AULA 09_Aminoacidos-transaminacao e desaminacao_UNAMA

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Prof. Drª. Thamyres Vanessa
CURSO: BACHARELADO EM FARMÁCIA
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA APLICADA À FARMÁCIA
AULA 09
Aminoácidos: 
Transaminação e Desaminação
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já ministradas.
Definição e estrutura de aminoácidos (aa)
São compostos orgânicos que servem como blocos de construção das proteínas. 
 ESTRUTURA:
Centro Carbono: O carbono central (α-carbono) é ligado a quatro grupos diferentes:
• Grupo amino (-NH₂)
• Grupo carboxila (-COOH)
• Hidrogênio (-H)
• Cadeia lateral (R), que determina as propriedades específicas do aminoácido.
Estrutura geral de um aminoácido 
(exceto a prolina – aa cíclico). CLASSIFICAÇÃO:
• AA essenciais = não podem ser sintetizados pelo organismo e, portanto, devem ser obtidos através
da dieta.
• AA não essenciais = o organismo pode sintetizar a partir de outros compostos, portanto, não
precisam ser necessariamente obtidos através da dieta.
As proteínas do organismo mais simples como uma 
bactéria aos mais complexos mamíferos são formadas 
por apenas 20 aminoácidos.
Dos 20 aa, 10 são essenciais para a grande 
maioria das espécies. 
AA sinalizados com estrela são essenciais.
Metabolismo de aminoácidos
Animais amoniotélicos: 
muitos vertebrados 
aquáticos, como peixes e 
larvas de anfíbios.
Animais ureotélicos: 
vertebrados terrestres; 
também tubarões e 
arraias.
Animais uriotélicos: 
pássaros e répteis.
Formas de excreção de compostos nitrogenados:
Degradação oxidativa dos aminoácidos (aa)
Nos animais, os aminoácidos sofrem degradação oxidativa em 3 circunstâncias metabólicas diferentes:
ENERGIA METABÓLICA GERADA NOS TECIDOS
1. Metabolismo dos carboidratos e lipídeos ( ~90 %).
2. Metabolismo dos aminoácidos (~10%).
(a partir de proteínas endógenas e exógenas)
1. RENOVAÇÃO PROTEICA: 
(Protein turnover)
Durante a síntese e a degradação 
normais de proteínas celulares alguns 
aminoácidos liberados pela hidrólise 
de proteínas não são necessários para 
a biossíntese de novas proteínas, 
sofrendo degradação oxidativa.
2. DIETA RICA EM PROTEÍNAS:
Os aminoácidos ingeridos excedem as 
necessidades do organismo para a 
síntese proteica, o excesso é 
catabolizado (aminoácidos não podem 
ser armazenados).
3. SOB JEJUM OU DIABETES
MELITO NÃO CONTROLADO:
Quando os carboidratos estão 
indisponíveis ou são utilizados de 
modo inadequado, as proteínas 
celulares são utilizadas como 
combustível.
Degradação de proteínas a partir da dieta
Estômago  Gastrina
• HCl do suco gástrico - elimina
microrganismos e desnatura proteínas.
• Muco da mucosa gástrica protege da
agressão do suco gástrico.
• A desnaturação torna as enzimas
mais susceptíveis à hidrólise de
proteases gástricas.
• Pepsinas são enzimas que
apenas se ativam em pH ácido.
• Pepsinogênio origina a pepsina
(remoção de 46 AA do NH2
terminal), em pH ↓ 2.
• Pepsina corta proteínas (em Phe, Trp e Tyr)
em peptídeos menores e AA livres.
Intestino delgado (ID)
• A chegada do hidrolisado no intestino
estimula a secreção pancreática de de
secretina + HCO3
- (neutraliza o pH no
ID).
• Secreção de colescitocinina promove a 
secreção de precursores de enzimas 
pancreáticas: quimiotripsinogênio, 
tripsinogênio e procarboxipeptidase.
• Enteropeptidase ativa o tripsinogênio
em tripsina, a qual ativa as outras pró-
enzimas.
• Carboxipeptidase e aminopeptidase
hidrolisam os peptídeos em aa livres.
• AA livres entram via capilares
sanguíneos das vilosidades e são
levados para a via porta
hepática.
Renovação das proteínas (Protein turnover) 
As proteínas estão em constante processo de degradação e síntese.
• A concentração proteica geral mantém-se constante no indivíduo adulto e saudável.
• Porém, há grande variação na velocidade de degradação para cada proteína.
• AA excedentes são oxidados e o N é excretado - NH3 é tóxico.
 RENOVAÇÃO:
• Renovação de aproximadamente 400g de proteínas/dia em adulto com
dieta adequada.
• A eliminação corresponde a 100g proteína/dia.
• Como 400g são renovados, os 100g excretados devem ser repostos via
alimentação.
NOTA: AA em excesso não são armazenados na forma de AA livres.
São desaminados, produzindo:
- NH3 + cetoácido, além de liberar o esqueleto carbônico.
Degradação das proteínas intracelulares
Processo controlado para regular a fisiologia das células.
• Proteínas regulatórias que tem sua concentração ajustada às variações de condições do organismo.
• Remoção de proteínas defeituosas, velhas, mal enoveladas e etc.
 PROCESSOS PARA A DEGRADAÇÃO INTRACELULAR:
1 – CATEPSINAS = proteases de lisossomos (digestão de proteínas de membrana, extracelulares e proteínas de meia-vida longa).
2 – PROTEÓLISE VIA SISTEMA UBIQUITINA-PROTEASSOMA: mais geral, iniciando no citoplasma (ubiquitinação E1, E2 e E3)
e consolidando-se no proteassomo (quebra em AA).
UBIQUITINA
Proteína de 76 AA em eucariontes.
• Livre ou covalentemente ligada a outras
proteínas.
• Proteína abundante e muito conservada
evolutivamente.
FUNÇÃO DA UBIQUINAÇÃO
Marcador para degradação de 
proteínas pelo proteassoma 26S.
Degradação das proteínas intracelulares
Alvos principais da via 
ubiquitina-proteassoma
 Proteínas velhas.
 Proteínas mutantes.
 Proteínas enoveladas com 
defeito ou desnaturadas.
 Reguladores de processos 
bioquímicos (proliferação, 
diferenciação, resposta 
inflamatória/imunológica).
NOTA: 
Doenças genéticas, 
neurodegenerativas e tumores 
malignos são induzidos quando 
certos componentes deste sistema 
estão ausente ou desregulados.
Visão geral do catabolismo de aminoácidos (AA)
Os grupos amino e os esqueletos de carbono 
tomam vias separadas, porém interconectadas.
¾ do total
¼ do total
DESTINOS DOS AMINOÁCIDOS:
1) Unidades monométricas para a biossíntese de
proteínas.
2) Metabolismo energético.
Oxidação de AA = 10 a 15% da demanda energética.
3) Precursores de compostos nitrogenados: heme,
aminas biologicamente ativas, nucleotídeos e
coenzimas (NADH).
Visão geral do catabolismo de aminoácidos (AA)
NH3
Eliminação na forma de 
ureia, amônia ou ácido úrico. 
ESQUELETO CARBÔNICO
Abastecimento das rotas metabólicas.
↓
Transformação em acetil-CoA.
Oxidação no 
ciclo de Krebs
Produção de 
corpos 
cetônicos.
Formação de 
lipídios.Gliconeogênese
AMINOÁCIDO
UREIA
1) Separação do grupo α-NH3
+
do esqueleto carbônico gerando
o α-cetoácido correspondente.
2) Cadeias laterais dos AA: oxidação por várias vias.
 20 esqueletos carbônicos laterais são transformados em compostos comuns 
do metabolismo de carboidratos e lipídios (AA glicogênicos e AA cetogênicos).
Destino da α-NH3
+ dos aminoácidos (AA)
 Principal local da metabolização de AA = fígado!
O N2 é abundante na atmosfera, porém muito inerte para
ser usado na maioria dos processos bioquímicos.
A amônia resultante do catabolismo de AA no fígado pode
ser reciclada nas sínteses.
 O excesso de amônio (NH4
+) é EXCRETADO!
A amônia (NH3) é tóxica para os animais!
• As bases moleculares são bem conhecidas:
1 - Alteração do equilíbrio do pH intracelular.
2 - Inibição das reações enzimáticas
(especialmente ciclo de Krebs e cadeia transportadora de elétrons).
3 - Em humanos leva a encefalopatia e coma.
(estágios finais de intoxicação).
4 - Estresse oxidativo.
5 - Excesso de NH3 leva a alcalinização de fluidos celulares.
4 AA tem papel central!
Glu | Gln | Asp | Ala  prontamente convertidos 
em intermediários do Ciclo de Krebs.
REAÇÕES DE TRANSAMINAÇÃO
• Transaminases específicas para cada AA.
• Dependem de Pirodozal-Pi PLP (vit. B6 = pirodoxina).
• Sofre transformações reversíveis entre as formas: PLP ↔ Piridoxamina-Pi.
Transaminação
É a transferência de um grupo amino (-NH₂) de um aminoácido para um cetoácido.
FUNÇÃO: Permite a síntese de novos aminoácidos e a
produção de cetoácidos, essencial para o metabolismo de
nitrogênio.
Aminotransferases ou trasaminases
Catalisam a transferência do α-NH3
+ dos AA para α-
cetoglutarato, gerando glutamato (carreador de -
NH3
+ para excreçãoou reações biossintéticas).
Transaminação
 Coleta de grupos NH3 de diferentes aminoácidos na forma de Glu.
 Presentes no citosol e na mitocôndria. 
 Diferentes aminotransferases (ALP | AST | TGP...) dentro das células.
 Muitas são específicas para o α-cetaglutarato como aceptor de NH3.
 Em menor grau para oxaloacetato. 
 Diferem na especificidade para aminoácidos (L-aminoácidos).
 Reações reversíveis.
 Mecanismo de reação comum = pingue-pongue.
PINGUE
1 – AA se liga ao sítio ativo.
2) Grupo amino é transferido ao piridoxal-fosfato, que é
convertido em piridoxina-fosfato.
3) Liberação do α - cetoácido.
4) Grupo amino é transferido para o α-cetoácido (α - cetoglutarato).
5) Formação do produto: Glu.
6) Regenera a enzima.
PONGUE
Mitocôndria
Aspartato 
aminotransferase
(AST)
Deaminação ou desaminação
É o processo de remoção de um grupo amino de um AA = formação de um α-cetoácido + NH3
+. 
 IMPORTÂNCIA:
- Excreção de nitrogênio e para o uso de AA como fonte de energia.
DESTINO DA AMÔNIA:
• Conversão em Ureia: A amônia é convertida no fígado em ureia
(ciclo da ureia) para excreção.
• Excreção: Ureia é eliminada pelos rins na urina.
 INTER-RELAÇÃO:
• Transaminação gera novos AA, que também podem ser deaminados, liberando NH3
+.
• Deaminação é crucial para manter o equilíbrio nitrogenado e a excreção segura de NH3
+.
Destino do α - cetoácido
O α-cetoácido ou esqueleto carbônico é o produto da transferência ou remoção do grupo 
amino de um AA durante o processo de transaminação ou deaminação, repectivamente.
Inter-relação da transaminação e deaminação
Fonte: Inglesias e Leite (2005).
Destino do Glu no hepatócito
 Nos hepatócitos, Glu é transportado do citosol para a mitocôndria, onde sofrerá:
1 - DEAMINAÇÃO OXIDATIVA 2 - TRANSAMINAÇÃO
1 – DEAMINAÇÃO OXIDATIVA DO Glu com a liberação do íon amônio
OU
 Glutamato desidrogenase (GDH)
(mitocondrial – fígado)
• Usa NAD+ ou NADP +
• Regulada alostericamente: ATP (-), GTP (-) e ADP (+).
NOTA:
Além da Glutamato-desidrogenase, não se tem conhecimento de outras 
enzimas análogas para outras AA.
Portanto, para remover o grupo amino, este deve estar contido em um Glu.
Esses caminhos levarão a formação de
NH4
+ e Asp, respectivamente.
A GDH pode também atuar na reação 
reversa, sintetizando glutamato a 
partir de α-cetoglutarato + amônia.
Destino do Glu no hepatócito
VANTAGEM  incorporação de nitrogênio no
metabolismo, permitindo a síntese de aminoácidos
não essenciais (glutamina, prolina e ác. aspártico) e
outros compostos nitrogenados.
IMPORTÂNCIA:
• Em situações ↓ disponibilidade de nitrogênio.
• Necessidade de aumentar os níveis de 
aminoácidos (para a síntese de proteínas ou em 
períodos de recuperação após um jejum).
• Glu atua como neurotransmissor excitatório.
Destino do Glu no hepatócito
2 – Transaminação do Glu com formação do aspartato (Asp) 
NH3
+NH3
+
O Asp é o segundo repositório de NH3
+ dos AA.
Aspartato aminotransferase (AST) 
Transaminase glutâmico-oxalacética (TGO)
AST é a aminotransferase mais ativa na 
maioria dos tecidos de mamíferos
Ala-aminotransferase (ALT)
Destino do Glu no hepatócito
A ação conjunta das transaminases (T) e da glutamato desidrogenase (GDH)
conduz o nitrogênio da maioria dos AA para dois compostos: Asp e NH4
+ num 
processo denominado TRANSDEAMINAÇÃO.
Aspartato
NH4
+
Excreção indireta
(ciclo da ureia)
Excreção direta ou indireta
(ciclo da ureia)
Ala, Gln e Glu: Carreadores de -NH3
+
1. GLUTAMATO  Fígado (intracelular). 
2. GLUTAMINA Músculo e outros tecidos.
3. ALANINA Músculo  Piruvato
 O Glu e a Gln desempenham papel crucial no
metabolismo do nitrogênio!
 Uma vez que a NH3
+ é tóxica e sua conversão em
ureia ocorre no fígado, o NH4
+ produzido em outros
tecidos é incorporado em compostos não tóxicos para
serem transportados na circulação.
 No citosol de hepatócitos, α-NH3
+ da maioria de
aminoácidos são transferidos para o α-cetoglutarato
formando Glu.
 O excesso de -NH33
+ gerado na maioria dos tecidos é
convertida no grupo -NH3
+ da Gln e transportada via
circulação sanguínea para o fígado.
Tecido 
periférico:
músculo e 
outros.
Plasma 
sanguíneo
Tecido 
hepático
Ala, Gln e Glu: Carreadores de -NH3
+
A alanina transporta a NH4
+ e piruvato dos músculos 
esqueléticos (em atividade anaeróbica) para o fígado.
1. No músculo e em alguns outros tecidos  quebra de AA como
combustível = grupos amino são coletados na forma de Glu por
transaminação
2. O grupo -NH3
+ do Glu pode ser transformado em Gln (via Gln-
sintetase) e transportada para o fígado.
3. Transferido ao piruvato (produto da glicólise muscular) pela ação da
Ala-aminotransferase (ALT).
4. Ala no fígado é convertida em Glu (ALT ou TGP), o qual pode entrar na 
mitocôndria e sob a ação da GDH libera amônio.
5. O N é excretado via UREIA ou usado na biossíntese.
6. O piruvato será empregado na produção de glicose, via
gliconeogênese, que pode retornar ao músculo.
*Ação complementar ao Lactato no Ciclo de Cori
O destino final do NH3
+ em ureotélicos
EXCREÇÃO 
• O ciclo da ureia - Inicia na mitocôndria e termina no citoplasma. 
- Requer lançadeiras!
• Carbamoil-Pi-sintetase I 
- Ativa NH4
+.
- Isoenzima I - comprometida com o ciclo da ureia.
- Isoforma II - gera carbamoil-Pi para síntese de pirimidinas no citoplasma.
Fase mitocondrial
Fase citoplasmática
1) Ornitina-transcabamoilase
2) Arginino-succinato-sintetase.
- Junta Asp (oriundo da AST) com citrulina.
- Requer intermediário ativado com AMP.
3) Arginino-sucninase - única reação reversível do ciclo.
4) Arginase - hidrólise da Arg gerando Ureia e regenerando Ornitina.
Conversão com 
participação de 
5 enzimas do 
ciclo da ureia.
A amônia é tóxica para 
os tecidos animais, 
principalmente para o 
cérebro.
*pH alcalino e inibição 
do Ciclo de Krebs 
(↓ α - cetoglutarato).
Remoção do grupo amino do 
glutamato por desaminação e 
formação de amônia 
(íon NH4
+ em pH fisiológico). 
O destino final do NH3
+ em ureotélicos
2. L-ornitina-transcarbamoilase | 3. Argininossuccinato-sintase | 4. Argininossuccinato- liase | 5. Arginase.
1
3
4
5
1. Carbamoil fosfato sintetase I
2
Ciclo da ureia ou KREBS-HENSELEIT
1° Condensação do NH4
+ e HCO3
-
= 
carbomoil-fosfato (CAF).
2° CAF + Ornitina
= 
citrulina (citosol).
3° Citrulina + aspartato
= 
argininossuccinato.
4° Argininossuccinato
= 
arginina + fumarato. 
5° Arginina 
= 
ornitina e UREIA CO(NH2)2.
Clique aqui para assistir o vídeo.
https://www.youtube.com/watch?v=BNb8PSkHgAU&ab_channel=NutriDiversidade
Testes para lesão hepatocelular
 AST (TGO), ALT (TGP), Lactato desidrogenase.
Aspartato transaminase (AST)
Testes para lesão hepatocelular
Aspartato transaminase (AST), também chamada de transaminase glutâmica oxalacética sérica (SGOT ou TGO) ou
aspartato aminotransferase (ASAT).
 É ENCONTRADA EM ALTAS CONCENTRAÇÕES:
• Citoplasma e nas mitocôndrias do fígado.
• Músculos esquelético e cardíaco.
• Rins e pâncreas.
• Eritrócitos (glóbulos vermelhos do sangue).
 Quando qualquer um desses tecidos é danificado, a AST é liberada no sangue!
• Não há um método laboratorial para saber qual a origem da AST encontrada no sangue, portanto, o diagnóstico da
causa do seu aumento deve levar em consideração a possibilidade de lesão em qualquer um dos órgãos onde é
encontrada.
• Não sendo então uma enzima específica do fígado.
• A proporção entre a AST e a ALT é às vezes útil para diferenciar as causas da lesão hepática.
Alanina transaminase (ALT)
• Pode estar aumentada em conjunto com a AST em miopatias (doenças musculares) severas.
NOTA: ALT aumenta drasticamente em lesões hepáticas agudas, como na hepatite viral ou overdose de 
paracetamol.
• ↑ da [ALT] em condições de lesão hepática é um reflexo da integridade comprometida das células do
fígado, resultando na liberação dessa enzima na corrente sanguínea.
• ALT é encontrada em altas concentrações apenas no citoplasma do fígado.
Testes para lesãohepatocelular
Também chamada transaminase glutâmica pirúvica sérica (SGPT ou TGP) ou alanina aminotransferase (ALAT).
Relação AST/ALT
Além das características individuais, a relação entre o aumento das enzimas tem valor diagnóstico!!!
 Tanto a AST quanto a ALT costumam subir e descer mais ou menos na mesma proporção
em doenças hepáticas:
• Hepatite Crônica (hepatite C)
*Elevações pequenas de ambas, ou apenas de ALT em pequena proporção.
• Hepatite alcoólica
*Há maior lesão mitocondrial, proporcionalmente, do que nas outras hepatopatias, observa-se tipicamente elevação mais 
acentuada (o dobro ou mais) de AST (que é encontrada nas mitocôndrias) do que de ALT, ambas geralmente abaixo de 300 
U/L.
• Hepatites virais ou drogas
*Elevações de ambas acima de 1.000 U/L.
Testes para lesão hepatocelular
Lactato desidrogenase (LDH)A
Testes para lesão hepatocelular
Lactato desidrogenase é uma proteína que se eleva no caso de lesão hepática, mas que 
também está presente em pequenas quantidades por diversos outros órgãos.
• Os níveis elevados de LDH também podem significar insuficiência cardíaca, hipotireoidismo, anemia
hemolítica, pré-eclâmpsia, meningite, encefalite, pancreatite aguda, HIV, doença pulmonar ou câncer.
• Pode ser útil na diferenciação entre hepatite aguda viral e lesão causada por isquemia ou paracetamol;
*Sugere-se que, em elevações de aminotransferases acima de 5 vezes o limite superior, uma relação ALT/LDH maior
que 1,5 indica hepatite viral.
• Valores normais: 24-480 U/L
Distúrbios associados ao ciclo da ureia
Os distúrbios associados ao ciclo da ureia caracterizam-se por 
hiperamoniemia, encefalopatia e alcalose respiratória.
 Os defeitos no ciclo da ureia são causados por deficiência de enzimas do ciclo (diferentes 
causas genéticas, incluindo herança recessiva, dominante e mutações espontâneas):
• ↓ carbamoil-fosfato-sintase I(*)
• ↓ ornitina-carbamoil-transferase(*)
• ↓ argininossuccinato-sintase
• ↓ argininossuccinato-liase
Acúmulo de precursores da 
ureia, principalmente
amônia e glutamina.
Os sintomas clínicos comuns  vômitos, aversão a alimentos ricos em proteínas, ataxia intermitente,
irritabilidade, letargia e deficiência intelectual grave.
Sintomas clínicos mais notáveis ocorrem em crianças letargia progressiva, hipotermia e apneia.
Considera-se hiperamonemia quando o valor de amônia é: 
• > 50 μmol/L (> 90μg/dl) nas crianças e nos adultos; 
• >100 μmol/L (>180μg/dl) nos recém-nascidos. 
Investigação etiológica
A hiperamonemia, pela sua toxicidade, é uma emergência, e, uma vez que o prognóstico está
intimamente relacionado com a duração do coma e os valores máximos atingidos, o início do tratamento
não deverá ser adiado.
 Deve-se, contudo, numa fase inicial realizar alguns exames complementares que poderão ajudar no
diagnóstico diferencial:
• Repetir doseamento de amônia.
• Equilíbrio ácido-base (cálculo do Aniongap = [Na+] - [Cl- + HCO3
-], N - 7 a 16 mmol/L).
• Glicose, lactato. 
• Creatinina, ureia, eletrólitos. 
• AST, ALT, proteínas, albumina, estudo da coagulação. 
• CK, ácido úrico. 
• Corpos cetônicos (sangue e/ou urina). 
• Tira-teste urinária.
Distúrbios associados ao ciclo da ureia
O tratamento, independente da enzima defeituosa do ciclo da ureia, são semelhantes!
Recomendar dieta HIPOPROTEICA ingerida na forma de refeições pequenas e frequentes!
PROPOSTA TERAPÊUTICA 1:
• Ajuda a evitar aumentos súbitos nos níveis sanguíneos de NH3
+.
• Pode reduzir o acúmulo deste composto nitrogenado e minimizar a lesão cerebral.
PROPOSTA TERAPÊUTICA 2:
Recomendar administração de fármacos para tratamento a longo prazo afim de manter a amônia em
níveis baixos – isto somente em pacientes com doenças hepáticas ou distúrbios que comprometem a excreção de
NH4
+ na forma de ureia.
Tratamento farmacológico
• L-Arginina: Activa a NAGS e, deste modo, o ciclo da ureia; só as deficiências de NAGS não se ativam com arginina. 
EV (ampolas): Diluir 20mg em 1ml de glicose a 10% (máximo de 100mg/ml); 
PO/SNG (saquetas; pó): Dissolver em glicose a 5 ou 10%, com concentração máxima de 1g/10ml. 
Pode ser administrada em Y com carnitina, benzoato de sódio e fenilbutirato de sódio. 
• N-Carbamilglutamato: Análogo do NAG, que é ativador da 2ª enzima do ciclo da ureia. 
Diminui drasticamente a amónia nas deficiências de NAGS e quando esta se encontra inibida (ex. acidúrias orgânicas, defeitos da β- oxidação, 
administração de valproato de sódio, …). 
PO (comprimidos de 200mg): Dissolver cada comprimido em 5 a 10 ml de água; ingerir ou administrar por sonda nasogástrica de imediato
• Carnitina: EV (ampolas): Administração lenta (2-3 minutos). Não necessita de diluição prévia. 
Legenda:
PO – Por via oral
EV – Endovenosa
IM – Intramuscular
SNG – Sonda nazogástrica
Tratamento farmacológico
• Benzoato de sódio: Conjugação do benzoato com a glicina, formando hipurato que é eliminado pela urina.
1g de benzoato de sódio = 7mEq de Na+. EV (ampolas; proteger da luz): Diluir 20mg em 1ml de glicose a 10% (máximo de 50mg/ml). Se doente sob depuração extra-renal, aumentar dose de
manutenção para 350mg/kg/d (ou aumento proporcional para superfície corporal). Pode ser misturado com a L-arginina e fenilbutirato de sódio.
• Fenilbutirato de sódio: Fenilbutirato é precursor do fenilacetato que se conjuga com a glutamina, formando a fenilacetilglutamina, que é
eliminada pela urina.
1g de fenilbutirato de sódio = 5,4 mEq de Na+. PO (granulado): Dissolver 5 g em 10 ml de água para administração por sondas nasogástricas ou de gastrostomia. Se doente sob depuração
extra-renal, aumentar dose de manutenção para 350mg/kg/d (ou aumento proporcional para superfície corporal). Pode ser misturado com a L-arginina e benzoato de sódio.
• Mistura de fenilacetato de sódio e benzoato de sódio:
*1ml = 100mg de fenilacetato de sódio e 100mg de benzoato de sódio.
*1ml de solução concentrada = 1,3 mEq de Na+. EV (ampolas de 50mL; administrar por via central): Diluir em >25mL/kg de glicose a 10%. Se doente sob
depuração extra-renal, aumentar dose de manutenção. Pode ser misturado com a L-arginina.
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“Se você só tiver disposto a realizar o que é fácil, a vida será difícil. 
Mas se concordar em fazer o que é difícil, a vida será fácil.”
(T. Harv Eker)
Cada jornada de aprendizado é única e digna de nota. Respeite seus momentos, 
aprenda a lidar com sua dificuldade e faça dela a escada para o sucesso.