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Aluno (a): Victoria Zambon Brondani 
Curso: Odontologia 
Disciplina: Bioquímica Odontológica 
Professora Naiara Stefanello 
 
Aula 3 – Enzimas 
 
1. O que são as enzimas? 
2. Quais as principais diferenças entre as enzimas e outros catalisadores? 
3. Como ocorre uma reação enzimática? 
4. De que maneira as enzimas aumentam a velocidade de uma reação? 
5. Qual é a principal fonte de energia utilizada para diminuir a energia de ativação? 
6. O que a noção moderna de catálise enzimática propõe? E qual a principal razão 
disso? 
7. De que forma a energia de ligação é utilizada para diminuir a energia de ativação? 
8. Como é a cinética das enzimas? O que significa o ponto de saturação de uma 
enzima? 
9. Quais os tipos de inibição enzimática? Descreva sucintamente cada um. 
10. Como as enzimas regulatórias podem ser moduladas? Comente um pouco de 
cada tipo. 
11. Quais as principais diferenças entre as enzimas alostéricas e não regulatórias? 
Explique 
12. Porque os moduladores alostéricos são diferentes de inibidores enzimáticos? 
 
Questão Bônus 
O soro humano contém uma classe de enzimas conhecidas como fosfatases 
ácidas. Elas hidrolisam ésteres de fosfato biológicos sob condições levemente 
ácidas (pH 5,0): 
 
As fosfatases ácidas são produzidas por eritrócitos, pelo fígado, pelos rins, pelo 
baço e pela glândula da próstata. A enzima da próstata tem importância clínica 
porque um aumento da sua atividade no sangue pode ser um indicativo de 
câncer de próstata. A fosfatase da próstata é inibida fortemente pelo íon 
tartarato, enquanto as fosfatases dos outros tecidos não. Como essa informação 
pode ser usada para desenvolver uma metodologia para medir a atividade da 
fosfatase ácida prostática no sangue? 
RESPOSTAS: 
1. Enzimas são catalisadores biológicos que aceleram as reações químicas e 
atuam em soluções aquosas sob condições suaves de temperatura e pH, elas 
estão no centro de cada um dos processos bioquímicos, degradando as 
moléculas dos nutrientes e construindo as macromoléculas biológicas a partir de 
precursores elementares. As enzimas são as proteínas mais notáveis e mais 
altamente especializadas do nosso organismo. 
2. As velocidades e a ordem de grandeza das reações catalisadas pelas enzimas 
maiores do que as das reações catalisadas por catalizadores químicas, as 
condições de temperatura, pressão e pH nas quais as reações catalisadas por 
enzimas ocorrem são mais favoráveis no ambiente celular, enquanto outros 
catalizadores geralmente requerem temperaturas e pressões elevadas, além de 
pHs extremos; - as reações enzimáticas têm um alto grau de especificidade para 
os seus respectivos substratos e podem ser reguladas por substâncias 
diferentes de seus substratos. 
3. Dada uma reação química, a enzima fornece um ambiente específico onde seja 
energeticamente mais favorável que essa reação aconteça. Essa reação ocorre 
nos limites do sítio ativo da enzima. A molécula que se liga ao sítio ativo se 
chama substrato. A superfície do centro ativo é contornada com resíduos de 
aminoácidos cujos grupos substituintes se ligam ao substrato e catalisam sua 
transformação. 
4. Diminuindo as energias de ativação, dessa maneira a velocidade das reações é 
aumentada. Nesse processo enzima não é gasta e o ponto de equilíbrio não é 
afetado. 
5. A fonte de energia utilizada para diminuir a energia de ativação provém de 
rearranjos de ligação covalente entre a enzima e o substrato que diminuem a 
energia de ativação, por darem condições para que a reação ocorra por uma via 
alternativa de baixa energia e Interações não covalentes entre enzima e 
substrato que é acompanhada pela liberação de uma pequena quantidade de 
energia que estabiliza a interação entre a enzima e substrato. É importante 
destacar também a energia de ligação, que é a principal fonte de energia livre 
utilizada pelas enzimas para a diminuição da energia de ativação das reações. 
6. Propõe que para poder catalisar reações, as enzimas devem ser 
complementares ao estado de transição (ponto da reação que possui a maior 
energia de ativação) da reação. Isso se deve ao fato que as interações fracas 
entre enzima e substrato são otimizadas no estado de transição e a energia de 
ligação liberada durante a formação dessas interações compensa parcialmente 
a energia necessária para atingir o topo da curva de energia. 
7. A energia de ligação é utilizada para diminuir a energia de ativação pela: 
 Redução da entropia, onde ocorre imobilização do substrato pelas interações e 
consequentemente grande restrição à mobilidade relativa de dois substratos 
prestes a reagir. 
 A formação de ligações fracas entre a enzima e o substrato resulta na 
dessolvatação do substrato, o que impede a reação. 
 Mudança conformacional da enzima ou Ajuste induzido que leva grupos 
funcionais específicos da enzima para uma posição apropriada para catalisar 
uma reação. Permite a formação de ligações fracas no estado de transição. 
8. É a curva, em um gráfico, que expressa a velocidade da reação e como ela se 
modifica em resposta a mudanças nos parâmetros experimentais e pode ser 
expressa algebricamente pela equação de Michaelis e Menten. O ponto de 
saturação demonstra o momento em que as moléculas enzimáticas disponíveis 
já estão ocupadas processando substrato, ou seja, nesse ponto todas 
as enzimas estão saturadas, o que significa que todo sítio ativo da enzima tem 
um substrato ligado, não tem mais enzima com sítio ativo. 
9. Inibidores Reversíveis: 
 Inibição Competitiva: esse tipo de inibidor compete com o substrato pelo sítio 
ativo da enzima e à medida que o inibidor (I) ocupa o sítio ativo, ele impede que 
o substrato se ligue à enzima. 
 Inibição incompetitiva: o inibidor liga-se em um sítio distinto do sítio ativo da 
enzima; 
 Inibição mista: Há ligação a um sítio distinto do sítio ativo, ao qual o substrato se 
liga e o inibidor pode ligar-se tanto à enzima quanto a ES. 
Inibidores Irreversíveis: 
Os inibidores irreversíveis ligam-se covalentemente com ou destroem um grupo 
funcional da enzima essencial à atividade da enzima ou então formam uma 
associação não covalente estável. 
10. Podem ser moduladas de diferentes maneiras: 
 Modulações alostéricas: agem por meio de ligações reversíveis e não covalentes 
com compostos regulatórios denominados moduladores alostéricos ou efetores 
alostéricos, que altera a conformação da enzima e o formato do sítio ativo. 
 Enzimas reguladas por modificação covalente reversível: A atividade é modulada 
pela adição covalente de grupos quimicamente variados em um ou mais resíduos 
de aminoácidos 
 Enzimas reguladas por proteólise (irreversível): No caso de algumas enzimas, 
um precursor inativo denominado zimogênio é hidrolisado formando a enzima 
ativa. 
11. Grande parte das diferenças entre enzimas alostéricas e enzimas não-
regulatórias é estrutural. Além do sítio ativo, as enzimas alostéricas em geral têm 
um ou mais sítios regulatórios, ou alostéricos, para ligarem o modulador. Da 
mesma maneira que o sítio ativo das enzimas é específico para o seu substrato, 
cada sítio regulatório é específico para o seu modulador. Enzimas com vários 
moduladores em geral têm sítios de ligação específicos para cada um deles. Nas 
enzimas homotrópicas, o sítio ativo e o sítio regulatório são os mesmos. Além 
disso, as enzimas alostéricas geralmente são maiores que as enzimas não 
alostéricas, possuindo duas ou mais subunidades. 
12. Porque os moduladores são mediadores de mudanças conformacionais entre 
formas ativas e inativas, de modo que os efeitos cinéticos são distintos entre os 
moduladores e os inibidores. 
 
Questão Bônus 
 
A atividade da enzima prostática é igual à atividade total de fosfatase na amostra 
de sangue descontando a atividade da enzima não inibida por tartarato, pois o 
tartarato inibe completamente a fosfatase ácida da próstata.