Estudo dirigido sobre hemoglobina e mioglobina

Prévia do material em texto

Estudo dirigido sobre hemoglobina e mioglobina 
1- Descrever a estrutura quaternária da hemoglobina, indicando: 
a) As subunidades que se associam mais intensamente; 
b) As interfaces onde ocorrem alterações significativas durante a 
oxigenação/desoxigenação da hemoglobina; 
c) O sítio de ligação com oxigênio. 
2- Citar alterações estruturais provocadas pela ligação do oxigênio à 
hemoglobina. 
3- Definir cooperatividade e indicar o tipo de proteína que exibe esta 
propriedade. 
4- Descrever o efeito do 2,3-bisfosglicerato (BPG) sobre a oxigenação da 
hemoglobina; indicar o papel do BPG no organismo. 
5- Definir efeito Bohr e mostrar a sua importância fisiológica. 
6- Das quatro formas possíveis da hemoglobina: HHb, Hb, HHbO2 e HbO2; 
indicar a que prevalece nas hemácias do sangue que deixa (a) os pulmões 
e (b) os tecidos. Mostrar o efeito do pH e da PO2 sobre a conversão de 
cada uma das formas nas outras, levando em conta a influência da 
oxigenação e desoxigenação da hemoglobina sobre os valores de pKa de 
determinados aminoácidos e o equilíbrio seguinte: 
HHb + O2 HbO2 + H
+ 
7- Descrever o processo de manutenção do pH do sangue por meio da 
interação dos sistemas HHb/HbO2 e CO2/HCO3
- nos tecidos e pulmões. 
Considerar o efeito Bohr e as alterações de pKa de cadeias laterais da 
hemoglobina provocadas pela ligação com o oxigênio. 
8- Comparar a hemoglobina principal dos adultos (HbA) e a fetal (HbF) 
quanto à estrutura e à afinidade por oxigênio. 
9- Dar exemplos de hemoglobinas anormais, indicando as alterações que 
apresentam.