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UNIVERSIDADE FEDERAL DE GOIÁS 
 Aluno: Natália Teresa Duarte Borges 
 Matricula: 202200453 
 Disciplina: Bioquímica I 
 
 
ESTUDO DIRIGIDO 2: ENZIMAS E VITAMINAS HIDROSSOLÚVEIS 
 
1) Sugira uma razão para explicar por que o aquecimento de uma solução que contém 
uma enzima diminui consideravelmente a atividade enzimática. 
 
 R: Grande maioria das enzimas são proteínas, e as proteínas se desnaturam em 
temperaturas altas, e com isso suas interações podem se desfazer tornando-a 
inativa.Além disso cada enzima possui sua temperatura ideal para atuar e quando 
essas condições são alteradas a sua atividade também pode ser. 
 
2) As enzimas são classificadas de acordo com o tipo de reação que elas catalisam. 
Quais são estes tipos de reações e exemplifique cada um. 
 
 R: Oxido-redutases: reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons. 
Exemplo: Desidrogenases e Oxidadases. 
 
Transferases: transferência de grupos funcionais como amina, fosfato, acil e carboxi. 
Exemplo: Quinases e Transaminases. 
 
Hidrolases: reações de hidrólise de ligação covalente. Exemplo: Peptidases. 
 
Liases: reações de quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, 
amonia e gás carbônico. Exemplo: Dehidratases e Descarboxilases. 
 
Isomerases: reações de interconversão entre isomeros óticos ou geométricos. 
Exemplo: Epimerases. 
 
 Ligases: reações de formatação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-
existentes. Exemplo: Sintetases. 
 
3) Que efeito tem um catalisador na energia de ativação de uma reação enzimática? 
 
 R: Reduz a energia de ativação necessária para ação enzimática. 
 
4) Algumas enzimas dependem de cofatores. Qual a natureza destes cofatores, 
exemplifique. 
 
 R: Cofatores são moléculas orgânicas ou inorgânicas necessárias pra função de uma 
enzima. Exemplo de cofatores enzimáticos: alguns metais (Zn, Cu, Mn, ...). 
 
5) Demonstre graficamente a dependência da velocidade da reação com relação à 
concentração de um substrato para uma enzima que segue a cinética de Michaelis-
 
Menten e para uma enzima alostérica. 
 
R: Michelis-menten 
 
 
Enzima alostérica 
 
 
 
6) Diferencie os modelos chave-fechadura e do ajuste induzido para ligar um 
substrato a uma enzima. 
 
 R: O modelo chave-fechadura diz que as enzimas são completamentes aos substratos 
ou seja se encaixam como chave na fechadura, já o ajuste induzido diz que o substrato 
induz mudanças conformacionais na enzima ou seja a enzima se ajusta ao substrato 
que irá se ligar nela. 
 
7) Qual o valor de Vmax, quando a concentração de substrato é igual ao KM, sendo 
V0= 200 µMol/min? 
R: 
 
 
 
 
8) Calcule a Vmáx considerando que esta enzima segue a cinética de Michaelis-
Menten. V0=28 µMol/min ; concentração do substrato=0,25 mM e Km= 0,05 mM. 
R: 
 
 
 
 
9) Quando a enzima utiliza dois substratos, como a ligação da enzima aos 
substratos pode ocorre? 
 
 R: A enzima se liga a uma molécula de substrato em um região específica 
denominada sitío de ligação. Para isso, tanto a enzima quanto o substrato sofrem 
mudança de conformação para o encaixe. Eles se encaixam perfeitamente como 
 
chaves em fechaduras. 
 
10) Quais são os tipos de inibição que uma enzima pode estar sujeita? Indique como a 
Vmax e o Km se comportam frente a cada tipo de inibidor. 
 
 R: Os processos de inibição de enzimas estão divididos em dois tipos, inibição 
reversível e inibição irreversível. A diferença básica está na formação do complexo 
enzima-inibidor, que pode ou não ser desfeito por etapas de diluição ou diálise, 
dependendo do processo. 
 
11) São dois os fatores que afetam a atividade enzimática, além da concentração de 
enzima e de substrato, quem são eles? 
 
 R: A atividade enzimática é influenciada principalmente pela temperatura, Ph e 
tempo. 
 
12) Explique como uma enzima é regulada alostericamente e exemplifique. 
 
 R: Na regulação alostérica a molécula reguladora ( ativador ou inibidor) liga a uma 
enzima em um lugar diferente do sítio ativo. Um exemplo é a regulação de enzima 
aspartato-transcarbamilase. 
 
13) Explique como uma enzima é regulada por modificação covalente por 
fosforilação e exemplifique. 
 
 R: A fosforilação é uma ferramenta muito comum na regulação da atividade 
enzimática, a adição de grupos fosfatos estimula ou inibe as atividades de 
muitas enzimas. Exemplo: células musculares respondem á epinefrina 
(adrenalina) quebrando o glicogênio em glicose, fornecendo assim energia para 
a atividade muscular aumentada. 
14) O que são zimogênios e como eles controlam a atividade enzimática? Exemplifique. 
 
 R: Os zimogênios são enzimas proteolíticas inativas, que são convertidas em suas 
formas ativas em diferentes locais de onde foram sintetizados, por meio de ação de 
enzimas proteolíticas. Essas enzimas são inativas por nçao possuirem um sítio ativo, no 
entanto, quando sofrem a hidrólise em locais específicos de sua cadeia polipeptídica, 
acontece a mudança conformacional de sua estrutura, fazendo com que ganhe uma 
estrutura tridimensional bem definida e consequentemente a ativação do sítio alvo. 
 
15) Quais são os tipos de catálise enzimática? Explique cada um e exemplifique. 
 R: Catálise nucleofílica 
Nesta catálise o catalisador aumenta a velocidade da reação atuando como nucleófilo. 
O catalisador nucleofílico aumenta a velocidade da reação modificando 
completamente o mecanismo da reação. 
 
 Catálise ácida 
O catalisador ácido aumenta a velocidade da reação doando um próton a um reagente. 
Além disso tem fato de que existem dois tipos de cátalise ácida específica e catálise 
 
ácida geral. Na catálise ácida específica, o próton é completamente transferido ao 
reagente antes do início da etapa lenta da reação. Na catálise geral, o proton é 
transferido ao reagente antes do ínicio da etapa lenta da reação. Na catálise ácida 
geral, o próton é transferido ao reagente duarante a etapa lenta da reação, ou seja, o 
próton é transferido ao mesmo tempo em que o nucleófilo entra, 
 
Catálise básica 
O catalisador básico aumenta a velocidade da reação removendo um próton de 
reagente. Por exemplo: a desidratação de um hidrato na presença de íon hidróxido é o 
catalisador básico, aumenta a velocidade da reação por meio da abstração de um 
próton do hidrato neutro, porque fornece um caminho com um estado de transição 
mais estável. E assim como na catálise ácida, na catálise básica também há dois tipos 
de catálise: a catálise básica específica e a catálise basica geral. Na catálise básica 
específica, o próton é completamente removido do reagente antes do ínicio da etapa 
lenta da reação. Já na catálise básica geral, o próton é removido do reagente durante a 
etapa lenta da reação. 
 
Catálise por íon metálico 
Na catálise por íon metálico, o catalisador exerce seu efeito por coordenação, isto é, 
por complexação. O íon metálico pode aumentar a velocidade da reação de três 
modos: 
1-Tornando um centro de reação mais suscétivel a receber elétrons. 
2-Transformando um grupo de saída em uma base mais fraca e, com isso em um grupo 
de saída melhor. 
3-Aumentando a velocidade de uma reação de hidrólise pelo aumento da 
nucleofilicidade da água. 
 
 
16) Demostre graficamente o efeito da temperatura e do pH sobre a atividade de uma 
enzima cujo pH ótimo é 8,0 e a temperatura ótima é 450C. 
R: 
 
 
 
 
17) Em que situação V0 será metade da velocidade máxima quando se trata de uma 
enzima que segue a cinética de Michaelis-Menten? 
 
R: Quando a concentração de substrato ( S ) for igual ao KM, o V0 será metade da 
velocidade máxima.
 
18) O que são isoenzimas? Exemplifique 
 
R: As isoenzimas são enzimas que diferem na sequência de aminoácidos, mas que 
catalisam a mesma reação química. Estas enzimas podem mostrar diferentes 
parâmetros cinéticos, ou propriedades de regulação diferentes. Permitem o ajuste do 
metabolismo para satisfazer as necessidades particulares de um determinado tecidoou etapa de desenvolvimento. Exemplo: Creatina fosfoquinase – um dímero com dois 
tipos de subunidades, M (muscular) e B (cerebral). No músculo esquelético as duas 
subunidades são do tipo M. No cérebro as duas unidades são do tipo B. Somente no 
miocárdio se encontra a isoenzimas MM e BB. De acordo com a mobilidade para o 
ânodo, na eletroforese, essas isoenzimas são denominadas CPK1 (BB), CPK2 (MB) E 
CPK3 (MM). 
 
19) Correlacione as vitaminas hidrossolúveis com as suas formas coenzimáticas, 
com as reações catalisadas pelas enzimas. 
 
R: Tiamina-Tiamina pirofosfato: Descarboxilação de ácidos ceto, Riboflavina-Flavina 
mononucleotídeo/ Flavina adenina dinucleotídeo: Oxidação-redução, 
Niacina-Nicotinamida adenina dinucleotídeo/Nicotinamida adenina 
Dinucleotídeo: Oxidação-redução, Ácido pantotênico-Coenzima A: Transferência de 
grupo acil, Piridoxal-Fosfato de piridoxal: Transferência de grupo amino, 
Biotina-Biotina: Transferência de CO2, Ácido fólico-Ácido 
Tetraidrofólico: Transferência de 1-carbono, Vitamina B1-Desoxiadenosil cobalamina: 
Transferência de grupo alquila, Ácido lipóico- Lipoamida: Transferência de 
hidrogênio e grupo acil, Ácido ascórbico: Cofator nas reações de hidroxilação. 
 
20) A carência de vitamina C pode causar que doença no homem? 
 
 R: Sim, pois falta de vitamina C pode ocasionar problemas como anemia, sangramento 
nas gengivas, hematomas e má cicatrização. 
 
21) A carência de vitamina B1, tiamina, causa que doença no homem? 
 
 R: Sim, pois a carência de tiamina pode causar Beribéri. 
 
22) A carência de vitamina B3, ácido nicotínico ou niacina, causa que doença no homem? 
 
 R: Sim, pois a carência de vitamina B3 pode ser denominada Pelagra, também 
conhecida por doença dos 3 D: Dermatite, Diarreia e Demência. 
 
23) A lactato desidrogenase existe sob cinco formas isoenzimáticas, cite quais são 
elas e a reação catalisada pela enzima. 
 
R: Diferentes isoenzimas LDH são encontradas em diferentes órgãos. As áreas de 
maior concentração para cada tipo de isoenzima são: 
LDH-1: Coração e glóbulos vermelhos 
LDH-2: Glóbulos brancos 
LDH-3: Pulmões 
LDH-4: Rins, placenta e pâncreas 
LDH-5: Fígado e músculo esquelético 
 
A enzima catalisa a interconversão de piruvato e lactato com uma concormitante 
interconversão de NADH E NAD. Converte o piruvato, o produto final da glicólise em 
lactato quando o oxigênio está ausente ou em pequenas quantidades. E realiza a 
reação reversa durante o ciclo de Cori, via glicolítica anaeróbica, no fígado. 
 
24) A creatina quinase é uma isoenzima que pode ser encontrada em quantas 
formas, cite quais são elas. Cite a reação catalisada por ela. 
 
R: Possui 3 isoenzimas são elas MM, MB e BB. 
25) Qual vitamina é essencial para o desenvolvimento do feto? 
 
R: A vitamina B9, é uma das vitaminas indispensáveis para o bebê nos primeiros meses 
de gestação. 
 
 
Para ajudar no estudo dirigido: vitaminas X coenzimas X reação