por exemplo, 
pepsina para digestão e lisozima para degradação de paredes bacterianas). 
Outras foram nomeadas com base em suas fontes, como a tripsina, obtida do 
tecido pancreático. 
 
Devido à ambiguidade e ao crescente número de enzimas descobertas, foi 
criado um sistema de nomenclatura e classificação internacional. Este sistema 
classifica as enzimas em seis classes principais, cada uma com subclasses, 
com base no tipo de reação que catalisam. Cada enzima recebe um número 
de classificação de quatro partes e um nome sistemático que descreve a 
reação catalisada. 
A enzima que catalisa a reação 
ATP + D-glicose → ADP + D-glicose-6-fosfato 
é chamada ATP: glicose-fosfotransferase, refletindo sua função de transferir 
um grupo fosforil do ATP para a glicose. Seu número da Comissão de Enzimas 
(E.C.) é 2.7.1.1: o primeiro número (2) indica que é uma transferase; o 
segundo número (7) especifica fosfotransferase; o terceiro (1) indica que a 
enzima transfere um grupo fosforil para um grupo hidroxila; e o quarto (1) 
refere-se à glicose como o receptor do grupo fosforil. Comumente, essa 
enzima é conhecida como hexocinase. 
Como funcionam as enzimas? 
 
A catálise enzimática é crucial para os sistemas vivos porque, sem enzimas, 
muitas reações biológicas ocorrem lentamente devido à estabilidade das 
moléculas biológicas e às condições celulares. Processos como digestão, 
sinalização nervosa e contração muscular não ocorrem em velocidades 
adequadas sem catálise. 
 
As enzimas resolvem esses problemas criando um ambiente específico para 
acelerar as reações. Elas possuem um sítio ativo, uma região onde a reação 
ocorre, e onde a molécula que é transformada, chamada substrato, se liga. O 
sítio ativo é formado por resíduos de aminoácidos que interagem com o 
substrato e facilitam sua transformação química, frequentemente envolvendo 
o substrato para protegê-lo da solução. 
 
Uma reação enzimática pode ser representada como , 
onde E é a enzima, S o substrato, P o produto, e ES e EP são complexos 
transitórios. A catálise enzimática aumenta a velocidade da reação sem afetar 
o equilíbrio entre substrato e produto. 
A velocidade da reação é determinada pela energia de ativação, a barreira 
energética que deve ser superada para que a reação ocorra. O estado de 
transição é o ponto de máxima energia que as moléculas devem atingir para 
se transformar em produto ou retornar ao substrato. A energia de ativação 
 reflete a dificuldade de superar essa barreira. Catalisadores, como as 
enzimas, diminuem a energia de ativação e, portanto, aumentam a velocidade 
da reação. 
As enzimas aceleram a interconversão entre substrato e produto sem alterar o 
equilíbrio final da reação, pois não são consumidas no processo. Elas 
permitem que o equilíbrio seja alcançado mais rapidamente ao reduzir a 
energia de ativação necessária. 
As enzimas são catalisadores extremamente eficientes, aumentando a 
velocidade das reações em 5 a 17 ordens de magnitude e são altamente 
específicas para substratos similares. Esse aumento significativo na 
velocidade e seletividade é explicado por dois mecanismos interligados: 
 As interações fracas entre enzima e substrato são otimizadas no estado de 
transição 
1. Rearranjo de Ligações Covalentes: Enzimas podem formar ligações 
covalentes transitórias com substratos, ativando-os para a reação ou 
transferindo grupos do substrato para a enzima. Essas interações ocorrem 
predominantemente no sítio ativo da enzima e diminuem a energia de 
ativação, permitindo que a reação ocorra por uma via alternativa de menor 
energia. 
 
2. Interações Não Covalentes: As enzimas também utilizam interações fracas 
não covalentes (como ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas e 
iônicas) para estabilizar o complexo enzima-substrato (ES). A formação dessas 
interações libera energia, conhecida como energia de ligação , que 
reduz a energia de ativação da reação. A energia de ligação é crucial para a 
eficiência catalítica das enzimas, ajudando a estabilizar o estado de transição 
da reação. 
Esses princípios mostram que a eficiência das enzimas decorre da energia 
liberada durante a formação de múltiplas interações fracas e da otimização 
dessas interações no estado de transição da reação. 
 
Considere uma reação hipotética, como a quebra de um bastão de metal 
magnetizado. Se duas enzimas imaginárias, chamadas "bastonases", fossem 
usadas para catalisar a reação, ambas usariam forças magnéticas para 
representar a energia de ligação. 
 
1. Enzima Perfeitamente Complementar: Uma dessas bastonases tem um 
sítio ativo que se ajusta perfeitamente ao bastão. No entanto, esse ajuste 
perfeito impede que o bastão se dobre, essencial para alcançar o estado de 
transição da reação. Como o bastão não pode se deformar para passar pela 
reação, a enzima estabiliza o substrato em vez de desestabilizá-lo. No 
diagrama de coordenadas da reação, isso corresponde a um nível de energia 
onde o substrato tem dificuldade para escapar, tornando a enzima ineficaz 
para catalisar a reação. 
 
Para que as enzimas catalisem reações, elas devem ser otimizadas para o 
estado de transição da reação. Isso significa que as interações mais eficazes 
entre substrato e enzima ocorrem quando o substrato está no estado de 
transição. 
Um exemplo ilustrativo é uma enzima chamada "bastonase" que se liga ao 
bastão de metal de forma que, embora apenas algumas interações magnéticas 
sejam usadas, o bastão ainda precisa ganhar energia para alcançar o estado 
de transição. A energia necessária para deformar o bastão é compensada 
pelas interações formadas entre a enzima e o substrato, que ajudam a 
catalisar a quebra do bastão. Essa compensação reduz a energia de ativação e 
aumenta a velocidade da reação. 
As enzimas reais funcionam de maneira semelhante, formando interações 
fracas que se tornam ótimas apenas no estado de transição do substrato. A 
energia livre liberada nessas interações (energia de ligação) ajuda a 
compensar a energia necessária para alcançar o estado de transição, 
resultando em uma redução efetiva da energia de ativação e aumento da 
velocidade da reação. 
 
Grupos catalíticos específicos contribuem para a catalise 
 
Em muitas enzimas, a energia de ligação no complexo enzima-substrato (ES) é 
apenas um dos vários fatores que contribuem para a catálise. Além dessa 
energia, grupos funcionais catalíticos na enzima ajudam a romper e formar 
ligações de várias maneiras: 
1. Catálise Geral Acidobásica: Envolve a transferência de prótons, que é comum 
em bioquímica. Muitas reações celulares incluem a transferência de um ou 
vários prótons, formando intermediários instáveis que se quebram rapidamente. 
2. Catálise Covalente: A enzima pode formar uma ligação covalente transitória 
com o substrato, o que facilita a reação ao ativar o substrato ou transferir um 
grupo entre o substrato e a enzima. 
3. Catálise por Íons Metálicos: Íons metálicos podem desempenhar um papel 
crucial ao estabilizar intermediários ou facilitar a transferência de elétrons. 
Esses mecanismos, distintos da energia de ligação, envolvem interações 
covalentes transitórias e a participação de íons metálicos para facilitar as 
reações enzimáticas. 
Fatores que afetama atividade enzimática 
 
 
A atividade enzimática é altamente dependente do pH. Cada enzima tem um 
pH ótimo, no qual sua atividade catalítica é máxima, e a atividade diminui fora 
dessa faixa. Isso ocorre porque: 
1. Função dos Aminoácidos: No sítio ativo da enzima, as cadeias laterais dos 
aminoácidos podem atuar como ácidos ou bases fracas, e a alteração do pH 
pode afetar sua ionização, prejudicando a função catalítica. 
2. Estrutura Proteica: Em outras partes da enzima, as cadeias laterais 
ionizáveis podem ser essenciais para a manutenção da estrutura da proteína. 
Por exemplo, a remoção de um próton de um resíduo de histidina pode afetar 
uma interação iônica crucial para a estabilidade da conformação ativa da 
enzima. 
 Portanto, alterações no pH podem impactar tanto a estrutura quanto a função 
da enzima, afetando sua atividade. 
Cinemática Enzimática 
A velocidade das reações catalisadas por enzimas é influenciada pela 
concentração do substrato, [S]. A concentração do substrato muda ao longo 
da reação, complicando o estudo. Para simplificar, a velocidade inicial (V0) é 
medida, geralmente nos primeiros segundos da reação, quando [S] ainda é 
praticamente constante. 
 
- Comportamento da Velocidade: Em baixas concentrações de substrato, V0 
aumenta quase linearmente com [S]. Em concentrações altas, V0 se aproxima 
de um platô (velocidade máxima, Vmáx), indicando que a enzima está 
saturada com substrato e a velocidade não aumenta mais com o aumento de 
[S]. 
- Modelo de Michaelis-Menten: Proposto por Michaelis e Menten, sugere que 
a enzima forma um complexo enzima-substrato (ES) rapidamente e, em 
seguida, o complexo é convertido em produto mais lentamente. A velocidade 
da reação é proporcional à concentração do complexo ES. Em alta 
concentração de substrato, quase toda a enzima está na forma ES, resultando 
em Vmáx. 
 
- Estado Estacionário: Introduzido por Briggs e Haldane, é o ponto em que a 
concentração de ES e outros intermediários se estabiliza. A cinética do estado 
estacionário foca na velocidade inicial, refletindo este estado. 
Assim, a cinética enzimática é caracterizada por uma fase inicial onde a 
velocidade é proporcional à concentração de substrato, seguida por uma fase 
de saturação onde a velocidade atinge um platô. 
Velocidade da reação expressa quantitativamente 
A curva que relaciona a concentração do substrato [S] com a velocidade inicial 
da reação (V0) para a maioria das enzimas tem a forma de uma hipérbole 
retangular. Esta relação pode ser descrita pela equação de Michaelis-Menten, 
que reflete que a etapa limitante da velocidade é a quebra do complexo 
enzima-substrato (ES) em produto e enzima livre. 
Aqui está uma síntese da dedução da equação de Michaelis-Menten: 
1. Hipótese de Michaelis-Menten: A velocidade da reação é controlada 
pela quebra do complexo ES. Michaelis e Menten propuseram que a 
formação e a quebra do complexo ES são as etapas críticas na catálise 
enzimática. 
2. Equações Básicas: 
 
• Estado Estacionário: A velocidade inicial V0V_0V0 é determinada pela 
taxa de quebra do complexo ES, e o estado estacionário assume que a 
formação e a quebra de ES estão equilibradas (velocidades iguais). 
• Concentração de ES: 
 
Derivação da Equação de Michaelis-Menten: 
• Igualando as velocidades de formação e quebra de ES, e resolvendo a 
equação para [ES], obtemos uma expressão que envolve as constantes 
de velocidade. 
 
Velocidade Inicial: 
• Substituindo [ES] na equação da velocidade inicial V0 e simplificando, 
obtemos a fórmula de Michaelis-Menten: 
 
onde Vmax é a velocidade máxima quando a enzima está saturada com o 
substrato. 
Assim, a equação de Michaelis-Menten descreve como a velocidade inicial da 
reação varia com a concentração de substrato, mostrando uma dependência 
hiperbólica e alcançando um platô em altas concentrações de substrato. 
Número de renovação (Kcat) 
O número de renovação, Kcat , também conhecido como constante de 
turnover, é uma medida da eficiência de uma enzima. Ele representa o 
número de moléculas de substrato convertidas em produto por uma molécula 
de enzima por unidade de tempo quando a enzima está saturada com 
substrato. Aqui está um resumo sobre Kcat : 
3. Definição: Kcat é a taxa máxima de conversão de substrato em produto 
por uma enzima por unidade de tempo. 
4. Fórmula: 
 
• onde VmaxV_{max}Vmax é a velocidade máxima da reação quando o 
substrato está saturado, e [Et][E_t][Et ] é a concentração total da 
enzima. 
• Significado: 
• Alta Kcat : Indica que a enzima é muito eficiente na conversão do 
substrato em produto. 
• Baixa Kcat : Significa que a enzima tem uma taxa de conversão 
relativamente baixa. 
 
Em resumo, Kcat é uma métrica crucial para avaliar a eficácia catalítica de 
enzimas, representando o número de vezes que uma enzima pode converter 
um substrato em produto por unidade de tempo quando saturada. 
 
Inibidores de enzimas 
Os inibidores enzimáticos afetam a atividade das enzimas de diferentes 
maneiras. Aqui está um resumo dos tipos principais: 
Inibidores Reversíveis 
1. Competitivo: 
o Mecanismo: O inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo 
da enzima. 
Inibidores competitivos ligam-se ao sítio ativo 
da enzima: KI é a constante de equilíbrio da ligação do inibidor a E. 
Efeito na Cinética: Aumenta o valor de Km (constante de Michaelis) sem 
alterar Vmax . Isso ocorre porque a presença do inibidor requer uma maior 
concentração de substrato para alcançar a mesma velocidade de reação. 
2. Não Competitivo: 
• Mecanismo: O inibidor se liga a um local diferente do sítio ativo, 
alterando a conformação da enzima e reduzindo sua atividade 
independentemente da concentração de substrato. 
Inibidores incompetitivos ligam-se em sítios 
diferentes, mas ligam-se apenas ao complexo ES; KI é a constante de 
equilíbrio para a ligação a ES. 
Efeito na Cinética: Diminui Vmax sem alterar Km . Isso ocorre porque o 
inibidor reduz a eficiência da enzima, mas não afeta a afinidade da enzima 
pelo substrato. 
3. Misto: 
• Mecanismo: O inibidor se liga a um local diferente do sítio ativo, mas 
pode influenciar tanto a afinidade da enzima pelo substrato quanto a 
taxa de conversão do substrato. 
Inibidores mistos ligam-se a sítios 
separados, mas podem se ligar tanto a E quanto a ES. 
Efeito na Cinética: Diminui Vmax e pode alterar Km . O efeito na constante 
de Michaelis depende da afinidade do inibidor pelo complexo ES e pela 
enzima livrre. 
Inibidores Irreversíveis 
• Mecanismo: O inibidor se liga permanentemente ao sítio ativo da 
enzima, geralmente formando uma ligação covalente. Isso inativa a 
enzima de forma irreversível. 
Enzimas alostéricas 
 
As enzimas alostéricas são um tipo especial de enzima cuja atividade é 
regulada por ligantes que se ligam a locais distintos do sítio ativo, chamados 
de sítios alostéricos. Aqui está um resumo das características principais das 
enzimas alostéricas: 
Características das Enzimas Alostéricas 
Regulação Alostérica: 
o Ligação: Os ligantes alostéricos, conhecidos como efetores ou 
moduladores, se ligam aos sítios alostéricos, que são diferentes 
do sítio ativo onde o substrato se liga. 
o Efeito: A ligação dos efetores pode aumentar (ativadores) ou 
diminuir (inibidores) a atividade da enzima ao alterar sua 
conformação. 
Enzimas regulatórias 
Regulação de Enzimas por Modificações Covalentes 
Modificações covalentes são um mecanismo pelo qual a atividade das 
enzimas é regulada através da adição ou remoção de grupos químicos 
covalentemente ligados à enzima. Esses grupos podem alterar a estrutura e, 
consequentemente, a atividade da enzima. 
Tipos Comuns de Modificações Covalentes: 
 
Fosforilação: Adição de um grupo fosfato (PO₄³⁻) a um resíduo de serina, 
treonina ou tirosina, geralmente mediada por quinases. A fosforilação pode 
ativar ou desativar a enzima. 
 
Desfosforilação:Remoção do grupo fosfato, realizada por fosfatases, 
revertendo a modificação e, muitas vezes, restaurando a enzima ao seu estado 
ativo ou inativo. 
Mecanismo de Regulação: 
• Ativação ou Inibição: As modificações covalentes podem resultar na 
ativação ou inibição da enzima, dependendo do tipo de modificação e 
do estado da enzima. 
• Reversibilidade: Muitas modificações covalentes são reversíveis, 
permitindo a regulação dinâmica da atividade enzimática. 
 
Regulação de Enzimas por Proteólise 
Proteólise refere-se à ativação ou desativação de enzimas através da clivagem 
de suas cadeias polipeptídicas. Esse processo é irreversível e envolve a 
remoção de uma ou mais partes da enzima. 
5. Mecanismo de Regulação: 
o Clivagem Proteolítica: Enzimas são sintetizadas em formas 
inativas chamadas zimogênios ou proenzimas. A clivagem 
específica por proteases ativa essas enzimas, permitindo que elas 
desempenhem sua função. 
o Exclusão de Sequências: A remoção de sequências inativas ou 
bloqueadoras resulta na forma ativa da enzima. 
 
A regulação enzimática por modificações covalentes envolve a adição ou 
remoção de grupos químicos que alteram a atividade da enzima de maneira 
reversível. Já a regulação por proteólise envolve a clivagem irreversível de 
cadeias polipeptídicas, ativando ou desativando a enzima. Ambos os 
mecanismos são essenciais para o controle preciso das funções enzimáticas 
em processos celulares. 
Principais vias de utilização da glicose 
 
• Glicose: Glicogênio, amido e sacarose; Ribose-5-fosfato (oxidação pela 
via das pentoses fosfato) e Piruvato (armazenagem, oxidação pela via 
glicolítica); 
• A glicose é a principal molécula energética, pois sua estrutura molecular 
possui muitas hidroxilas que contribuem para sua solubilidade e 
conserva energia na forma reduzida; 
• A glicose pode se polimerizar formando polissacarídeos de reserva 
energética e diminui a osmolaridade da célula; 
• A glicose pode seguir várias vias metabólicas, mas o que determina qual 
via será seguida são as condições celulares. 
 
Metabolismo: conjunto de rações químicas que ocorrem nos sistemas 
biológicos 
• Anabolismo: reações de síntese, de formação; 
• Catabolismo: reações de quebra, de degradação; 
• ATP: principal molécula armazenadora de energia nas células, transfere 
energia nas reações bioquímicas; 
• NADH: forma reduzida do NAD+ possui força redutora, atua na 
transferência de H+ e elétrons assim como o FADH2. 
Glicólise 
Via metabólica constituída por 10 reações consecutivas na qual a glicose é 
catabolizada a piruvato; 
- Ocorre no citosol; 
- 2 fases 
• Fase Preparatória: a glicose recebe energia através da transferência de 
grupos fosforil provenientes do ATP; 
• Fase Compensatória: hidrólise das moléculas fosforiladas, síntese do 
ATP; 
 
 (a) duas moléculas de gliceraldeído-3-fosfato são formadas; as duas 
passam pela fase de pagamento 
 
(b). O piruvato é o produto final da segunda fase da glicólise. Para cada 
molécula de glicose, dois ATP são consumidos na fase preparatória e quatro 
ATP são produzidos na fase de pagamento, dando um rendimento líquido de 
dois ATP por molécula de glicose convertida em piruvato. Lembre-se que 
cada grupo fosforil, representado aqui como, possui duas cargas negativas 
(¬PO³2 ). 
Fase de Preparação (Investimento de Energia) 
Fase 1: Fosforilação da Glicose 
o Enzima: Hexocinase (ou Glucocinase no fígado) 
o Reação: A glicose é fosforilada a glicose-6-fosfato (G6P) usando 
ATP. 
o Objetivo: Aprisionar a glicose na célula e criar uma molécula com 
carga negativa que não pode sair da célula. 
 
Fase 2: Isomerização da Glicose-6-Fosfato 
• Enzima: Fosfoglucose isomerase 
• Reação: A glicose-6-fosfato é convertida em frutose-6-fosfato (F6P). 
• Objetivo: Preparar a molécula para a segunda fosforilação. 
 
Fase 3: Fosforilação da Frutose-6-Fosfato 
• Enzima: Fosfofrutoquinase-1 (PFK-1) 
• Reação: A frutose-6-fosfato é fosforilada a frutose-1,6-bisfosfato 
(F1,6BP) usando ATP. 
• Objetivo: Adicionar um segundo grupo fosfato, aumentando a 
instabilidade da molécula para as próximas reações. 
 
 
Fase 4: Quebra da Frutose-1,6-Bisfosfato 
• Enzima: Aldolase 
• Reação: A frutose-1,6-bisfosfato é quebrada em dois triossos fosfatos: 
dihidroxiacetona fosfato (DHAP) e gliceraldeído-3-fosfato (G3P). 
• Objetivo: Produzir duas moléculas de três carbonos que poderão ser 
processadas. 
 
 
Fase 5: Isomerização da Dihidroxiacetona Fosfato 
• Enzima: Triose-fosfato isomerase 
• Reação: A dihidroxiacetona fosfato é convertida em gliceraldeído-3-
fosfato. 
• Objetivo: Garantir que duas moléculas de gliceraldeído-3-fosfato sejam 
geradas para a fase seguinte. 
 
Fase de Rendimento (Recuperação de Energia) 
Fase 6: Oxidação e Fosforilação do Gliceraldeído-3-Fosfato 
o Enzima: Gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase 
o Reação: O gliceraldeído-3-fosfato é oxidado e fosforilado a 1,3-
bisfosfoglicerato (1,3-BPG) gerando NADH. 
o Objetivo: Produzir NADH e criar uma molécula de alta energia. 
 
Fase 7: Formação de ATP 
• Enzima: Fosfoglicerato quinase 
• Reação: O 1,3-bisfosfoglicerato é convertido em 3-fosfoglicerato (3PG), 
gerando ATP. 
• Objetivo: Produzir ATP através da transferência de um grupo fosfato. 
 
Fase 8: Isomerização do 3-Fosfoglicerato 
• Enzima: Fosfoglicerato mutase 
• Reação: O 3-fosfoglicerato é convertido em 2-fosfoglicerato (2PG). 
• Objetivo: Preparar a molécula para a desidratação. 
 
Fase 9: Desidratação do 2-Fosfoglicerato 
• Enzima: Enolase 
• Reação: O 2-fosfoglicerato é convertido em fosfoenolpiruvato (PEP) 
através da remoção de uma molécula de água. 
• Objetivo: Criar uma molécula com alta energia, pronta para a formação 
de ATP. 
 
Fase 10: Formação de Piruvato 
• Enzima: Piruvato quinase 
• Reação: O fosfoenolpiruvato é convertido em piruvato, gerando ATP. 
• Objetivo: Produzir o produto final da glicólise e gerar ATP adicional. 
 
Essas fases garantem a conversão eficiente da glicose em piruvato, 
produzindo energia e intermediários importantes para outras vias 
metabólicas. 
 
A regulação da glicólise é crucial para a eficiência e adaptação do 
metabolismo celular. As três principais enzimas reguladoras da glicólise são a 
hexocinase, a fosfofrutoquinase-1 (PFK-1) e a piruvato quinase. 
 
Hexocinase: Regulação por Glicose-6-Fosfato (G6P). A hexocinase é inibida 
pelo seu produto, glicose-6-fosfato. Quando há altos níveis de G6P, a atividade 
da hexocinase diminui para evitar a acumulação excessiva de glicose-6-fosfato. 
Fosfofrutoquinase-1 (PFK-1): Regulação por ATP e AMP: 
• Inibição por ATP: Altos níveis de ATP sinalizam que a célula tem 
energia suficiente, inibindo a PFK-1 e reduzindo a taxa de glicólise. 
• Ativação por AMP: Altos níveis de AMP indicam baixa energia, ativando 
a PFK-1 para aumentar a produção de ATP. 
• Regulação por Citrato: O citrato, um intermediário do ciclo de Krebs, 
também inibe a PFK-1, indicando a presença de intermediários 
metabólicos suficientes. 
• Regulação por Frutose-2,6-Bisfosfato (F2,6BP): F2,6BP é um potente 
ativador da PFK-1. Sua presença aumenta a atividade da PFK-1, 
estimulando a glicólise mesmo em condições de alta concentração de 
ATP. 
Piruvato Quinase: Regulação por ATP e Acetil-CoA: 
• Inibição por ATP e Acetil-CoA: Altos níveis de ATP e acetil-CoA inibem a 
piruvato quinase, sinalizando energia suficiente e reduzindo a taxa de 
glicólise. 
• Ativação por Frutose-1,6-Bisfosfato (F1,6BP): F1,6BP, um produto da 
etapa anterior da glicólise, ativa a piruvato quinase, promovendo uma 
eficiência na conversão do substrato em produto. 
• Modificação Covalente: A piruvato quinase pode ser regulada por 
fosforilação. Durante o jejum ou estresse, a fosforilação da piruvato 
quinase inibe sua atividade, reduzindo a glicólise. 
 
Resumindo 
Fase Preparatória: 
Gasto de 2 ATP. 
Fase Compensatória:Produção de 2 NADH e 4 ATP; 
Saldo final – 2 ATP. 
Onde há gasto de ATP: 
Reações 1 e 3. 
Onde há formação de ATP: 
Reações 7 e 10. 
Onde há fosforilação a nível de substrato: 
Reações 7 e 10. 
Onde há formação de NADH: 
Reação 6. 
Enzimas Regulatórias: 
1-Hexoquinase; 
3-Fosfofrutose-quinase (PFK1); 
10-piruvato quinase 
Vias alimentadoras da Glicólise 
Muitos carboidratos, além da glicose, encontram seus destinos catabólicos na 
glicólise, após serem transformados em um dos intermediários glicolíticos. Os 
mais significativos são os polissacarídeos de armazenamento, glicogênio e 
amido, contidos nas células (endógenos) ou obtidos da dieta; os dissacarídeos 
maltose, lactose, trealose e sacarose; e os monossacarídeos frutose, manose e 
galactose. 
Degradação do glicogênio endógeno 
A degradação do glicogênio endógeno é um processo complexo que ocorre 
principalmente no fígado e nos músculos, envolvendo várias etapas e enzimas. 
Aqui está um resumo das principais fases: 
Fosforólise do Glicogênio: 
• Enzima: Glicogênio fosforilase. 
• Processo: A glicogênio fosforilase quebra as ligações α-1,4-glicosídicas 
do glicogênio, liberando glicose-1-fosfato (G1P). Este processo continua 
até que a enzima encontre uma ramificação ou atinja uma região 
próxima a uma extremidade da cadeia. 
 
Desramificação: 
• Enzima: Enzima desramificadora (ou complexo desramificador). 
• Processo: A enzima desramificadora possui duas atividades: 
o Transferase: Move um trímero de glicose da ramificação para a 
cadeia principal. 
o Amilo-α-1,6-glicosidase: Remove a glicose restante da 
ramificação como glicose livre (não fosforilada). 
 
Conversão de Glicose-1-Fosfato: 
• Enzima: Fosfoglucomutase. 
• Processo: A glicose-1-fosfato (G1P) é convertida em glicose-6-fosfato 
(G6P). 
 
Liberação de Glicose: 
• Local: No fígado. 
• Enzima: Glicose-6-fosfatase (ausente nos músculos). 
• Processo: No fígado, a glicose-6-fosfato é desfosforilada para liberar 
glicose livre, que é então liberada na corrente sanguínea para fornecer 
energia a outros tecidos. 
 
A regulação da degradação do glicogênio endógeno é crucial para manter os 
níveis adequados de glicose no sangue e fornecer energia para os músculos e 
outros tecidos. 
Regulação Hormonal 
Glucagon (Fígado): 
o Ação: Ativa a degradação do glicogênio no fígado. 
o Mecanismo: O glucagon se liga a receptores na membrana das 
células hepáticas, ativando a adenilato ciclase e aumentando os 
níveis de AMP cíclico (cAMP). O cAMP ativa a proteína quinase A 
(PKA), que fosforila e ativa a glicogênio fosforilase (enzima 
responsável pela degradação do glicogênio) e inibe a glicogênio 
sintase (enzima responsável pela síntese de glicogênio). 
Adrenalina (Fígado e Músculos): 
• Ação: Estimula a degradação do glicogênio em ambos os locais. 
• Mecanismo: A adrenalina ativa receptores β-adrenérgicos, levando ao 
aumento dos níveis de cAMP e ativação da PKA, assim como o 
glucagon. No músculo, a adrenalina também ativa a fosforilase quinase, 
que por sua vez ativa a glicogênio fosforilase. 
 
 
Regulação Alostérica 
• Glicogênio Fosforilase: 
o Ativadores: No músculo, a glicose-6-fosfato e o AMP são 
importantes reguladores alostéricos. O AMP ativa a glicogênio 
fosforilase, promovendo a degradação do glicogênio. A glicose-6-
fosfato inibe a glicogênio fosforilase no músculo. 
o Inibidores: A glicose atua como um inibidor alostérico da 
glicogênio fosforilase no fígado, regulando a degradação do 
glicogênio quando os níveis de glicose são elevados. 
Amido e glicogênio da dieta: 
O amido é a principal fonte de carboidratos na dieta humana. Sua digestão 
começa na boca com a ação da α-amilase salivar, que hidrolisa as ligações 
glicosídicas internas do amido, formando oligossacarídeos curtos. No 
estômago, a α-amilase salivar é inativada pelo pH ácido, mas a digestão 
continua no intestino delgado com a α-amilase pancreática. Esta enzima 
quebra o amido em maltose, maltotriose e dextrinas-limite, que são 
fragmentos de amilopectina contendo pontos de ramificação. Maltose e 
dextrinas são então convertidas em glicose por enzimas da borda em escova 
das células epiteliais intestinais. O glicogênio alimentar, que possui uma 
estrutura semelhante ao amido, é digerido de forma similar. 
RESUMO Vias alimentadoras da glicólise 
- O glicogênio e o amido endógenos, as formas de armazenamento da glicose, 
entram na glicólise em um processo de duas etapas. A clivagem fosforolítica 
de um resíduo de glicose de uma extremidade do polímero, formando glicose-
1-fosfato, é catalisada pela glicogênio-fosforilase ou pela amido-fosforilase. A 
fosfoglicomutase então converte a glicose-1-fosfato em glicose-6-fosfato, que 
pode entrar na glicólise. 
- Os polissacarídeos e os dissacarídeos ingeridos são convertidos a 
monossacarídeos por enzimas hidrolíticas intestinais, e os monossacarídeos 
então entram nas células intestinais e são transportados para o fígado ou para 
outros tecidos. 
- Várias D-hexoses, incluindo a frutose, a galactose e a manose, podem entrar 
na glicólise. Cada uma delas é fosforilada e convertida a glicose-6-fosfato, 
frutose-6- -fosfato ou frutose-1-fosfato. 
- A conversão de galactose-1-fosfato a glicose-1-fosfato envolve dois derivados 
nucleotídicos: UDP-galactose e UDP-glicose. Defeitos genéticos em qualquer 
das três enzimas que catalisam a conversão de galactose em glicose-1-fosfato 
resultam em galactosemias de severidade variada. 
Dextrinas e dissacarídeos 
As vias alimentadoras da glicólise incluem a degradação de polissacarídeos e 
dissacarídeos para fornecer glicose ou seus derivados diretamente à via 
glicolítica. 
• Dextrinas: São fragmentos polissacarídicos resultantes da ação da α-
amilase sobre o amido. Elas são posteriormente hidrolisadas por 
enzimas do intestino delgado, como a maltase e a isomaltase, em 
maltose e glicose. A glicose liberada entra na glicólise diretamente. 
• Dissacarídeos: Incluem maltose, lactose e sacarose. A maltose é 
quebrada em duas moléculas de glicose por maltase. A lactose é 
convertida em glicose e galactose por lactase, e a sacarose é dividida 
em glicose e frutose pela sacarase. Glicose e galactose entram 
diretamente na glicólise, enquanto a frutose é convertida em 
intermediários glicolíticos antes de ingressar na via. 
Destinos do Piruvato 
 
O piruvato, produto final da glicólise, pode seguir diferentes destinos 
dependendo das condições celulares e do tipo de célula. Aqui estão os 
principais destinos do piruvato: 
- Fermentação (em condições anaeróbicas): 
• Fermentação Lática: Em células musculares e alguns microrganismos, o 
piruvato é convertido em lactato pela lactato desidrogenase. Esse 
processo regenerará NAD+, essencial para a continuidade da glicólise. 
• Fermentação Alcoólica: Em leveduras e algumas bactérias, o piruvato é 
convertido em etanol e CO2 através de uma série de reações que 
incluem a descarboxilação do piruvato para formar acetaldeído, seguido 
da redução para etanol. 
 
- Oxidação para Acetil-CoA (em condições aeróbicas) 
Fermentação Lática 
Quando os tecidos animais não recebem oxigênio suficiente para realizar a 
oxidação aeróbia do piruvato e do NADH produzidos na glicólise, o NADH é 
regenerado através da conversão do piruvato em lactato. Esse processo é 
catalisado pela lactato desidrogenase e resulta na formação de lactato (ou 
ácido lático) no pH fisiológico. 
• Produção de Lactato: Em condições de baixa oxigenação (anaerobiose), 
como durante exercícios intensos, os músculos e eritrócitos (que não 
possuem mitocôndrias) convertem piruvato em lactato para regenerar 
NAD+, permitindo que a glicólise continue produzindo ATP. 
• Ciclo Lactato: O lactato gerado nos músculos é transportado pelo 
sangue até o fígado, onde é convertido de volta em glicose por meio da 
gluconeogênese. Esse processo ajuda a reabastecer as reservas de 
glicose e facilitaa recuperação após atividades intensas. 
• Acidificação Muscular e Limitação de Atividade: O acúmulo de lactato 
resulta em acidificação do sangue e dos músculos, o que pode limitar a 
capacidade de manter atividades vigorosas por longos períodos. Atletas 
mais condicionados conseguem sustentar atividades intensas por mais 
tempo, mas ainda assim são afetados pela acidificação. 
Assim, o metabolismo anaeróbico do lactato é crucial para a continuidade da 
produção de energia quando a oxidação completa do piruvato não é possível, 
embora sua acumulação possa limitar o desempenho físico devido à 
acidificação associada. 
Fermentação Alcoólica 
Na fermentação alcoólica, a glicose é convertida em etanol e CO₂ através de 
um processo de duas etapas: 
1. Descarboxilação do Piruvato: O piruvato, produto da glicólise, é 
descarboxilado pela piruvato-descarboxilase, formando acetaldeído. 
Esta reação é irreversível e não envolve a oxidação do piruvato. A 
piruvato-descarboxilase necessita de Mg²⁺ e da coenzima tiamina-
pirofosfato. 
 
2. Redução do Acetaldeído a Etanol: O acetaldeído é reduzido a etanol pela 
álcool-desidrogenase, com a utilização de NADH, que é derivado da 
desidrogenação do gliceraldeído-3-fosfato durante a glicólise. Esta etapa 
envolve a transferência de um grupo hidreto do NADH. 
Assim, na fermentação alcoólica, etanol e CO₂ são os produtos finais 
resultantes da conversão de glicose, diferente da fermentação láctica, que 
produz lactato. 
Via das pentoses-fosfato 
Na maioria dos tecidos animais, a glicose-6-fosfato é primariamente 
degradada pela glicólise até piruvato, que é então oxidado pelo ciclo do ácido 
cítrico para gerar ATP. No entanto, a glicose-6-fosfato também pode seguir 
outras vias metabólicas importantes para a célula: 
Via das Pentoses-Fosfato: A glicose-6-fosfato é oxidada a pentoses-fosfato 
nesta via, que também é conhecida como via do fosfogliconato ou via da 
hexose-monofosfato. Nessa via, o NADP⁺ atua como aceptor de elétrons, 
gerando NADPH. 
Função das Pentoses-Fosfato: As células que se dividem rapidamente, 
como as da medula óssea, pele e mucosa intestinal, além de células 
tumorais, utilizam pentose ribose-5-fosfato para sintetizar RNA, DNA, e 
coenzimas como ATP, NADH, FADH₂ e coenzima A. 
Portanto, a glicose-6-fosfato é crucial não só para a produção de energia, mas 
também para a biossíntese de componentes celulares essenciais. 
 
Esquema geral da via das pentoses-fosfato. O NADH formado na fase 
oxidativa é utilizado para produzir glutationa, GSSG e dar suporte para a 
biossíntese redutora. O outro produto da fase oxidativa é a ribose-5-fosfato, 
que serve como precursor para nucleotídeos, coenzimas e ácidos nucleicos. 
Em células que não estão utilizando a ribose-5-fosfato para a biossíntese, a 
fase não oxidativa regenera seis moléculas da pentose em cinco moléculas da 
hexose glicose-6-fosfato, permitindo a produção contínua de NADPH e 
convertendo glicose-6-fosfato (em seis ciclos) a CO2. 
• Fase Oxidativa: Foca na produção de NADPH, essencial para reações 
biossintéticas e proteção contra estresse oxidativo. 
• Fase Não Oxidativa: Foca na geração de ribose-5-fosfato para síntese de 
ácidos nucleicos e na interconversão de açúcares para equilibrar a 
produção e a demanda de intermediários metabólicos. 
Ambas as fases permitem à célula ajustar o fluxo de metabólitos de acordo 
com suas necessidades biossintéticas e energéticas. 
Nesta via a energia da oxidação da glicose é armazenada sob a forma de 
poder redutor (NADPH) e não de ATP 
 
 
 
 
Lista de Exercícios para revisão 
 
1- As enzimas são os catalisadores das reações biológicas, de fato elas são 
dispositivos moleculares fantásticos e grande parte das reações que ocorrem 
numa célula são mediadas por elas. Em comparação com demais 
catalisadores que existem, cite três caraterísticas das enzimas que merecem a 
nossa atenção. 
2- Relacione as colunas: 
(1) Apoenzima ( ) Reações de transferência de elétrons 
(2) Oxirredutases ( ) Enzima em sua forma inativa 
(3) Cofator ( ) Substancia capaz de acelerar uma reação sem alterar o 
. equilíbrio 
(4) Zimogênio ( ) Reações de transferências de grupos 
(5) Coenzima ( ) Molécula orgânica ou metalorgânica que auxilia a . 
. enzima em sua função 
(6) Catalisador ( ) Parte proteica da enzima 
(7) Transferases ( ) Molécula inorgânica ( íons ) que auxilia a enzima em sua 
. função 
3- Coloque V para as afirmações verdadeiras e F para falsas. Corrija as falsas. 
( ) A diferença entre os níveis de energia do estado basal (S) e o estado de 
transição é denominada energia de ligação. 
( ) Os catalisadores aumentam a velocidade da reação por diminuírem a 
energia de ativação. 
( ) O modelo chave-fechadura proposto por Emil Fischer, que diz que a o sitio 
ativo da enzima é complementar ao estado de transição, não serve para 
explicar o mecanismo de funcionamento enzimático. 
( ) A partir do Km podemos analisar se uma enzima possui maior ou menor 
afinidade pelo substrato em relação a outra, pois quanto menor o Km é menor 
a afinidade. 
( ) Interações com ligações fracas entre a enzima e o substrato fornecem uma 
substancial força propulsora para a catálise enzimática. 
4- O estudo sobre inibição enzimática é de fundamental importância para a 
medicina, pois alguns medicamentos agem como inibidores. O Captopril, por 
exemplo, é um fármaco usado para tratamento de hipertensão, e atua inibindo 
uma enzima denominada ECA(Enzima Conversora de Angiotensina). 
Sobre os inibidores, responda: 
a) o que é uma molécula inibidora? 
b) quais os tipos de inibição reversível? 
c) dentre os tipos que você citou na questão (b), quais afetam o Km e a Vmax? 
Justifique. 
5- Sobre a via glicolítica, responda: 
a) em qual compartimento celular esta via ocorre? 
b) cite as fases em que podemos separar essa via, quantas reações tem em 
cada fase e qual a principal característica de cada. 
c) quais passos que podem sofrer a ação de moduladores? 
d) cite pelo menos um modulador para cada uma dessas enzimas que você 
respondeu na questão anterior. Diga se este modulador é positivo ou negativo. 
e) os intermediários da glicólise, em sua maioria, são fosforilados. Cite uma 
função dos grupos fosforil. 
6- A fermentação é um possível destino do piruvato gerado pela via glicolítica, 
esse processo ocorre 
em muitos organismos e traz implicações fisiológicas importantes, 
principalmente para alguns atletas. 
Sobre esse processo responda: 
a) qual tipo de fermentação ocorre nos seres humanos? 
b) em qual circunstancia essa via é acionada? 
c) qual é o produto gerado e o objetivo de realizar tal fermentação? 
7- Coloque V para as afirmações verdadeiras e F para falsas. Corrija as falsas. 
( ) O ciclo de Krebs ou ciclo do ácido cítrico é considerado um pivô no 
metabolismo. 
( ) Reações anapleróticas são usadas para repor intermediários retirados do 
ciclo de Krebs. 
( ) Os principais produtos do complexo da piruvato-desidrogenase(PDH) são 
piruvato, NADH e coenzima A. 
( ) O ciclo do ácido cítrico pode ser considerado uma via anfibólica. 
( ) Para cada molécula de acetil-CoA oxidada no ciclo são produzidos 3 NADH, 
1 FADH2 e um GTP. 
8- “A fosforilação oxidativa é a culminação do metabolismo produtor de 
energia nos organismos 
aeróbios”. Sobre a cadeia transportadora de elétrons (CTE) e a fosforilação 
oxidativa, responda: 
a) onde está localizada a CTE? 
b) o que diz modelo quimiosmótico, proposto por Peter Mitchell em 1961? 
c) Por que o NADH é mais “energético” do que o FADH2? 
9- O saldo de oxidação completa, até CO2 e H2O, de uma glicose é de 30 ou 
32 ATPs. Explique o motivo da diferença entre esses valores deATP 
produzidos pela oxidação de uma mesma molécula. 
10- Em que condições a via das pentoses-fosfato é usada 
Gabarito. 
1 - Alta Especificidade: As enzimas são altamente específicas para seus 
substratos, o que significa que elas catalisam apenas um tipo específico de 
reação ou reagem com um substrato particular. Essa especificidade decorre 
da estrutura tridimensional única do sítio ativo da enzima, que se ajusta 
precisamente ao substrato, semelhante a uma chave na fechadura. 
Aumento Significativo da Velocidade da Reação: s enzimas aumentam a 
velocidade das reações químicas em até 17 ordens de magnitude. Elas fazem 
isso diminuindo a energia de ativação necessária para que a reação ocorra, 
através de mecanismos como a estabilização do estado de transição. 
Regulação Precisa: As enzimas podem ser reguladas de diversas maneiras 
para ajustar a sua atividade conforme as necessidades da célula. Isso inclui 
modificação covalente (como fosforilação e desfosforilação), inibição e 
ativação por moléculas reguladoras, e mudanças na concentração de 
substratos ou produtos. 
2- Relacione as colunas: 
(1) Apoenzima (2) Reações de transferência de elétrons 
(2) Oxirredutases (4) Enzima em sua forma inativa 
(3) Cofator (6) Substancia capaz de acelerar uma reação sem alterar o 
. equilíbrio 
(4) Zimogênio (7) Reações de transferências de grupos 
(5) Coenzima (5) Molécula orgânica ou metalorgânica que auxilia a . 
. enzima em sua função 
(6) Catalisador (1) Parte proteica da enzima 
(7) Transferases (3) Molécula inorgânica ( íons ) que auxilia a enzima em sua 
. função 
3- Coloque V para as afirmações verdadeiras e F para falsas. Corrija as falsas. 
(F) A diferença entre os níveis de energia do estado basal (S) e o estado de 
transição é denominada energia de ligação. 
Falso. A diferença entre os níveis de energia do estado basal e o estado de 
transição é denominada energia de ativação. A energia de ligação se refere à 
energia envolvida na formação de ligações químicas. 
(V) Os catalisadores aumentam a velocidade da reação por diminuírem a 
energia de ativação. 
Verdadeiro. A função principal de um catalisador, como as enzimas, é 
diminuir a energia de ativação necessária para que uma reação ocorra, 
aumentando assim a velocidade da reação. 
(F) O modelo chave-fechadura proposto por Emil Fischer, que diz que a o sitio 
ativo da enzima é complementar ao estado de transição, não serve para 
explicar o mecanismo de funcionamento enzimático. 
Falso. Embora o modelo chave-fechadura seja uma simplificação, ele serve 
como um bom ponto de partida para entender a especificidade enzimática. No 
entanto, o modelo mais aceito atualmente é o modelo de ajuste induzido, que 
considera que o sítio ativo da enzima se adapta ao substrato, moldando-se a 
ele. 
(F) A partir do Km podemos analisar se uma enzima possui maior ou menor 
afinidade pelo substrato em relação a outra, pois quanto menor o Km é menor 
a afinidade. 
Falso. O Km (constante de Michaelis-Menten) é uma medida da afinidade da 
enzima pelo substrato. Quanto menor o Km, maior a afinidade da enzima 
pelo substrato. Um valor baixo de Km indica que a enzima se liga ao 
substrato com alta afinidade e atinge a velocidade máxima com uma 
concentração de substrato relativamente baixa. 
(V) Interações com ligações fracas entre a enzima e o substrato fornecem uma 
substancial força propulsora para a catálise enzimática. 
Verdadeiro. As interações fracas (como pontes de hidrogênio, interações 
iônicas e forças de van der Waals) entre a enzima e o substrato são cruciais 
para a catálise enzimática. Essas interações estabilizam o estado de transição 
e diminuem a energia de ativação. 
4. a) Uma molécula inibidora é uma substância que diminui ou impede a 
atividade de uma enzima. Ela pode se ligar à enzima de diversas 
maneiras, interferindo no seu funcionamento normal. Essa interação 
pode ser reversível ou irreversível, dependendo da força da ligação entre 
o inibidor e a enzima. 
b) A inibição reversível é aquela em que a enzima pode recuperar sua 
atividade após a remoção do inibidor. Existem três tipos principais de 
inibição reversível: 
• Competitiva: O inibidor se liga ao mesmo sítio ativo da enzima que o 
substrato. Dessa forma, ele compete com o substrato pela ligação à 
enzima. 
• Não-competitiva: O inibidor se liga a um sítio diferente do sítio ativo da 
enzima, alterando sua conformação e impedindo a ligação do substrato 
ou a realização da catálise. 
• Mista: É uma combinação dos dois tipos anteriores. O inibidor pode se 
ligar tanto ao sítio ativo quanto a outro sítio da enzima, afetando tanto a 
afinidade da enzima pelo substrato quanto a sua atividade catalítica. 
• c) Km: O Km é uma constante que representa a afinidade da enzima 
pelo substrato. 
• Inibição competitiva: Aumenta o valor de Km, indicando que a enzima 
precisa de uma concentração maior de substrato para atingir metade da 
velocidade máxima (Vmax). Isso ocorre porque o inibidor compete com 
o substrato pelo sítio ativo. 
• Inibição não-competitiva: Não altera significativamente o valor de Km, 
pois o inibidor se liga a um sítio diferente do sítio ativo, não interferindo 
diretamente na ligação do substrato. 
• Inibição mista: Pode aumentar ou diminuir o valor de Km, dependendo 
de como o inibidor se liga à enzima. 
• Vmax: A Vmax é a velocidade máxima de uma reação enzimática. 
• Inibição competitiva: Não altera a Vmax, pois se houver uma 
concentração suficientemente alta de substrato, ele poderá deslocar o 
inibidor do sítio ativo e a enzima atingirá sua velocidade máxima. 
• Inibição não-competitiva e mista: Diminui o valor de Vmax, pois a 
presença do inibidor reduz a quantidade de enzimas ativas, limitando a 
velocidade máxima da reação. 
 
5. Sobre a via glicolítica: 
a) Compartimento Celular 
 A via glicolítica ocorre no citoplasma das células. 
b) Fases da Glicólise e Características 
A via glicolítica pode ser dividida em duas fases principais: 
1- Fase de Preparação (ou Investimento de Energia): 
Número de Reações: 5 reações. 
Características Principais: Nesta fase, a glicose é fosforilada e 
reorganizada, consumindo ATP para preparar a molécula para a 
clivagem. O objetivo é gerar intermediários de três carbonos. 
 
2- Fase de Pagamento (ou Liberação de Energia): 
Número de Reações: 5 reações. 
Características Principais: Intermediários de três carbonos são 
convertidos em piruvato, gerando ATP e NADH. Nesta fase, a energia é 
produzida e a glicose é completamente degradada. 
 
c) Passos Reguláveis na Glicólise 
1-Hexoquinase; 
3-Fosfofrutose-quinase (PFK1); 
10-piruvato quinase 
d) Moduladores e Seus Efeitos 
Hexoquinase: 
o Modulador: Glicose-6-fosfato. 
o Tipo: Negativo. A glicose-6-fosfato inibe a hexoquinase por 
feedback negativo, regulando sua atividade para evitar a 
sobrecarga da célula com glicose-6-fosfato. 
Fosfofrutoquinase-1 (PFK-1): 
o Modulador Positivo: AMP. 
▪ Tipo: Positivo. O AMP aumenta a atividade da PFK-1, 
promovendo a glicólise quando a célula necessita de mais 
energia. 
o Modulador Negativo: ATP e Citrato. 
▪ Tipo: Negativo. O ATP e o citrato inibem a PFK-1, 
sinalizando que há energia suficiente na célula e reduzindo 
a glicólise. 
Piruvato Quinase: 
o Modulador Positivo: Frutose-1,6-bisfosfato. 
▪ Tipo: Positivo. A frutose-1,6-bisfosfato ativa a piruvato 
quinase, facilitando a conversão de fosfoenolpiruvato em 
piruvato. 
o Modulador Negativo: ATP e Acetil-CoA. 
▪ Tipo: Negativo. O ATP e o acetil-CoA inibem a piruvato 
quinase, sinalizando que há energia suficiente e 
controlando a saída de piruvato. 
Esses moduladores garantem que a glicólise seja ajustada conforme as 
necessidades energéticase o estado metabólico da célula. 
e) os intermediários da glicólise, em sua maioria, são fosforilados. Cite uma 
função dos grupos fosforil. 
Aumento da Reatividade: A adição de um grupo fosfato a uma molécula pode 
aumentar sua reatividade, tornando-a mais propensa a participar de reações 
químicas. Isso é crucial na glicólise, pois muitos dos intermediários precisam 
passar por reações rápidas e específicas. 
 
6- 
a) Qual tipo de fermentação ocorre nos seres humanos? 
Nos seres humanos, ocorre a fermentação láctica. 
b) Em qual circunstância essa via é acionada? 
A fermentação láctica é acionada quando os tecidos animais, especialmente 
os músculos esqueléticos, não têm oxigênio suficiente para realizar a oxidação 
aeróbica do piruvato produzido na glicólise. Isso acontece durante exercícios 
físicos intensos e prolongados, quando a demanda por energia é alta e a 
capacidade do sistema cardiovascular de fornecer oxigênio não é suficiente 
para suportar a respiração celular aeróbica. 
c) Qual é o produto gerado e o objetivo de realizar tal fermentação? 
Produto Gerado: A fermentação láctica converte o piruvato em lactato (ou 
ácido lático) com a regeneração de NAD⁺ a partir de NADH. 
Objetivo: O principal objetivo da fermentação láctica é regenerar o NAD⁺ 
necessário para a continuação da glicólise. Sem a regeneração de NAD⁺, a 
glicólise não poderia continuar, o que impediria a produção de ATP. Portanto, 
a fermentação láctica permite a produção de ATP em condições anaeróbicas, 
embora de forma menos eficiente em comparação com a respiração aeróbica. 
O lactato gerado pode ser eventualmente transportado para o fígado, onde é 
convertido de volta em glicose na via de Cori, especialmente durante a 
recuperação do exercício intenso. 
7- 
Vamos analisar cada afirmação sobre o Ciclo de Krebs e corrigir as falsas: 
(V) O ciclo de Krebs ou ciclo do ácido cítrico é considerado um pivô no 
metabolismo. 
o Verdadeiro. O Ciclo de Krebs é central no metabolismo celular, 
interligando diversas vias metabólicas como a glicólise, a beta-
oxidação de ácidos graxos e a oxidação de aminoácidos. 
(V) Reações anapleróticas são usadas para repor intermediários retirados 
do ciclo de Krebs. 
o Verdadeiro. Reações anapleróticas são essenciais para manter o 
fluxo de intermediários no Ciclo de Krebs, especialmente quando 
estes são desviados para outras vias biossintéticas. 
(F) Os principais produtos do complexo da piruvato-desidrogenase(PDH) 
são piruvato, NADH e coenzima A. 
o Falso. O complexo da piruvato-desidrogenase converte o piruvato 
em acetil-CoA, NADH e CO2. O piruvato é o substrato, não um 
produto. 
(V) O ciclo do ácido cítrico pode ser considerado uma via anfibólica. 
o Verdadeiro. O Ciclo de Krebs é uma via anfibólica, pois tanto 
degrada moléculas (catabolismo) quanto fornece precursores 
para a síntese de outras moléculas (anabolismo). 
(V) Para cada molécula de acetil-CoA oxidada no ciclo são produzidos 3 
NADH, 1 FADH2 e um GTP. 
o Verdadeiro. Esta é a quantidade padrão de transportadores de 
elétrons e energia produzidos por volta completa do Ciclo de 
Krebs. 
8- 
a) Onde está localizada a CTE? 
A cadeia transportadora de elétrons (CTE) está localizada na membrana 
interna da mitocôndria. Essa membrana possui uma série de complexos 
proteicos que atuam como transportadores de elétrons, transferindo-os de um 
complexo para outro em uma sequência específica. A energia liberada durante 
esse transporte de elétrons é utilizada para bombear prótons (H+) da matriz 
mitocondrial para o espaço intermembranoso, criando um gradiente 
eletroquímico. 
b) O que diz o modelo quimiosmótico, proposto por Peter Mitchell em 1961? 
O modelo quimiosmótico proposto por Peter Mitchell descreve o mecanismo 
pelo qual a energia liberada na CTE é utilizada para a síntese de ATP. De 
acordo com esse modelo: 
• Bombeando prótons: A energia liberada durante o transporte de 
elétrons na CTE é utilizada para bombear prótons (H+) da matriz 
mitocondrial para o espaço intermembranoso, criando um gradiente 
eletroquímico. 
• Força próton-motriz: O gradiente eletroquímico gerado pela diferença 
de concentração de prótons e pela diferença de potencial elétrico entre 
os dois lados da membrana interna da mitocôndria é chamado de força 
próton-motriz. 
• ATP sintase: A força próton-motriz fornece a energia necessária para a 
enzima ATP sintase girar e sintetizar ATP a partir de ADP e fosfato 
inorgânico (Pi). 
Em resumo: a energia dos elétrons é convertida em energia potencial 
armazenada no gradiente de prótons, que por sua vez é utilizada para 
sintetizar ATP. 
c) Por que o NADH é mais "energético" do que o FADH2? 
O NADH e o FADH2 são coenzimas que transportam elétrons para a CTE. A 
diferença entre eles reside no ponto de entrada na cadeia transportadora e na 
quantidade de energia que liberam ao doar seus elétrons. 
• Ponto de entrada: O NADH doa seus elétrons para o primeiro complexo 
da CTE, enquanto o FADH2 doa seus elétrons para o segundo complexo. 
• Energia liberada: Como o NADH entra mais cedo na cadeia, ele libera 
mais energia ao longo do transporte de elétrons em comparação com o 
FADH2. Essa diferença na energia liberada se reflete na quantidade de 
prótons bombeados para o espaço intermembranoso: o NADH promove 
o bombeamento de mais prótons do que o FADH2. 
Consequentemente, cada molécula de NADH produz mais ATP do que cada 
molécula de FADH2 durante a fosforilação oxidativa. 
Em resumo: o NADH é considerado mais "energético" porque ele entra mais 
cedo na CTE e libera mais energia ao longo do transporte de elétrons, 
resultando em uma maior produção de ATP. 
9- 
A variação no número total de ATPs produzidos na oxidação completa de uma 
molécula de glicose (30 ou 32 ATPs) se deve a diferenças no sistema de 
transporte de elétrons e na forma como os NADH e FADH2 gerados no ciclo de 
Krebs entram na cadeia respiratória. 
Produção Teórica de ATP: 
Glicólise: 
o Produz 2 NADH e 2 ATPs (por fosforilação a nível de substrato). 
Conversão de Piruvato a Acetil-CoA: 
o Cada molécula de glicose gera 2 moléculas de piruvato, e cada 
piruvato é convertido em 1 NADH e 1 CO2. Portanto, 2 NADH são 
gerados nesta etapa. 
Ciclo de Krebs (ou Ciclo do Ácido Cítrico): 
o Cada Acetil-CoA entra no ciclo, gerando 3 NADH, 1 FADH2 e 1 
ATP (ou GTP) por volta do ciclo. Como há 2 Acetil-CoA por 
glicose, o ciclo gera 6 NADH, 2 FADH2 e 2 ATPs (ou GTPs). 
Total de NADH e FADH2: 
• Glicólise: 2 NADH 
• Conversão de Piruvato: 2 NADH 
• Ciclo de Krebs: 6 NADH + 2 FADH2 
Total: 10 NADH e 2 FADH2 
Transporte de Elétrons e Produção de ATP: 
O NADH e o FADH2 gerados vão para a cadeia respiratória, onde são usados 
para gerar ATP: 
NADH: 
o O NADH gera aproximadamente 2,5 ATP por molécula ao longo 
da cadeia respiratória, considerando que cada NADH contribui 
para a formação de um gradiente eletroquímico suficiente para 
gerar aproximadamente 2,5 ATPs. 
FADH2: 
o O FADH2 gera cerca de 1,5 ATP por molécula, já que ele entra na 
cadeia respiratória em um ponto mais baixo que o NADH, 
resultando em menos ATP gerado por molécula. 
Contabilização dos ATPs: 
• NADH (10 x 2,5 ATP) = 25 ATPs 
• FADH2 (2 x 1,5 ATP) = 3 ATPs 
• ATP gerado diretamente no ciclo de Krebs = 2 ATPs 
Total: 25 + 3 + 2 = 30 ATPs 
Diferença Entre 30 e 32 ATPs: 
A diferença entre 30 e 32 ATPs está relacionada a diferentes métodos de 
contabilização da produção de ATP: 
Transporte de NADH da Glicólise: 
o NADH produzido na glicólise é transportado para a matriz 
mitocondrial por diferentes mecanismos, como o shuttles de 
glicerol-3-fosfato ou o shuttles de malato-aspartato. Dependendo 
do shuttle utilizado, o NADH da glicólise pode gerar 1,5 ATPs 
(shuttle de glicerol-3-fosfato) ou 2,5 ATPs (shuttle de malato-
aspartato). Isso pode causar uma variação no total final de ATPs. 
Eficiência do Transporte de Elétrons: 
o Existem variaçõesnos cálculos dependendo da eficiência do 
transporte de elétrons e da forma como os ATPs são contados. 
Portanto, o valor de 30 ATPs é uma estimativa mais conservadora e 
frequentemente aceita na literatura, enquanto 32 ATPs pode representar uma 
contagem idealizada considerando a máxima eficiência de transporte e 
contagem de ATP. 
10- a via das pentoses-fosfato é utilizada quando as células precisam de 
NADPH para processos biossintéticos ou proteção contra estresse oxidativo, 
ou quando há uma demanda elevada por ribose-5-fosfato para a síntese de 
nucleotídeos e ácidos nucleicos. As condições que favorecem a ativação dessa 
via incluem a necessidade de biossíntese lipídica, a proteção contra o estresse 
oxidativo, a rápida divisão celular e o excesso de glicose disponível. 
 
 
 
	Classificação
	Classificação por Estrutura
	Classificação das Proteínas por Número de Cadeias Peptídicas
	Classificação por Forma
	Estrutura
	Definição
	1. Estrutura Primária
	2. Estrutura Secundária
	3. Estrutura Terciária
	4. Estrutura Quaternária
	Características dos Motivos:
	Proteínas fibrosas
	Proteínas globulares
	Desnaturação de proteínas
	Causas da Desnaturação
	Conceitos básicos da termodinâmica
	Unidades
	Leis da Termodinâmica
	Entalpia (H):
	Entropia (S)
	Energia Livre de Gibbs
	Variação de energia livre da reação
	Condições padrões utilizada em bioquímica (ΔG’ )
	Exemplo para diferenciar ΔG e ΔG’
	Enzimas
	Classificação das enzimas
	Como funcionam as enzimas?
	Fatores que afetam a atividade enzimática
	Cinemática Enzimática
	Velocidade da reação expressa quantitativamente
	Número de renovação (Kcat)
	Inibidores de enzimas
	Inibidores Reversíveis
	Inibidores Irreversíveis
	Enzimas alostéricas
	Características das Enzimas Alostéricas
	Enzimas regulatórias
	Regulação de Enzimas por Modificações Covalentes
	Regulação de Enzimas por Proteólise
	Principais vias de utilização da glicose
	Glicólise
	Fase de Preparação (Investimento de Energia)
	Fase de Rendimento (Recuperação de Energia)
	Vias alimentadoras da Glicólise
	Degradação do glicogênio endógeno
	Regulação Hormonal
	Regulação Alostérica
	Dextrinas e dissacarídeos
	Destinos do Piruvato
	Fermentação Lática
	Fermentação Alcoólica
	Via das pentoses-fosfato
	Lista de Exercícios para revisão
	Gabarito.
	a) Compartimento Celular
	b) Fases da Glicólise e Características
	d) Moduladores e Seus Efeitos
	a) Qual tipo de fermentação ocorre nos seres humanos?
	b) Em qual circunstância essa via é acionada?
	c) Qual é o produto gerado e o objetivo de realizar tal fermentação?
	a) Onde está localizada a CTE?
	b) O que diz o modelo quimiosmótico, proposto por Peter Mitchell em 1961?
	c) Por que o NADH é mais "energético" do que o FADH2?
	Produção Teórica de ATP:
	Total de NADH e FADH2:
	Transporte de Elétrons e Produção de ATP:
	Contabilização dos ATPs:
	Diferença Entre 30 e 32 ATPs: