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Estudo dirigido- Bioquímica Estrutura l Pesquise e responda: 01. Coloque “verdadeiro” ou “falso” justificando cada sentença: a) Só a pH muito baixo ou muito alto é que a forma não ionizada de um dado aminoácido predomina; b) A leucina é mais polar do que a alanina; c) A um valor de pH superior ao valor de pKa de um grupo ionizável mais de metade desses grupos estão ionizados; d) O ponto isoelétrico do tripeptídeo Lis-Lis-Lis é maior do que qualquer dos valores de pKa dos resíduos individuais (Lisina). e) Há rotação livre em torno de uma ligação peptídica. 02 A partir do colágeno isolado da cauda do canguru obteve-se uma prolina substituída chamada de aminoprolina- ainda não caracterizada. A partir das curvas de titulação determinaram-se os pKa dos grupos ionizáveis (mostradp abaixo): a) Indique todas as formas ionizadas deste aminoácido; b) Calcule o ponto isoelétrico deste aminoácido; c) Calcule a carga deste aminoácido a pH 2,5 e diga qual a direção de migração deste aminoácido quando sujeito a um campo elétrico. 03. Uma solução-tampão tem a capacidade de resistir a modificações do pH frente à adição de quantidades limitadas de ácido ou de base. Sobre os tampões, é incorreto: a) os tampões são formados por um ácido fraco e sua base conjugada ou por uma base fraca e seu ácido conjugado; b) quando se adiciona um ácido forte ao tampão, o ácido fornece íons H3O+ que reagem com a base conjugada; c) a capacidade de tamponamento de um tampão independe das quantidades de ácido e de base conjugados na solução; d) a equação de Henderson-Hasselbalch relaciona o pH de uma solução-tampão às diferentes concentrações do ácido conjugado e da base conjugada; e) o bicarbonato é o principal tampão do organismo humano, neutralizando alterações de pH provenientes do metabolismo. 04. Como são classificadas as estruturas das proteínas e quais as suas características. 05. Considere a curva de titulação da histidina e responda às questões que se seguem: Dados os pKs: pK1 = 1,82 ;pK2= 9,17 e pKR = 6,0 4.1 Indique quais as espécies presentes em cada um dos patamares (zona tamponante). b) Diga como poderia determinar, a partir da curva de titulação, o valor de pKa de cada um dos grupos ionizáveis da histidina. c) Qual é o ponto isoelétrico da histidina?Justifique. 06. Sobre as proteínas assinale V para setenças verdadeiras e F para as falsas. Justifique as incorretas, segundo seu julgamento. a) ( ) as proteínas se diferenciam pela ordem, tipo e número de aminoácido; b) ( ) a hemoglobina é formada por quatro cadeias polipeptídicas e quatro grupos prostéticos heme, no qual o zinco se encontra no estado reduzido; c) ( ) a estrutura terciária é uma conformação tridimensional resultante do enovelamento global da cadeia polipeptídica; d) ( ) a estrutura primária é definida pela sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas e pela localização das pontes dissulfeto; e) ( ) os dois arranjos locais mais comuns nas proteínas são a alfa-hélice e a beta-folha; f) ( ) A mudança na cor e textura dos ovos após fritura decorre da desnaturação de proteínas; g) ( ) Podemos afirmar que há perda da estrutura tridimensional da proteína, que invariavelmente leva a perda da função, geralmente alterando as estruturas secundária, terciária e quaternária da proteína; h) ( ) os solventes orgânicos atuam primariamente rompendo as ligações hidrofóbicas que mantém estável o núcleo das proteínas globulares; i) ( ) a sequência de aminoácidos da estrutura primária de uma proteína é mantida duarante a desnaturação desta; j) ( ) a desnaturação sempre será um processo irreversível; l) ( ) algumas proteínas quando desnaturadas se tornam insolúveis e precipitam. 07. Um polipeptídeo com uma carga positiva líquida em pH fisiológico (~ 7.4) provavelmente contém aminoácidos com grupos R de que tipo? Por quê? 08. Desenhe a estrutura dos aminoácidos (segundo a classifiação do Lehninger):: a) Os Aromáticos: b) Básicos: c) Alifáticos: d) Ácidos 09. A cadeia lateral do aminoácido lisina (Lys) possui um grupo amino ( --NH+2) em sua extremidade enquanto que a cadeia lateral do ácido glutâmico (Glu) possui uma carboxila (-COOH). Polipeptídios formados apenas por lisina (poli-Lys) ou apenas por ácido glutâmico (poli-Glu) não apresentam estrutura secundária em pH neutro, mas a poli-Lys adota a estrutura de -hélice em pH suficientemente básico. Explique o por que?. Você esperaria o mesmo comportamento do poli-Glu? Por que? 10. Qual o valor de pH que se obtém quando se adiciona 50 ml de hidróxido de sódio (NaOH) 0,1 M em 100 ml de ácido (CH3COOH) acético 0,1 M? A constante de dissociação (ka) do ácido acético é de 1,74 x 10-5. É dado a equação de Henderson-Hasselbalch : (15 esc) 11. Um tampão constituído de 0,12mol de NH4OH e 0,09mol de NH4+ foi preparado para obter 500ml de solução. Qual o pH desse tampão ? Dado Kb = 1,8.10-5 (1,0 pto). 12. Responda às seguintes questões com “verdadeiro” ou “falso”, justificandodo-as. a) Só a pH muito baixo ou muito alto é que a forma não ionizada de um dado aminoácido predomina; b) A leucina é mais polar do que a alanina; c) A um valor de pH superior ao valor de pKa de um grupo ionizável mais de metade desses grupos estão ionizados; d) Há rotação livre em torno de uma ligação peptídica.