Aula Proteinas

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Aula 03: BIOQUÍMICA DAS PROTEÍNAS
Bioquímica 
Proteínas
Prof: Dr: Marito Silva
Definição
São macromoléculas compostas por uma ou mais cadeias polipeptídicas.
São originadas a partir da ligação de n unidades de L-α-aminoácidos unidos entre si por ligações covalentes do tipo amídicas denominadas ligações peptídicas.
Proteína
Macromolécula
Aminoácidos
Aminoácidos
Ligação peptídica
Classificação: Grupo R
Classificação: Grupo R
Aminoácidos essenciais x Não essenciais 
Bioquímica
Ligação peptídica
Síntese por
desidratação
Todas as vezes que uma ligação peptídica é
formada, há a saída de uma molécula de
água;
	O número de ligações peptídicas é sempre o número de aminoácidos da cadeia (resíduos)
menos um;
Classificação das proteínas quanto ao número de aminoácidos
A união de até 10 aa : oligopeptídeo.
Se superior a 10 aa: polipeptídeo.
Se o n for superior a 50 aa: proteína.
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Peptídeos de interesse biológico
Insulina  Hormônio hipoglicemiante
Glucagon  Hormônio hiperglicemiante
Vasopressina/ADH  Controla a Pressão Arterial Média
Ocitocina/Oxytocin  Controla a contração uterina
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Albumina  Proteína transportadora no sangue
Proteínas de interesse biológico
Miosina Proteína contrátil
Proteínas de contração muscular
Actina  Proteína contrátil
Hemoglobina  Transportadora de Oxigênio
Proteína de reserva
energética
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Estrutura das proteínas
Apresentam 4 níveis de organização.
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Estrutura das proteínas
Apolar
H2O
H2O
Polares
H2O
Polares
Polares
Estrutura das proteínas
Primária
É a sequência de aminoácidos característicos daquela proteína.
Esta sequência, geralmente, não é mudada.
Esta estrutura é mantida por ligações peptídicas;
Este arranjo é rígido (C-N)
Determinado geneticamente.
Estrutura das proteínas
Secundária
É o arranjo espacial dos átomos da cadeia principal.
Interação entre os grupos Hidroxila e amina presente na cadeia lateral e
que interagem entre si por Pontes de hidrogênio.
Formando duas conformações comuns:
Alfa-hélice
Folha beta-pregueada (Conformação beta)
Estrutura das proteínas
Secundária
Arranjo secundário  -hélice
Estrutura mais simples possível para as proteínas.
É mantida por ligações de hidrogênio internas  formam a estrutura da hélice.
Os grupos R ficam	“voltados” para a parte exterior.
Os grupos R podem interagir entre si (Pontes/Interações hidrofóbicas).
Estrutura das proteínas
Secundária - Arranjo secundário  -hélice
A carbonila interage com a amina de outro aa (4 unidades depois)
Estrutura das proteínas
Secundária
Arranjo secundário  - folha
O esqueleto da cadeia peptídica está arranjado em forma de zigue-zague.
Ligações de hidrogênio existem entre as folhas.
Os grupos R se projetam em direções opostas.
Paralela/Antiparalela (N-C/C-N).
Estrutura das proteínas
Secundária - Arranjo  - folha
Estrutura das proteínas
Super Secundária
Um polipeptídio ou proteína pode conter as duas formas.
Estrutura das proteínas
Super Secundária
Um polipeptídio ou proteína pode conter as duas formas.
Estrutura das proteínas
Terciária
É o arranjo tridimensional de átomos por meio de ligações dissulfeto.
Consiste no empacotamento de várias regiões da estrutura secundária, resultando em formas como barril.
Ocorre entre os R.
Hemoglobina - Átomo de Ferro
Estrutura das proteínas
Terciária
Ligações dissulfeto: formadas pela oxidação de dois grupos tiol (SH) formando a ligação S - S.
Estrutura das proteínas
Terciária
Pontes de dissulfeto
Queratina - cisteína
Pontes de dissulfeto
Estrutura das proteínas – Terciária
Estrutura das proteínas
Pontes de dissulfeto
Estrutura das proteínas
Quaternária
Presente quando há mais de uma cadeia polipeptídica.
Ocorre entre diferentes cadeias e não numa mesma cadeia.
Fibrosas ou globulares
Hemoglobina - Átomo de Ferro
Estrutura das proteínas
Classificação das
proteínas
Função
Número de cadeias
Forma
Constituição
Classificação das proteínas
Função
Enzimáticas: Catalizadores biológicos Pepsina; Tripsina; Amilase; Urease; Glicoquinase
Transportadora: Transporte biológico
Hemoglobina (Hb); Citocromos (Cit); Soroalbumina
Nutritivas e de reserva:
Caseína; Ovoalbumina; Ferritina; Mioglobina
Classificação das proteínas
Função
Contratéis ou de movimento: Actina; Miosina; Tubulina; Colágeno
Estruturais: Colágeno; Elastina; Queratina
De defesa: Fibrinogênio; Trombina; Imunoglobulinas
Reguladoras	ou	hormonais:	Insulina;	Glucagon;	Hormônio	adrenocorticotrófico; Hormônio do crescimento (GH)
Classificação das proteínas
Constituição
Simples
Somente L--aminoácidos
Ex: Pepsina; Tripsina; Amilase; Proteínas estruturais
Conjugadas
L--aa’s + radical prostético
	Proteína	Radical Prostético
	Caseína (fosfoproteína)	Fosfato
	Hb (metaloproteína)	Ferro (Heme)
	Ig (glicoproteína)	Carboidrato
	Apo-E (lipoproteínas)	Lipídeos
Classificação das proteínas
Nº de cadeias
Monoméricas: uma única cadeia
Ex: Mioglobina; Pepsina; Citocromos
Oligoméricas: mais de uma cadeia
Ex: Insulina (2); Hb (4)
Classificação das proteínas
Forma
Globular
Tem forma arredondada (“bola”)
Solúveis em água (muitos aa’s polares)
São proteínas reguladoras e enzimáticas  Dinâmicas: hemoglobina
Fibrosas
Tem forma alongada
Insolúveis em água (aa’s apolares)
São proteínas de função estrutural: pele, cabelo
Classificação das proteínas
Forma
Globular
Classificação das proteínas
Forma
Fibrosas
Funções das proteínas
Funções das proteínas
Funções das proteínas
Catálise enzimática
Catalisadores biológicos que aceleram a velocidade das reações.
VELOCIDADE
ENERGIA DE ATIVAÇÃO
Transporte e armazenamento de pequenas moléculas e íons
Proteínas transportadoras:
Transporte de O2:
Hemoglobina: eritrócitos
Mioglobina: células do mm
Funções das proteínas
Anemia falciforme
Hemoglobina sofre mutação: na estrutura  - folha ( Glutamato – Glu é substituído pela Valina – Val).
Funções das proteínas
Anemia falciforme
Funções das proteínas
Transporte e armazenamento de pequenas moléculas e íons
Funções das proteínas
Movimentos coordenados
Macroscópico: contração mm.
Microscópico: propulsão do esperma pelos flagelos (tubulina).
Funções das proteínas
Apoio mecânico
Colágeno: responsável pela alta tensão dando resistência a pele e articulações.
Funções das proteínas
Proteção imunológica
Imunoglobulinas
Funções das proteínas
Geração e transmissão de impulsos nervosos
Proteínas receptoras
1) Fotoreceptoras : rodopsina
- Proteína presente nas células bastonetes da visão, sensível a luz (fotoisomerização).
11 cis retinal
11 trans retinal
Funções das proteínas
Geração e transmissão de impulsos nervosos
Proteínas receptoras
2) Receptores de pequenas moléculas: acetilcolina
- Substância responsável pela transmissão de impulsos nervosos nas sinapses.
Funções das proteínas
Controle do crescimento e diferenciação
Bactérias: proteínas repressoras.
Organismos multicelulares: fatores de crescimento.
Funções das proteínas
Funções x estrutura proteica
ALBUMINA
HEMOGLOBINA
Desnaturação
Alteração ou destruição da estrutura espacial das proteínas, mantendo
somente a estrutura primária.
Funções x estrutura proteica
Desnaturação
FATORES:
Temperatura.
pH.
Ação de solventes orgânicos.
Agentes oxidantes e redutores.
Agitação intensa.
Consequências da Desnaturação
Alteração da solubilidade
Perda da atividade biológica
Esse processo pode ou não ser reversível
Função primária da proteína
Precipitação da proteína
Exemplos de desnaturação
Ao pingar gotas de limão no leite:
o pH é alterado, causando a desnaturação das proteínas, que se precipitam na forma de coalho.
Exemplos de desnaturação
Ao cozinhar um ovo:
o calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada pela proteína albumina e água.
Importante!
A desnaturação também atinge enzimas, que realizam funções vitais no corpo!
1ª	preocupação é baixar a febre, depois descobrir a causa.
Precipitação das proteínas
É uma técnica para concentrar ou
separar proteínas de uma solução.
Ex: pela adição de reagentes que alterem a sua solubilidade.
Funções x estrutura proteica
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