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<p>Universidade Federal de Mato Grosso – Campus Sinop</p><p>Curso de Medicina Veterinária – Período 2024.1</p><p>Discente: Thalita Cardoso Viana – VE2</p><p>Bioquímica geral – monitoria</p><p>Lista 2</p><p>1.Quais são os grupos que compõem a estrutura básica de um aminoácido? Explique a importância do grupo r na variação entre os diferentes aminoácidos.</p><p>Composta por quatro grupos funcionais ligados ao carbono alfa, sendo eles: grupo amino (-NH2); grupo carboxila (-COOH); grupo R; átomo de hidrogênio.</p><p>O grupo R é essencial para diferenciar os aminoácidos, pois suas variações em tamanho, forma, carga e propriedades químicas afetam a estrutura e a função das proteínas. Enquanto os grupos amino e carboxila são fixos, o grupo R define as funções e características das proteínas.</p><p>2. Os aminoácidos são moléculas orgânicas que possuem um átomo de carbono (carbono alfa) ao qual se ligam um átomo de hidrogênio, um grupo carboxila, um grupo amina e um grupo chamado de -R. Sobre a estrutura dos aminoácidos, marque a alternativa incorreta:</p><p>A) o hidrogênio e o grupo carboxila e amina sempre são encontrados em um aminoácido.</p><p>B) o grupo -r é responsável por diferenciar os 20 aminoácidos existentes.</p><p>C) o que determina a estrutura, tamanho e solubilidade de um aminoácido é o grupo carboxila.</p><p>D) na glicina, o grupo -r é outro átomo de hidrogênio.</p><p>3.Como os aminoácidos são classificados com base nas suas cadeias laterais (grupos R)? Dê exemplos para cada categoria.</p><p>· Aminoácidos Não Polares (Hidrofóbicos):</p><p>Suas cadeias laterais são hidrofóbicas e compostas principalmente por hidrocarbonetos, tornando-os pouco solúveis em água.</p><p>Exemplos: Alanina, Valina, Isoleucina, Triptofano, etc...</p><p>· Aminoácidos Polares Neutros:</p><p>Possuem cadeias laterais que formam ligações de hidrogênio com a água, mas não têm carga líquida.</p><p>Exemplos: Serina, Glutamina, Tirosina, etc...</p><p>· Aminoácidos Ácidos:</p><p>Suas cadeias laterais contêm grupos carboxila adicionais, conferindo-lhes uma carga negativa em pH fisiológico.</p><p>Exemplos: Ácido Aspártico (Aspartato), Ácido Glutâmico (Glutamato).</p><p>· Aminoácidos Básicos:</p><p>Possuem cadeias laterais com grupos amino adicionais ou estruturas que conferem uma carga positiva em pH fisiológico.</p><p>Exemplos: Lisina, Arginina, Histidina.</p><p>4.Marque a alternativa que melhor define uma proteína.</p><p>a) Proteínas são moléculas formadas por átomos de carbono, hidrogênio e oxigênio.</p><p>b) Proteínas são polímeros de aminoácidos.</p><p>c) Proteínas são uma associação entre ácidos graxos e álcool.</p><p>d) Proteínas são polímeros de nucleotídeos.</p><p>e) Proteínas são formadas por uma dupla camada de fosfolipídios</p><p>5. O que é pKa? Qual a diferença entre os grupos carboxila?</p><p>O pKa mede a acidez de um grupo funcional, indicando o pH em que metade das moléculas estão dissociadas e a outra metade não está. Para os aminoácidos, um pKa baixo indica que, em pH fisiológico, a maioria dos grupos carboxila perde um próton, resultando em carga negativa.</p><p>· Grupo Carboxila dos Aminoácidos: Tem um pKa entre 2 e 3. A pH fisiológico (cerca de 7,4), a maioria está na forma desprotonada (-COO⁻), contribuindo para a carga negativa do aminoácido.</p><p>· Grupo Carboxila em Proteínas: O ambiente ao redor pode alterar o pKa, mas o comportamento geral é semelhante ao dos aminoácidos isolados.</p><p>6. (Fuvest) Leia o texto a seguir, escrito por Jacob Berzelius, em 1828.</p><p>“Existem razões para supor que, nos animais e nas plantas, ocorrem milhares de processos catalíticos nos líquidos do corpo e nos tecidos. Tudo indica que, no futuro, descobriremos que a capacidade de os organismos vivos produzirem os mais variados tipos de compostos químicos reside no poder catalítico de seus tecidos.”</p><p>A previsão de Berzelius estava correta, e hoje sabemos que o “poder catalítico'' mencionado no texto deve-se:</p><p>a) aos ácidos nucleicos.</p><p>b) aos carboidratos.</p><p>c) aos lipídios.</p><p>d) às proteínas.</p><p>e) às vitaminas.</p><p>7. Como é feita a classificação dos peptídeos?</p><p>São classificados com base no número de aminoácidos presentes em sua estrutura:</p><p>· Dípeptidos: Contêm 2 aminoácidos.</p><p>· Trípeptidos: Contêm 3 aminoácidos.</p><p>· Tetrapeptidos: Contêm 4 aminoácidos.</p><p>· Oligopeptídeos: Contêm de 2 a 20 aminoácidos.</p><p>· Polipeptídeos: Contêm mais de 20 aminoácidos.</p><p>· Proteínas: Polipeptídeos com uma estrutura complexa e funcionalmente ativa</p><p>8. O que é uma solução tampão e qual a sua importância?</p><p>Uma solução tampão é uma solução que mantém o pH constante quando são adicionadas pequenas quantidades de ácido ou base. Normalmente, é composta por um ácido fraco e sua base conjugada, ou por uma base fraca e seu ácido conjugado. Elas são essenciais em processos biológicos e químicos, pois asseguram a estabilidade do pH, o que é crucial para a função correta das enzimas e para a manutenção da homeostase em organismos vivos.</p><p>9. (Unicentro) As proteínas são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores. Elas participam da composição de muitas estruturas dos seres vivos, têm função metabólica, de defesa, reguladora e energética. Sobre as proteínas, assinale a alternativa incorreta.</p><p>a) As proteínas podem ser chamadas de polinucleotídeos quando são pequenas.</p><p>b) As enzimas aumentam a velocidade das reações químicas, sendo influenciadas pela temperatura e pelo pH.</p><p>c) A ligação peptídica é caracterizada pela reação do grupo amina de um aminoácido com o grupo carboxila de outro, sendo liberada uma molécula de água.</p><p>d) A desnaturação é um fato de inativação das proteínas, podendo ser provocada por altas temperaturas.</p><p>e) A troca de um aminoácido na hemoglobina gera hemácias em forma de foice, doença chamada de anemia falciforme.</p><p>10. Esquematize uma curva de titulação da glicina, onde PK1= 2,25 e PK2=10,20 indicando o ponto isoelétrico (PI).</p><p>Parte superior do formulário</p><p>Parte inferior do formulário</p>