QUIMICA E METABOLISMO DE ALIMENTOS ESTUDO DIRIGIDO 1

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QUÍMI CA E ME TABO LIS MO DE ALIM ENTOS - PR OFA. DRA. MÁRJORY L IMA HOLA NDA ARA ÚJO 
 
 CELSO MACHADO DOS SANTOS - UFC - ICA - GASTRONOMIA - 2º SEMESTRE - 2016 1 
celso35@uol.com.br 
 
ESTUDO DIRIGIDO Nº 1 
 
 
 
1. DESCREVA EM LINHAS GERAIS A ESTRUTURA DA MOLÉCULA DE ÁGUA. 
POR QUE ESTA MOLÉCULA É UMA MOLÉCULA POLAR? 
 
 Em linhas gerais a molécula de água é formada por dois átomos de hidrogênio e um de oxigênio, 
formando uma estrutura tetraédrica, em um ângulo de aproximadamente 104° com o átomo de 
oxigênio no vértice. 
 Cada átomo de oxigênio compartilha um par de elétrons com o hidrogênio, para formar ligações 
covalentes entre eles, sendo que por ser o oxigênio mais eletronegativo que o hidrogênio, os elétrons 
compartilhados estarão mais próximos do átomo de oxigênio que dos de hidrogênio, tornando, desta 
maneira, a molécula de água polarizada negativamente com carga eletronegativa (-) junto ao átomo de 
oxigênio. 
 
 
 
2. COMO SE DÁ FORMAÇÃO DAS LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO ENTRE DIFERENTES 
MOLÉCULAS DE ÁGUA? 
 
 As ligações das moléculas de hidrogênio entre diferentes moléculas de água ocorrem de suas maneiras. 
 Ligação covalente entre a molécula de H e a molécula de O na mesma molécula de água. 
 Pontes de hidrogênio entre uma molécula de H de outra molécula de água. 
 
 
 
3. DE QUE FORMA A MOLÉCULA DE ÁGUA INTERAGE COM CARBOIDRATOS, LIPÍDEOS 
E PROTEÍNAS? 
 
 A molécula de água interage com os carboidratos nos grupos carboxil, por meio de PONTES DE 
HIDROGÊNIO. 
 Interage com os lipídios nos grupos carboxila, por meio de PONTES DE HIDROGÊNIO. 
 Com as proteínas interage com os grupos carboxila, amina e com os radicais, por meio de PONTES DE 
HIDROGÊNIO, quando a proteína tem sua estrutura em cadeia reta. 
 Quando enovelada, interage apenas com os radicais, por meio de PONTES DE HIDROGÊNIO, pois os 
grupos carboxila e amina anularam suas cargas elétricas entre si com a produção de água. 
 Quando a proteína atinge seu ponto ISOELÉTRICO, as interações da água com as proteínas cessam. 
 
 
 
 
 
 
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4. POR QUE A ÁGUA AO SOFRER CONGELAMENTO SOFRE EXPANSÃO DO VOLUME? 
E O QUE ISSO PODE CAUSAR EM ESTRUTURAS DELICADAS COMO MORANGOS, 
POR EXEMPLO? 
 
 A água no estado sólido é menos densa do que a água no estado líquido e, consequentemente, o gelo 
flutua nela. 
 Isso ocorre porque enquanto no estado líquido as ligações de hidrogênio que ocorrem entre as moléculas de 
água estão dispostas numa forma desorganizada, no estado sólido as ligações de hidrogênio são mais 
espaçadas e organizadas, formando uma estrutura rígida, de forma hexagonal, o que faz com que as 
moléculas ocuparem um espaço bem maior que ocupariam se estivessem no estado líquido. 
 Essa estrutura possui espaços vazios entre os átomos, aumentando o volume da água quando em 
estado sólido. 
 Em estruturas delicadas como o morango, isso pode causar o aumento do volume citoplasmático de 
suas células, que são compostas, em grande parte por água. Esse aumento de volume provoca o 
rompimento das membranas citoplasmáticas e consequente lise celular com a perda de sua estrutura 
física do morango, como um todo. 
 
 
 
5. DEFINA ATIVIDADE DE ÁGUA. 
 
 Atividade de água é o parâmetro que mede a disponibilidade de água de um determinado alimento e 
corresponde à pressão de vapor de um alimento dado em relação com à pressão do vapor de água pura 
à mesma temperatura e varia de 0 a 1. 
 
 
 
6. QUAL A RELAÇÃO EXISTENTE ENTRE ATIVIDADE DE ÁGUA E CONSERVAÇÃO DE 
ALIMENTOS? 
 Quanto menor a atividade de água, menor será a atividade microbiológica e, consequentemente, maior 
a conservação do alimento. 
 
 
 
7. QUAL A ESTRUTURA QUÍMICA BÁSICA DE UM AMINOÁCIDO? 
 
 A estrutura básica de um aminoácido caracteriza-se por possuir, ligado a um carbono quiral, um grupo 
amina (NH3), um grupo carboxila (COOH), um hidrogênio (H) e um radical (R), que diferencia o 
aminoácido. 
 
 
8. COMO ELES SÃO CLASSIFICADOS? 
 
 Os aminoácidos são classificados em essenciais, condicionalmente essenciais e não essenciais. 
 
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9. O QUE SÃO AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS? E QUAIS SÃO? 
 
 Aminoácidos essenciais são aqueles que, sendo essenciais ao funcionamento do organismo humano, 
não são sintetizados pelo homem, sendo necessário obtê-los por meio dos alimentos. 
 São eles: FILM TV 35H 
 Fenilalanina. 
 Isoleucina 
 Lisina 
 Leucina 
 Metionina 
 Tirosina 
 Triptofano 
 Valina 
 Histidina 
 
 
 
10. OS AMINOÁCIDOS SÃO ANFÓTEROS? POR QUÊ? 
 
 Os aminoácidos são anfóteros pois, em solução aquosa, comportam-se como ácido ou base, 
dependendo do Ph do meio. 
 
 
 
11. QUAL O TIPO DE LIGAÇÃO QUE UNEM OS AMINOÁCIDOS PARA A FORMAÇÃO DAS 
PROTEÍNAS E COMO ELA ACONTECE? 
 
 O tipo de ligação que une os aminoácidos para a formação de proteínas denomina-se Ligação Peptídica 
e ocorre quando o grupo carboxila de um aminoácido se une ao grupo amina de outro. 
 
 
 
12. DEFINA ESTRUTURA PRIMÁRIA, SECUNDÁRIA, TERCIÁRIA E QUATERNÁRIA DE UMA 
PROTEÍNA. 
 
 A estrutura primária de uma proteína caracteriza-se pela sequência dos aminoácidos na cadeia principal. 
 A estrutura secundária de uma proteína caracteriza-se pelo giro da cadeia principal, ou peptídica, em 
torno de seu eixo, formando diferentes configurações espaciais. 
 A estrutura terciária de uma proteína caracteriza-se pela dobra das estruturas secundárias sobre si 
mesmas, tomando forma semelhante a um novelo. 
 A estrutura quaternária de uma proteína caracteriza-se pela junção de uma ou mais estruturas terciárias 
para a formação de estruturas protéicas específicas. 
 
 
 
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13. QUAIS AS PROTEÍNAS PRESENTES NA CARNE, NO LEITE E NO OVO? 
DÊ EXEMPLOS DE PROTEÍNAS IMPORTANTES PARA A SUA ÁREA DE TRABALHO 
E EM QUE TIPO DE PROCESSO DE ALIMENTOS ELA ESTÁ ENVOLVIDA. 
 
 As proteínas existentes na carne são a miosina e actina; 
 no leite a caseína, b-lactoglobulina e a-lactoalbumina; 
 no ovo a albumina. 
 As citadas anteriormente, em diversas preparações. 
 
 
 
14. O QUE É DESNATURAÇÃO PROTÉICA? 
 
 A desnaturação protéica é a perda das estruturas quaternárias, terciária e secundária das proteínas, 
fazendo com que elas percam sua forma tridimensional. 
 
 
 
15. UMA PROTEÍNA DESNATURADA PERDE SUA FUNÇÃO BIOLÓGICA? 
E SEU VALOR NUTRICIONAL? JUSTIFIQUE SUA RESPOSTA. 
 
 Ao ser desnaturada, a proteína perde sua função biológica, pois perde seu arranjo tridimensional, o que 
caracteriza esta função. 
 Não perdendo seu valor nutricional pois seus aminoácidos estão presentes e preservados para serem 
reutilizados em novos arranjos. 
 
 
 
16. DIFERENCIE OS TERMOS SEQUÊNCIA E COMPOSIÇÃO DE AMINOÁCIDOS DE UMA 
PROTEÍNA. 
 
 A sequência de aminoácidos de uma proteína é a ordem em que os aminoácidos estão dispostos no 
arranjo tridimensional da mesma. 
 A composição de aminoácidos de uma proteína é a composição dos aminoácidos que a formam. 
 
 
 
17. QUAIS OS FATORES QUE PODEM AFETAR A ESTABILIDADE DAS PROTEÍNAS? 
COMO CADA UM DELES ATUA? 
 
 Temperatura: pode provocar a desnaturação ou a renaturação de uma proteína. 
 Ph: pode desnaturar asproteínas e alterar as cargas das proteínas, afetando suas interações. 
 Solventes orgânicos: desnatura as proteínas. 
 Detergentes: se liga às proteínas e altera suas cargas. 
 Uréia: se liga às proteínas e altera suas cargas. 
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18. QUE CARACTERÍSTICAS PROTÉICAS PODEM INFLUENCIAR NA PREPARAÇÃO DE UM 
ALIMENTO? 
 
 Propriedade de hidratação, como gelificação e retenção de água. 
 Interação proteína/proteína, como a coagulação e a formação do gluten. 
 Propriedade de superfície, como a emulsificação, a capacidade de juntar imissíveis, que não se misturam. 
 Formação de espuma, como a clara do ovo (ovoalbumina). 
 
 
 
19. COMO ESTÁ ORGANIZADA A ESTRUTURA DO MÚSCULO ESQUELÉTICO? 
 
 São formadas por feixes paralelos de numerosas células muito longas, as fibras musculares, cuja 
membrana plasmática é chamada de sarcolema. 
 O sarcoplasma destas células contém centenas de filamentos contráteis organizados em paralelo, as 
miofibrilas. As quais são compostas por dois tipos principais de filamentos proteicos, filamentos grossos 
(Miosina) e filamentos finos (Actina, Tropomiosina, Troponina). 
 
 
 
20. QUAIS AS PRINCIPAIS PROTEÍNAS QUE COMPÕEM A ESTRUTURA DO SARCÔMERO? 
 
 As principais proteínas que compõem a estrutura do sarcômero são a Actina, a Tropomiosina, a 
Tropomina e a Miosina. 
 
 
 
21. DEFINA LINHA Z, BANDA I E BANDA A DO SARCÔMERO. 
 
 Linha Z: constitui o ponto onde se originam os filamentos de Actina. 
 Banda I: são as faixas mais externas dos sarcômeros. É formada pelos filamentos finos de actina. 
 Banda A: é a faixa central dos sarcômeros, formada principalmente pelos filamentos grossos de miosina. 
 
 
 
22. QUAL A IMPORTÂNCIA DO ATP E DO CA+ NA CONTRAÇÃO MUSCULAR? 
 
 O estímulo para a contração muscular é geralmente um impulso nervoso, que se propaga pela 
membrana das fibras musculares, chegando até ela por meio de um nervo. 
 Passando pela membrana das fibras musculares (sarcolema), atinge o retículo sarcoplasmático, fazendo 
com que o cálcio ali armazenado seja liberado no citoplasma. 
 Ao entrar em contato com as miofibrilas, o cálcio desbloqueia os sítios de ligação da actina e permite 
que esta se ligue à miosina, iniciando a contração muscular. 
 Quando o estímulo para, o cálcio é bombeado novamente para o interior do retículo sarcoplasmático e 
termina a contração muscular. 
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 A energia para a contração muscular vem das moléculas de ATP (adenosina trifosfato) produzidas 
durante a respiração celular. 
 Estas moléculas atuam na ligação de miosina à actina, ocasionando a contração muscular. 
 Mas não é o ATP a principal reserva energética das células musculares. 
 O ATP atua tanto na ligação da miosina à actina quanto em sua separação, que ocorre durante o 
relaxamento muscular. 
 Quando falta ATP, a miosina mantém-se unida à actina, causando enrijecimento muscular. 
 
 
 
23. POR QUE OS CORTES DIANTEIROS DO ANIMAL NÃO SÃO INDICADOS PARA 
ALIMENTOS ASSADOS? 
 
 Os Cortes dianteiros possuem carnes mais rígidas e necessitam de longo tempo para cocção e, por 
possuírem fibras mais longas, necessitam de calor úmido em seu preparo, não sendo, portanto, os 
cortes mais adequados para serem assados (calor seco). 
 
 
 
24. QUAIS AS PRINCIPAIS VIAS METABÓLICAS DE PRODUÇÃO DE ATP NA PRESENÇA DE 
O2? E NA AUSÊNCIA? 
 
Na presença de O2: 
 Glicólise - oxidação da glucose a fim de obter ATP 
 Ciclo de Krebs - oxidação do acetil-CoA a fim de obter energia 
 Fosforilação oxidativa - eliminação dos elétrons libertados na oxidação da glucose e do acetil-CoA. 
Grande parte da energia libertada neste processo pode ser armazenada na célula sob a forma de ATP. 
Na ausência de O2 
 Via das pentoses-fosfato - síntese de pentoses e obtenção de poder redutor para reações anabólicas 
 Ciclo da ureia - eliminação de NH4+ sob formas menos tóxicas 
 β-oxidação dos ácidos gordos - transformação de ácidos gordos em acetil-CoA, para posterior utilização 
pelo ciclo de Krebs. 
 Gluconeogénese - síntese de glucose a partir de moléculas mais pequenas, para posterior utilização pelo 
cérebro. 
 
 
 
25. POR QUE O CONSUMO DE GLUCOSE AUMENTA (EFEITO PASTEUR) PARA PRODUZIR 
ATP NA AUSÊNCIA DE OXIGÊNIO? 
 
 Na presença de oxigênio, a glucose produz CO2 e H2O e 32 ATPs. 
 Na ausência de oxigênio, a glucose produz ácido láctico e 2 ATPs. 
 A contração muscular consome 32 ATPs, logo há um consumo maior de glucose para essa produção de 
ATP (Efeito Pasteur) e maior produção de ácido láctico, provocando a rigidez muscular. 
 
 
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26. POR QUE OCORRE ABAIXAMENTO DO PH DA CARNE QUANDO AS CÉLULAS ESTÃO 
PRODUZINDO ATP NA AUSÊNCIA DE OXIGÊNIO? 
 
 O efeito Pasteur provoca a produção de ácido láctico, o que diminui o pH da carne. 
 
 
 
27. QUAIS AS CARACTERÍSTICAS DAS CARNES PSE E DFD? 
 
PSE são as carnes pálidas, moles e exsudativas. 
 Tal fenômeno ocorre porque a glicólise post mortem foi muito rápida, em pH muito baixo quando a 
temperatura da carne ainda é elevada. 
 A combinação pH baixo e temperatura alta provoca a precipitação das proteínas sarcoplasmáticas, o que 
diminui a capacidade de retenção de água. 
DFD são as carnes escuras, duras e secas. 
 Tal fenômeno ocorre quando há a queda de pH pouco acentuada, provocando baixa concentração de 
glicogênio muscular e maior capacidade de retenção de água, tornando a carne mais susceptíveis a 
alterações de origem microbiana. 
 Tal situação normalmente é causada pela falta de boas práticas de manejo durante transporte e o abate 
dos animais. 
 
 
 
28. QUAL A EXPLICAÇÃO BIOQUÍMICA PARA A EXSUDAÇÃO EXCESSIVA DA CARNE PSE? 
 
 A combinação pH baixo e temperatura alta provoca a precipitação das proteínas sarcoplasmáticas, o que 
diminui a capacidade de retenção de água e consequente exsudação excessiva da carne PSE. 
 
 
 
29. POR QUE A CARNE DFD SE DETERIORA MAIS RÁPIDO QUE A PSE? 
EXPLIQUE UTILIZANDO CONCEITOS BIOQUÍMICOS. 
 
 A carne DFD se deteriora mais rápido que a PSE pelo fato de, além de reter mais água, seu pH elevado é 
propício ao desenvolvimento de microorganismos deteriorantes. 
 
 
 
30. VOCÊ UTILIZARIA UMA CARNE PSE OU DFD PARA PREPARAR EMBUTIDOS 
CÁRNEOS? JUSTIFIQUE SUA RESPOSTA. 
 
 A DFD pois ela retém água e sua dureza é minimizada pelo processamento mecânico. 
 Quanto aos MO, são utilizados conservantes para o seu controle.