BIOQUÍMICA

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Revisão de 3. fasforilação frutose bifosfato + ADP Alosterica MODULO 2 principal 4. Quebra de ligações entre C-C Dihidrocetona frutose Gliceraldeido + fosfato forma A glicose é um excelente gliceraldeido-3-P. A glicose é um metabólico Sequência de enzimáticas pelas quais 5. Oxidativa (multiplica tudo por a glicose é converticla em piruvato: P tostato piruvato pode ser adicionalmente desidrogenase do em aerobiose. piruvato pode ser utilizado como pre- 6. wrsor na biossitese. +ADP + 2ATP Parte da energia liberada na da glicose quinase de alta energia, é pela sistese de ATP e NADH. doa 1 fosfato e gera ATP. 7. Mudança de lugar de fosfato Mg2+ 3-fosfoglicerato fostoglicerase Obter energia (ATP); mutase de nutrientes em molewlas carac teristicas de cada 8. Desidratação Produzir e degradar biomoleculas neces- sárias a formação do Piruvato 2- +ADP Piruvato + 2ATP ATP ADP Piruvato glicose glicose -6- fostato quinase Ponto de Hexoquinase no citoplasma pode acontecer em condições 2. Isomerização via catabolica Irreversíveis: glicose-b-fosfato frutose -6- fosfato Heroquinase isomerase so. Piruvatoefeito tunelamento complexo multienzimatico, Piruvato a acetil COA permite acelerar sucessivas. Conversão de Piruvato a acetil- COA Balanço Global: c CO2 TPP, lipoate, NADH + S-COA C=O FAD Glicose + 2ATP+ + 4ADP+ 2Pi 2 piruvato 2ADP+2NADH Piruvato desidrogenase CH3 CH3 + 2H++ 4ATP + 2H2O Piruvato Regeneração do NAD+ pela do NADH é realizada por Um complexo produzido na aeróbicas é regenerado via trans ferência dos eletrons do NADH na cadeia Piruvato Desidrogenase é transportadora de eletrons (CTE) do por três enzimas: 2NADH+ 2NAD+ + 2H2O Piruvato desidrogenase Dihidrolipoli transacetilase (E2) anaerobicas NAD+ é regenerado Dihidrolipoil desidrogenase (E3) utilizado NADH para Cinco coenzimas participam da Reduzir piruvato a lactato TPP, FAD, COA, NAD+ e ácido lipóico - Reduzir piruvato a etanol algumas dessas coenzimas grupos ticos ň proteica ligada firmemente à enzima Em aerobicas piruvato e essencial para sua das enzimas E,, E2 e vai para mitocondria ciclo de E3, outras coentimas Em anaerobicas piruvato em etanol on lactato. A coenzima A ( COA) contém um grupo tiol A glicolise de O2. que pode ser esterificada (produz e (forma especial da presen te no figado baixo afinidade com a glicose Formas reduzida e acetilada do Deficienua de Piruvato Quinase causa acido lipóico anemia Acontece na matriz mitocontrial eucariotos).A conversão de piruvato em no de volta a sua forma ativa, com a reduças do complexo PDH se dá em 5 etapas FAD FADH2 CoA-SH S-CoA Acetil-CoA 5 3 Lipoil-lisina Regeneção do FAD de elé- Piruvato TPP reduzida Acil- SH 1 Lys SH TPP CO2 CHOH S NADH H+ trons). FAD Lipoil-lisina 4 oxidada Hidroxietil-TPP NAD+ Enzima: E3 Piruvato- Di-hidrolipoil- Di-hidrolipoil- -desidrogenase, E1 Cofator: NAD+ 0 FADH2 transfere os eletrons para 1 do Piruvato formando NADH H+ regenerando FAD. Enzima: E1 desidrogenase) Cofator: TPP A do PDH ocorre atraves piruvato perde um carbono na de da desidrogenase quinase (PDF) CO2. Gasta 2 Piruvato + COA 2 do grupo hidroxietila Gera 2 NADH, 2Ac. CoA Enzima: grupo hidroxietila é oxidado e tranferido Ciclo de Krebs para acido lipoico (ligado a E2), formando um Reação grupo acil-lipoila com de alta energia (tio- Acetil-CoA 3NAD+ + FAD+ GDP +Pi + 2H2O éster). FADH2 + GTP + 3 do CoA um a via ciclo de Krebs tam- Enzima: Ez (dihidrolipoi) transacetilase) bem é ponto de para uma série de vias Cofator: coenzima A (COA-SH) anabólicas grupo acila é transferido do ácido lipói para a COA, for mando acetil-CoA. Algumas enzimas do ciclo têm sua atividade regulada por alosteria e outras por Regeneração do lipóico (oxidação) covalente. Enzima: E3 (clihidrolipoli desidrogenase) Cofator: FAD lipóico, agora reduzido é oxidado1. Citrato Sintase do Oxalocetato - forma fumarato alcano alceno Irreversivel 7. Fumarase 2. Aconitase - da dupla do fumarato - tem desidratação hidrataças forma malato - Centro Fe-4s que estabiliza toda a - Envolve um ion para atacar a grupo dupla do fumarato. 3. Isocitrato Desidrogenase 8. Malat Desidrogenase - Produz - Oxidaças da OH do malato Regenera NADH e - Cofato - Depende de NAD+ Similar a lactato desi- drogenase 4. Alfa desidrogenas - (absorve energia) rea- - forma um complexo multienzimatico cas pela retirada do - produz NADH e CO2. - Acopla um ao função anfibólica Catabolica do Piruuato 5. Siccinil Sintetase Anabolica fornece intermediarios para vias - Acopla a sintese de GTP com a quebra anabolicas. da de CoA de succinil. - Envolve a enzima fosforilada para o esta- Cadeia transportadora de do intermediario. (CTE) Acontece na membrana interna da mitocom 6. Succinato Desidrogenase dria - Conta com um covalente ligado a - A cte depende de - faz parte do complexo II da cadeia de eletrons Sitio de okidaçasComplexo I (NADH) - Reacad cle 2H+ (bomba de protons) Cyt Intermembrane space IV Q III I II H2O II (FADH2) a ubiquinona leva Fumarate Succinate + NADH eletron do complexo II para III Matrix F1 ATP Chemical ATP Electrical potential synthesis potential driven by (inside proton-motive (inside alkaline) force negative) Ubiquinona (wenzima) leva eletron do ATP sintase complexo I complexo III. Complexo- usa eletron como energia para produzir protons esses protons espa- Cyt pega os eletrons do complexo III pa- ra complexo IV. Complexo IV com eletron, bombeia protons para a zona Quando eletron sai do complexo IV forma H2O. OBS: NADH bombeia + eletrons que FADH2 NADH 6 protons. Fosforilação quimiostatica) ATP sintase enzima que é a "porta" de entrada de para a matriz mitocon- drial. Quando proton passa, a Atp sintase a de ATP (ADP + ATP).