Eletroforese de Proteínas

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Eletroforese de Proteínas
	As moléculas de proteínas são constituídas por uma cadeia de aminoácidos que são unidos por ligações peptídicas. Por sua vez os aminoácidos possuem uma conformação em comum, composta por um grupo amino e um grupo carboxil e chamado grupamento lateral. O grupamento lateral é a estrutura que fornece a identidade do aminoácido. A união de diferentes aminoácidos, e a quantidade disponível em uma molécula de proteína, confere a ela peso e carga elétrica diferente.
A eletroforese das proteínas é uma técnica que consiste na separação da albumina concedendo informações complementares sobre as globulinas por meio de forças eletroforéticas e eletroendosmóticas (SILVA, Roberta et al., 2008)
Proteínas presente nos líquidos biológicos são moléculas anfoteras, ou seja, são moléculas que podem ser submetidas ao processo de eletroforese, procedimento que submete a separação das moléculas em frações sobre um suporte poroso bem como a um campo elétrico. 
A migração acontece de acordo com o grau de ionização, tamanho e forma da molécula proteica. Outros aspectos que precisam de atenção são pH do meio onde será realizado o processo, força do campo elétrico, porosidade, viscosidade e temperatura do suporte. O fracionamento das proteínas é realizado em soro com o intuito de evitar interferências da banda do fibrinogênio. 
Em pH 8,6, aplicando os métodos eletroforéticos correntes, ocorre a divisão das proteínas no soro sanguíneo, nas seguintes frações: pré-albumina, albumina e frações α1, α2, β1, β2 e γ. 
Procedimento 
A amostra de soro humano, abundante em proteínas é inserida em um suporte como acetato de celulose, o gel de agarose, o gel de poliacrilamida e o gel de amido, em resposta a um campo elétrico (MOTTA, Valter T. 2003). 
Ao decorrer do processo a amostra sofre a ação do potencial elétrico, ocasionado por um polo positivo (anodo) e polo negativo (catodo). Esse potencial acarreta a migração das proteínas em direção ao anodo, elas percorrem distancias dissemelhantes, de acordo com o peso molecular e carga elétrica, produzindo diferentes bandas, posteriormente a revelação das frações proteicas é realizada corando-se as bandas, conforme o que é visto na figura 1 (SILVA, Roberta et al., 2008).
Figura 1
FONTE: (SILVA, Roberta et al., 2008).
As frações podem ser quantificadas por intermédio da densitometria ou eluição, que irá gerar um gráfico (Figura 2) permitindo a comparação com as bandas da corrida eletroforética, possibilitando a visualização de alguma anormalidade (SILVA, Roberta et al., 2008).
Figura 2
FONTE: (SILVA, Roberta et al., 2008).
Valores de referência 
FONTE: (MOTTA, Valter T. 2003).
Referência: MOTTA, Valter T. Bioquímica clínica para o laboratório: princípios e interpretações. 4. ed. Porto Alegre: Editora Médica Missau, 2003. 419 p.
SILVA, Roberta O; LOPES, Aline de; FARIA, Rosa Malena D. Eletroforese de proteínas séricas: interpretação e correlação clínica. Título da Revista, Revista Médica de Minas Gerais, vol. 18, páginas 1-7, 2008